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万見
- PDB-3rpx: Crystal structure of complement component 1, q subcomponent bindi... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3rpx
タイトルCrystal structure of complement component 1, q subcomponent binding protein, C1QBP
要素Complement component 1 Q subcomponent-binding protein
キーワードPROTEIN BINDING / structural genomics / structural genomics consortium / mitochondrion matrix / complement system / protein-binding / SGC
機能・相同性
機能・相同性情報


adrenergic receptor binding / Apoptotic factor-mediated response / Defective Intrinsic Pathway for Apoptosis Due to p14ARF Loss of Function / negative regulation of MDA-5 signaling pathway / kininogen binding / negative regulation of RIG-I signaling pathway / deoxyribonuclease inhibitor activity / negative regulation of defense response to virus / positive regulation of dendritic cell chemotaxis / hyaluronic acid binding ...adrenergic receptor binding / Apoptotic factor-mediated response / Defective Intrinsic Pathway for Apoptosis Due to p14ARF Loss of Function / negative regulation of MDA-5 signaling pathway / kininogen binding / negative regulation of RIG-I signaling pathway / deoxyribonuclease inhibitor activity / negative regulation of defense response to virus / positive regulation of dendritic cell chemotaxis / hyaluronic acid binding / complement component C1q complex binding / positive regulation of trophoblast cell migration / mitochondrial ribosome binding / regulation of complement activation / negative regulation of interleukin-12 production / positive regulation of mitochondrial translation / positive regulation of neutrophil chemotaxis / enzyme inhibitor activity / RHOC GTPase cycle / negative regulation of mRNA splicing, via spliceosome / transcription factor binding / negative regulation of type II interferon production / positive regulation of cell adhesion / RHOA GTPase cycle / negative regulation of double-strand break repair via homologous recombination / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / Intrinsic Pathway of Fibrin Clot Formation / phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / RNA splicing / complement activation, classical pathway / cytosolic ribosome assembly / mRNA processing / transcription corepressor activity / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / mitochondrial matrix / immune response / positive regulation of apoptotic process / innate immune response / mRNA binding / DNA damage response / nucleolus / apoptotic process / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / cell surface / mitochondrion / extracellular region / membrane / nucleus / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Mitochondrial Matrix Protein; Chain A / Mitochondrial glycoprotein / Mitochondrial glycoprotein / Mitochondrial glycoprotein superfamily / Mitochondrial glycoprotein / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Complement component 1 Q subcomponent-binding protein, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.65 Å
データ登録者Tempel, W. / Tong, Y. / Crombet, L. / Shen, Y. / Guan, X. / Nedyalkova, L. / Walker, J.R. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Bountra, C. ...Tempel, W. / Tong, Y. / Crombet, L. / Shen, Y. / Guan, X. / Nedyalkova, L. / Walker, J.R. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Bountra, C. / Weigelt, J. / Park, H. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: to be published
タイトル: Crystal structure of complement component 1, q subcomponent binding protein, C1QBP
著者: Tempel, W. / Tong, Y. / Crombet, L. / Shen, Y. / Guan, X. / Nedyalkova, L. / Walker, J.R. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Bountra, C. / Weigelt, J. / Park, H.
履歴
登録2011年4月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年5月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年9月13日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Complement component 1 Q subcomponent-binding protein
B: Complement component 1 Q subcomponent-binding protein
C: Complement component 1 Q subcomponent-binding protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)66,38522
ポリマ－66,3853
非ポリマー019
水00
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4810 Å2
ΔGint-40 kcal/mol
Surface area22340 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)115.680, 123.770, 137.110
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number23
Space group name H-MI222

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要素

#1: タンパク質 Complement component 1 Q subcomponent-binding protein / GC1q-R protein / Glycoprotein gC1qBP / C1qBP / Hyaluronan-binding protein 1 / Mitochondrial matrix ...GC1q-R protein / Glycoprotein gC1qBP / C1qBP / Hyaluronan-binding protein 1 / Mitochondrial matrix protein p32 / p33


