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- PDB-3s2v: Crystal Structure of the Ligand Binding Domain of GluK1 in Comple... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3s2v
タイトルCrystal Structure of the Ligand Binding Domain of GluK1 in Complex with an Antagonist (S)-1-(2'-Amino-2'-carboxyethyl)-3-[(2-carboxythien-3-yl)methyl]thieno[3,4-d]pyrimidin-2,4-dione at 2.5 A Resolution
要素Glutamate receptor, ionotropic kainate 1
キーワードMEMBRANE PROTEIN / antagonist / Ionotropic Glutamate Receptor
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of synaptic transmission, GABAergic / gamma-aminobutyric acid secretion / L-glutamate transmembrane transporter activity / positive regulation of gamma-aminobutyric acid secretion / Activation of Na-permeable kainate receptors / kainate selective glutamate receptor complex / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / regulation of short-term neuronal synaptic plasticity / negative regulation of synaptic transmission, glutamatergic / inhibitory postsynaptic potential ...negative regulation of synaptic transmission, GABAergic / gamma-aminobutyric acid secretion / L-glutamate transmembrane transporter activity / positive regulation of gamma-aminobutyric acid secretion / Activation of Na-permeable kainate receptors / kainate selective glutamate receptor complex / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / regulation of short-term neuronal synaptic plasticity / negative regulation of synaptic transmission, glutamatergic / inhibitory postsynaptic potential / glutamate binding / synaptic transmission, GABAergic / adult behavior / modulation of excitatory postsynaptic potential / behavioral response to pain / kainate selective glutamate receptor activity / ionotropic glutamate receptor complex / extracellularly glutamate-gated ion channel activity / membrane depolarization / glutamate-gated receptor activity / glutamate-gated calcium ion channel activity / ligand-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential / presynaptic modulation of chemical synaptic transmission / ionotropic glutamate receptor signaling pathway / SNARE binding / regulation of membrane potential / excitatory postsynaptic potential / transmitter-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of postsynaptic membrane potential / positive regulation of synaptic transmission, GABAergic / synaptic transmission, glutamatergic / establishment of localization in cell / modulation of chemical synaptic transmission / postsynaptic density membrane / terminal bouton / regulation of synaptic plasticity / nervous system development / presynaptic membrane / scaffold protein binding / chemical synaptic transmission / postsynaptic membrane / receptor complex / postsynaptic density / neuronal cell body / synapse / dendrite / glutamatergic synapse / identical protein binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / : / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region ...Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / : / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region / Periplasmic binding protein-like II / Periplasmic binding protein-like I / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-3HU / Glutamate receptor ionotropic, kainate 1
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Venskutonyte, R. / Frydenvang, K. / Kastrup, J.S.
引用
ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2011
タイトル: Selective kainate receptor (GluK1) ligands structurally based upon 1H-cyclopentapyrimidin-2,4(1H,3H)-dione: synthesis, molecular modeling, and pharmacological and biostructural characterization.
著者: Venskutonyte, R. / Butini, S. / Coccone, S.S. / Gemma, S. / Brindisi, M. / Kumar, V. / Guarino, E. / Maramai, S. / Valenti, S. / Amir, A. / Valades, E.A. / Frydenvang, K. / Kastrup, J.S. / ...著者: Venskutonyte, R. / Butini, S. / Coccone, S.S. / Gemma, S. / Brindisi, M. / Kumar, V. / Guarino, E. / Maramai, S. / Valenti, S. / Amir, A. / Valades, E.A. / Frydenvang, K. / Kastrup, J.S. / Novellino, E. / Campiani, G. / Pickering, D.S.
#1: ジャーナル: Febs Lett. / 年: 2005
タイトル: Crystal structure of the kainate receptor GluR5 ligand-binding core in complex with (S)-glutamate.
著者: Naur, P. / Vestergaard, B. / Skov, L.K. / Egebjerg, J. / Gajhede, M. / Kastrup, J.S.
履歴
登録2011年5月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年6月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22012年5月23日Group: Database references
改定 1.32017年8月9日Group: Data collection / Refinement description / Source and taxonomy
カテゴリ: diffrn_source / entity_src_gen / software / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.42017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.52023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.62024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutamate receptor, ionotropic kainate 1
B: Glutamate receptor, ionotropic kainate 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,51610
ポリマ－58,2172
非ポリマー1,2998
水5,945330
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3500 Å2
ΔGint-64 kcal/mol
Surface area23980 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)61.459, 93.353, 107.171
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Glutamate receptor, ionotropic kainate 1


分子量: 29108.453 Da / 分子数: 2 / 断片: unp residues 430-544 AND 667-805 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: GRIK1 / プラスミド: pET28 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Origami 2 / 参照: UniProt: P22756

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非ポリマー , 5種, 338分子

#2: 化合物 ChemComp-3HU / (S)-1-(2'-AMINO-2'-CARBOXYETHYL)-3-[(2-CARBOXYTHIEN-3-YL)METHYL]THIENO[3,4-D]PYRIMIDIN-2,4-DIONE


分子量: 395.410 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H13N3O6S2
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 330 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY
配列の詳細THE STRUCTURE IS REPRESENTATIVE OF SEGMENTS S1 AND S2 COMPRISING THE LIGAND BINDING DOMAIN OF THE ...THE STRUCTURE IS REPRESENTATIVE OF SEGMENTS S1 AND S2 COMPRISING THE LIGAND BINDING DOMAIN OF THE FULL LENGTH GLUK1, CONNECTED WITH A GT LINKER. THEREFORE, SEQRES MATCHES DISCONTINUOUSLY WITH REFERENCE DATABASE (430-544, 667-805 OF ISOFORM GLUR5-2). DBREF RECORDS REFERS TO UNP ENTRY P22756-2 .

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.64 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.42 %
結晶化温度: 279 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.5
詳細: 24.4% PEG4000, 0.3 M lithium sulfate, 0.1 M phosphate-citrate, pH 4.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 279K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: MAX II / ビームライン: I911-3 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2009年10月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→29.3 Å / Num. obs: 21923 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.094 / Net I/σ(I): 5.6
反射 シェル解像度: 2.5→2.64 Å / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.24 / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MAR345データ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.6.4_486)精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: pdb entry 2F34

2f34


解像度: 2.5→19.779 Å / SU ML: 0.75 / Isotropic thermal model: Restrained / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 24.14 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2565 1093 5 %
Rwork0.1778 --
obs0.1817 21844 99.64 %
溶媒の処理減衰半径: 0.72 Å / VDWプローブ半径: 1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 27.306 Å2 / ksol: 0.349 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.303 Å2-0 Å20 Å2
2---0.7341 Å20 Å2
3---0.4311 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→19.779 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4067 0 80 330 4477
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0084232
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2415712
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.171594
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.07621
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005716
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.5001-2.61360.29521340.20542554X-RAY DIFFRACTION100
2.6136-2.75110.36261360.21682568X-RAY DIFFRACTION100
2.7511-2.92290.31111350.21292569X-RAY DIFFRACTION100
2.9229-3.14780.28391340.19152555X-RAY DIFFRACTION100
3.1478-3.4630.27091370.18542593X-RAY DIFFRACTION100
3.463-3.96060.25321360.17052585X-RAY DIFFRACTION100
3.9606-4.97680.20121380.13432623X-RAY DIFFRACTION99
4.9768-19.77980.21181430.17362704X-RAY DIFFRACTION98

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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