[日本語] English
万見
- PDB-3rku: Substrate Fingerprint and the Structure of NADP+ Dependent Serine... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3rku
タイトルSubstrate Fingerprint and the Structure of NADP+ Dependent Serine Dehydrogenase from Saccharomyces cerevisiae complexed with NADP+
要素Oxidoreductase YMR226C
キーワードOXIDOREDUCTASE / substrate fingerprint / short chain oxidoreductase / Rossmann Fold
機能・相同性
機能・相同性情報


3-hydroxy acid dehydrogenase / serine 3-dehydrogenase activity / acetoin metabolic process / diacetyl reductase ((S)-acetoin forming) (NAD+) activity / carbonyl reductase (NADPH) activity / 酸化還元酵素; CH-OHの結合に対し酸化酵素として働く; NAD又はNADPを用いる / oxidoreductase activity / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
short chain dehydrogenase / Short-chain dehydrogenase/reductase, conserved site / Short-chain dehydrogenases/reductases family signature. / Short-chain dehydrogenase/reductase SDR / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / NADP-dependent 3-hydroxy acid dehydrogenase
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Huether, R. / Pacheco, C.M. / Duax, W.L.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Substrate Fingerprint and the Structure of NADP+ Dependent Serine Dehydrogenase from Saccharomyces cerevisiae complexed with NADP+
著者: Huether, R. / Pacheco, C.M. / Duax, W.L.
履歴
登録2011年4月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年6月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Oxidoreductase YMR226C
B: Oxidoreductase YMR226C
C: Oxidoreductase YMR226C
D: Oxidoreductase YMR226C
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)128,7938
ポリマ－125,8194
非ポリマー2,9744
水9,998555
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area17410 Å2
ΔGint-76 kcal/mol
Surface area35850 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)82.390, 87.250, 83.810
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 112.980, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
31C
41D

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: HIS / Beg label comp-ID: HIS / End auth comp-ID: GLY / End label comp-ID: GLY / Auth seq-ID: 0 - 267 / Label seq-ID: 20 - 287

Dom-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-ID
1chain A and (resseq 0:267 )AA
2chain B and (resseq 0:267 )BB
3chain C and (resseq 0:267 )CC
4chain D and (resseq 0:267 )DD

NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(0.413099, 0.033646, -0.910064), (0.035198, -0.99916, -0.020963), (-0.910005, -0.023372, -0.413937)23.514999, 85.694298, 39.754299
2given(-0.419343, -0.103043, 0.901961), (-0.105587, -0.981259, -0.161192), (0.901667, -0.16283, 0.400604)3.23659, 89.365402, 8.19826
3given(-0.997352, 0.071777, 0.011749), (0.072719, 0.980978, 0.179984), (0.001393, 0.180361, -0.983599)20.239201, -3.67247, 31.5373

-
要素

#1: タンパク質
Oxidoreductase YMR226C / NADP+ Dependent Serine Dehydrogenase


分子量: 31454.832 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: YM9959.08C, YMR226C / プラスミド: pET15b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta (DE3) / 参照: UniProt: Q05016, 酸化還元酵素
#2: 化合物
ChemComp-NAP / NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / 2'-MONOPHOSPHOADENOSINE 5'-DIPHOSPHORIBOSE


分子量: 743.405 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H28N7O17P3
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 555 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.2 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 10% v/v MPD, 24% w/v PEG4000, 0.1 M ammonium thiocyanate, Tris-HCl, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 93 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.54056
検出器タイプ: RIGAKU SATURN 944+ / 検出器: CCD / 日付: 2010年9月8日 / 詳細: Osmic VariMax Cu-HF optics
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54056 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.36→77.161 Å / Num. all: 45068 / Num. obs: 44993 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.06 % / Biso Wilson estimate: 26.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.135 / Χ2: 0.96 / Net I/σ(I): 6.3 / Scaling rejects: 916
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allΧ2% possible all
2.36-2.443.660.48921186444491.1799.8
2.44-2.543.990.48521216244881.14100
2.54-2.6640.4512.21215444891.13100
2.66-2.84.020.3692.71212144931.1100
2.8-2.974.050.32831223744720.96100
2.97-3.24.060.2743.61222244850.9100
3.2-3.534.080.19551221744250.84100
3.53-4.034.080.1257.91234945090.81100
4.03-5.084.090.0999.41244445250.8299.9
5.08-45.874.040.0959.81230745930.7599.7

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
d*TREKデータスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX1.6.4_486精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
CrystalClearデータ収集
d*TREKデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2NWQ

2nwq


解像度: 2.6→40.949 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.49 / SU ML: 0.45 / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 25.78 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2449 1668 4.94 %RANDOM
Rwork0.1885 ---
obs0.1913 33738 99.82 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.95 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 34.096 Å2 / ksol: 0.335 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 106.76 Å2 / Biso mean: 26.2043 Å2 / Biso min: 2.3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.3431 Å20 Å21.3314 Å2
2--4.3966 Å20 Å2
3----1.0535 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→40.949 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8252 0 192 555 8999
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0118578
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2811649
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0781381
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0041485
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.8373245
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDタイプRms dev position (Å)
11A2063X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.054
12B2063X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.054
13C2063X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.059
14D2058X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.059
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 10

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection allNum. reflection obs% reflection obs (%)
2.6-2.69290.41551510.2943322733783378100
2.6929-2.80070.32511770.2508316033373337100
2.8007-2.92820.31781500.2332320733573357100
2.9282-3.08250.27051820.2191317733593359100
3.0825-3.27550.27831700.2083318833583358100
3.2755-3.52830.26471750.2084320133763376100
3.5283-3.88310.26341450.1896321633613261100
3.8831-4.44450.2021610.1423321733783378100
4.4445-5.59730.17851970.1352319433913391100
5.5973-40.95360.17021600.157332833443344399
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.31890.1936-0.03280.076-0.06220.23090.0709-0.02990.14180.0110.01110.0439-0.16150.1343-0.03770.01310.0445-0.0225-0.0169-0.00040.047333.7843.565426.547
20.6557-0.3978-0.17940.39830.17850.0550.06740.21380.0112-0.0326-0.0745-0.0394-0.052-0.01690.00570.07880.0230.00620.0730.02710.034114.776342.7477-2.9915
30.35450.1504-0.21410.0678-0.07180.0849-0.0353-0.0671-0.06830.01840.0560.03040.06760.0219-0.0120.05930.0075-0.01270.0168-0.00090.03498.572238.806642.282
40.4192-0.2177-0.25110.07580.23570.40360.06290.07450.0437-0.0026-0.0460.0027-0.049-0.0754-0.01280.02850.0178-0.00290.03160.00330.021-10.070146.452413.547
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN AA0 - 267
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN BB0 - 267
3X-RAY DIFFRACTION3CHAIN CC0 - 267
4X-RAY DIFFRACTION4CHAIN DD0 - 267

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る