分子量: 22128.186 Da / 分子数: 3 / 断片: UNP residues 96-282 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: C1QBP, GC1QBP, HABP1, SF2P32 / プラスミド: pNIC-CH / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)-V2R-pRARE2 / 参照: UniProt: Q07021
#2: 化合物
ChemComp-UNX / UNKNOWN ATOM OR ION


分子数: 19 / 由来タイプ: 合成
配列の詳細THE ORIGINAL EXPRESSION CONSTRUCT ENCOMPASSED RESIDUES 3-282 OF UNIPROT SEQUENCE Q07021. WE SUSPECT ...THE ORIGINAL EXPRESSION CONSTRUCT ENCOMPASSED RESIDUES 3-282 OF UNIPROT SEQUENCE Q07021. WE SUSPECT THAT DUE TO INTRAMOLECULAR DNA INTERACTIONS ONLY A SHORTENED SEGMENT WAS AMPLIFIED, POSSIBLY ENCODING THE REPORTED AMINO ACID SEQUENCE

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.7 Å3/Da / 溶媒含有率: 66.72 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 25% peg1500, 0.2 M sodium chloride, 0.1 M HEPES, 5% glycerol, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CLSI / ビームライン: 08ID-1 / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2009年9月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.65→40 Å / Num. obs: 28824 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 67.228 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.074 / Net I/σ(I): 18.46
反射 シェル
解像度 (Å)最高解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. unique obs% possible all
2.65-2.720.9722.215727209799.9
2.72-2.790.7242.815413205299.8
2.79-2.870.5793.5150462001100
2.87-2.960.4754.214566194399.8
2.96-3.060.3975.1140671873100
3.06-3.170.2797137901838100
3.17-3.290.18810.1133071777100
3.29-3.420.1313.812751170999.9
3.42-3.570.10217.8120931620100
3.57-3.750.09419.411621157999.9
3.75-3.950.0822.5109581479100
3.95-4.190.06127.1106111436100
4.19-4.480.04734.29726132699.9
4.48-4.840.044190991239100
4.84-5.30.04239.384931163100
5.3-5.930.04537.975181034100
5.93-6.840.042406833949100
6.84-8.380.0348.45653794100
8.38-11.850.02458.74364630100
11.850.02458.1182028575.4

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
BUSTER-TNTBUSTER 2.8.0精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
BUSTER2.8.0精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: pdb entry 1p32

1p32


解像度: 2.65→19.7 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.94 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9363 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: refmac, phenix, coot and the molprobity server were also used during refinement. UNK atoms were refined as water rather than omitted in order to better approximate the properties of these unknown entities.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2238 1520 5.27 %THIN SHELLS (SFTOOLS)
Rwork0.1949 ---
obs0.1965 28824 --
原子変位パラメータBiso max: 164.1 Å2 / Biso mean: 82.1977 Å2 / Biso min: 27.64 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-16.5632 Å20 Å20 Å2
2---9.196 Å20 Å2
3----7.3672 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.442 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.65→19.7 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3224 0 19 0 3243
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1077SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes89HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes479HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it3298HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion450SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact3422SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d3298HARMONIC20.01
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg4484HARMONIC21.08
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.57
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion17.56
LS精密化 シェル解像度: 2.65→2.75 Å / Total num. of bins used: 14
Rfactor反射数%反射
Rfree0.289 159 5.34 %
Rwork0.2535 2821 -
all0.2553 2980 -
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.53330.97631.51221.83982.67565.61230.016-0.26030.0880.3209-0.1768-0.1931-0.0264-0.01570.1608-0.28870.0392-0.05580.3235-0.0871-0.197246.835519.510815.4839
25.1754-0.74440.24251.30660.04750.7902-0.3171-0.16150.25460.10930.1177-0.0080.0540.13050.1994-0.26040.0291-0.02160.3408-0.1224-0.22212.51523.07847.6916
314.1372-0.66992.4290.60280.76231.9219-0.2217-1.08850.40040.044-0.12240.3082-0.3538-0.31790.3441-0.20520.0551-0.16890.3428-0.304-0.314928.330538.952934.8751
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|* }A100 - 288
2X-RAY DIFFRACTION2{ B|* }B100 - 281
3X-RAY DIFFRACTION3{ C|* }C101 - 281

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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