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- PDB-3s3z: Crystal Structure an Tandem Cyanovirin-N Dimer, CVN2L10 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3s3z
タイトルCrystal Structure an Tandem Cyanovirin-N Dimer, CVN2L10
要素Tandem Cyanovirin-N Dimer CVN2L10
キーワードANTIVIRAL PROTEIN / cyanovirin-N / sugar-binding / gp120 / engineered dimer
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of defense response to virus / carbohydrate binding
類似検索 - 分子機能
HIV-inactivating Protein, Cyanovirin-n / Cyanovirin-N / Cyanovirin-N / Cyanovirin-N superfamily / CVNH domain / CVNH / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Nostoc ellipsosporum (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.75 Å
データ登録者Keeffe, J.R. / Bjorkman, P.J. / Mayo, S.L.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2011
タイトル: Designed oligomers of cyanovirin-N show enhanced HIV neutralization.
著者: Keeffe, J.R. / Gnanapragasam, P.N. / Gillespie, S.K. / Yong, J. / Bjorkman, P.J. / Mayo, S.L.
履歴
登録2011年5月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年8月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年8月10日Group: Database references
改定 1.22011年9月14日Group: Database references
改定 1.32017年8月2日Group: Advisory / Refinement description / Source and taxonomy
カテゴリ: entity_src_gen / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / software
改定 1.42023年9月13日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tandem Cyanovirin-N Dimer CVN2L10
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,0453
ポリマ－23,9991
非ポリマー462
水1,56787
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)47.990, 47.990, 79.318
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
詳細Authors state that the biologically relevant molecule is generated by applying the crystallographic symmetry operations Y, X, -Z to the first half of the protein.

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要素

#1: タンパク質 Tandem Cyanovirin-N Dimer CVN2L10 / CV-N


分子量: 23999.215 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Nostoc ellipsosporum (バクテリア)
プラスミド: pET11a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P81180
#2: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 87 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.3
詳細: 20% PEG 3350, 0.2 M sodium fluoride, pH 7.3, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 200 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL12-2 / 波長: 0.99984 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2008年5月15日
放射モノクロメーター: Liquid nitrogen-cooled double crystal
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.99984 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.75→41.56 Å / Num. all: 11158 / Num. obs: 11158 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.3 % / Rmerge(I) obs: 0.103 / Rsym value: 0.103 / Net I/σ(I): 12.7
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRsym value% possible all
1.75-1.845.20.3841.7842216060.384100
1.84-1.965.40.2452.6804314810.245100
1.96-2.095.40.1783.1778914460.178100
2.09-2.265.40.1383.8718213200.138100
2.26-2.485.40.124.1661512270.12100
2.48-2.775.40.0995.1603811280.099100
2.77-3.25.30.094.4541710210.09100
3.2-3.915.30.0875.344378410.087100
3.91-5.535.20.086.435066800.08100
5.53-79.3184.50.0687.618554080.06898.5

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation2.5 Å36.81 Å
Translation2.5 Å36.81 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MOSFLMデータ削減
SCALA3.2.25データスケーリング
PHASER1.3.3位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
Blu-Iceデータ収集
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 3EZM

3ezm


解像度: 1.75→36.81 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.951 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.945 / WRfactor Rfree: 0.215 / WRfactor Rwork: 0.1993 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0 / FOM work R set: 0.875 / SU B: 2.26 / SU ML: 0.074 / SU R Cruickshank DPI: 0.1209 / SU Rfree: 0.1102 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.11 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: (1) Only half of the crystallized molecule is in the asymmetric unit. The entire polypeptide chain (biologically relevant molecule) is generated by the operations: Y, X, -Z. (2) Because only ...詳細: (1) Only half of the crystallized molecule is in the asymmetric unit. The entire polypeptide chain (biologically relevant molecule) is generated by the operations: Y, X, -Z. (2) Because only half of the biologically relevant molecule is in the asymmetric unit, the density corresponding to residue 0 in the structure is from both an Arg in the expression tag (residue 0 of the sequence) and a Gly from the linker (residue 111 of the sequence). Since side chain density was not seen, the backbone was modeled at 100% occupancy and the side chain was not modeled. (3) HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2118 528 4.7 %RANDOM
Rwork0.1884 ---
all0.1895 11644 --
obs0.1895 11116 99.86 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 48.95 Å2 / Biso mean: 20.3458 Å2 / Biso min: 10.66 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.01 Å20 Å20 Å2
2--0.01 Å20 Å2
3----0.01 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.75→36.81 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数786 0 2 87 875
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.022835
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3511.9441141
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.9615118
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.43126.31638
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.78415147
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg23.205153
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.10.2133
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.02632
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.851.5535
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.5492867
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.4643300
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.3454.5267
LS精密化 シェル解像度: 1.75→1.796 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.253 31 -
Rwork0.217 758 -
all-789 -
obs--99.25 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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