[日本語] English
万見
- PDB-3rk6: Crystal structure of the middle domain of human Paip1 -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3rk6
タイトルCrystal structure of the middle domain of human Paip1
要素Polyadenylate-binding protein-interacting protein 1
キーワードTRANSLATION REGULATOR / HEAT Fold / PABP / eIF4A / eIF3
機能・相同性
機能・相同性情報


mCRD-mediated mRNA stability complex / negative regulation of nuclear-transcribed mRNA catabolic process, deadenylation-dependent decay / translation activator activity / CRD-mediated mRNA stabilization / Z-decay: degradation of maternal mRNAs by zygotically expressed factors / Deadenylation of mRNA / host-mediated activation of viral process / M-decay: degradation of maternal mRNAs by maternally stored factors / positive regulation of cytoplasmic translation / mRNA stabilization ...mCRD-mediated mRNA stability complex / negative regulation of nuclear-transcribed mRNA catabolic process, deadenylation-dependent decay / translation activator activity / CRD-mediated mRNA stabilization / Z-decay: degradation of maternal mRNAs by zygotically expressed factors / Deadenylation of mRNA / host-mediated activation of viral process / M-decay: degradation of maternal mRNAs by maternally stored factors / positive regulation of cytoplasmic translation / mRNA stabilization / regulation of translational initiation / translational initiation / RNA binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Ataxin-2, C-terminal / Ataxin-2 C-terminal region / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat - #180 / MIF4G domain / Middle domain of eukaryotic initiation factor 4G (eIF4G) / MIF4G-like, type 3 / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Armadillo-type fold / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Polyadenylate-binding protein-interacting protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2 Å
データ登録者Lei, J. / Mesters, J.R. / Hilgenfeld, R.
引用ジャーナル: Biochem.Biophys.Res.Commun. / 年: 2011
タイトル: Crystal structure of the middle domain of human poly(A)-binding protein-interacting protein 1.
著者: Lei, J. / Mesters, J.R. / Brunn, A. / Hilgenfeld, R.
履歴
登録2011年4月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年5月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32024年2月28日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_source / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _struct_ref_seq_dif.details

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Polyadenylate-binding protein-interacting protein 1
B: Polyadenylate-binding protein-interacting protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,9602
ポリマ－52,9602
非ポリマー00
水6,666370
1
A: Polyadenylate-binding protein-interacting protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,4801
ポリマ－26,4801
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Polyadenylate-binding protein-interacting protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,4801
ポリマ－26,4801
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)58.610, 76.050, 62.420
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 96.470, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質 Polyadenylate-binding protein-interacting protein 1 / PAIP-1 / PABP-interacting protein 1 / Poly(A)-binding protein-interacting protein 1


分子量: 26480.188 Da / 分子数: 2 / 断片: middle domain (MIF4G, UNP residues 157-373) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PAIP1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9H074
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 370 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.61 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.87 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 18% PEG20000, 0.1 M MES, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 90 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X11 / 波長: 0.817
検出器タイプ: MAR scanner 300 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2010年11月19日
放射モノクロメーター: Ge(111) triangular bent compressing 7 degree Fankuchen cut
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.817 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→19.95 Å / Num. all: 36850 / Num. obs: 36673 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.049 / Rsym value: 0.029 / Net I/σ(I): 14.9
反射 シェル解像度: 2→2.11 Å / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.023 / Mean I/σ(I) obs: 5.1 / Num. unique all: 5348 / Rsym value: 0.136 / % possible all: 100

-
位相決定

位相決定手法: 単波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MOSFLMデータ削減
SCALA3.3.16データスケーリング
SHELX位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
MAR345dtbデータ収集
SHELXCD位相決定
SHELXEモデル構築
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2→19.95 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.958 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.923 / WRfactor Rfree: 0.2413 / WRfactor Rwork: 0.1887 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / FOM work R set: 0.8017 / SU B: 3.791 / SU ML: 0.108 / SU R Cruickshank DPI: 0.1761 / SU Rfree: 0.1673 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.176 / ESU R Free: 0.167 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2437 1834 5 %RANDOM
Rwork0.1895 ---
obs0.1922 36673 99.52 %-
all-36673 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 91.64 Å2 / Biso mean: 27.5042 Å2 / Biso min: 11.45 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.01 Å20 Å2-0.08 Å2
2--0.09 Å20 Å2
3----0.11 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→19.95 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3476 0 0 370 3846
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0180.0223651
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5461.9734956
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.275468
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg40.67225.464194
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.59515700
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.6311524
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1070.2570
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.022766
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.0511.52211
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.92123587
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.95631440
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.7144.51352
LS精密化 シェル解像度: 2→2.051 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.303 148 -
Rwork0.218 2541 -
all-2689 -
obs-2541 99.93 %

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る