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- PDB-3riu: Crystal structure of Drosophila hexameric C3PO formed by truncate... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3riu
タイトルCrystal structure of Drosophila hexameric C3PO formed by truncated Translin and Trax
要素
  • Translin
  • Translin associated factor X, isoform B
キーワードHYDROLASE / Translin-fold / Ribonuclease / RISC activator / Nucleus
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of circadian sleep/wake cycle, sleep / behavioral response to starvation / Small interfering RNA (siRNA) biogenesis / RNA metabolic process / regulatory ncRNA-mediated post-transcriptional gene silencing / RNA endonuclease activity / single-stranded DNA binding / sequence-specific DNA binding / protein stabilization / protein homodimerization activity ...negative regulation of circadian sleep/wake cycle, sleep / behavioral response to starvation / Small interfering RNA (siRNA) biogenesis / RNA metabolic process / regulatory ncRNA-mediated post-transcriptional gene silencing / RNA endonuclease activity / single-stranded DNA binding / sequence-specific DNA binding / protein stabilization / protein homodimerization activity / RNA binding / identical protein binding / membrane / nucleus / metal ion binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Translin; domain 2 / Translin; domain 1 / Translin, N-terminal / Translin, C-terminal / Translin / Translin family / Translin superfamily / Translin family / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Translin / Translin-associated protein X / Translin-associated protein X
類似検索 - 構成要素
生物種Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 3.4 Å
データ登録者Tian, Y. / Simanshu, D.K. / Patel, D.J.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / : 2011
タイトル: Multimeric assembly and biochemical characterization of the Trax-translin endonuclease complex.
著者: Tian, Y. / Simanshu, D.K. / Ascano, M. / Diaz-Avalos, R. / Park, A.Y. / Juranek, S.A. / Rice, W.J. / Yin, Q. / Robinson, C.V. / Tuschl, T. / Patel, D.J.
履歴
登録2011年4月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年5月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software

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構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Translin
B: Translin
C: Translin associated factor X, isoform B


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)82,1013
ポリマ-82,1013
非ポリマー00
00
1
A: Translin
B: Translin
C: Translin associated factor X, isoform B

A: Translin
B: Translin
C: Translin associated factor X, isoform B


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)164,2016
ポリマ-164,2016
非ポリマー00
0
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation10_665-y+1,-x+1,-z+5/61
単位格子
Length a, b, c (Å)196.030, 196.030, 155.189
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number178
Space group name H-MP6122

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要素

#1: タンパク質 Translin / GM27569p


分子量: 25315.518 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 1-217 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
遺伝子: CG11761, Dmel_CG11761, translin, trsn
プラスミド: modified pRSFDuet-1 vector with N-terminal 6xHis and yeast sumo as fusion tag
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q7JVK6
#2: タンパク質 Translin associated factor X, isoform B / Trax


分子量: 31469.660 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 30-298 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
遺伝子: Dmel_CG5063, Trax
プラスミド: modified pRSFDuet-1 vector with N-terminal 6xHis and yeast sumo as fusion tag
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q8INE1, UniProt: Q9VF77*PLUS

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 5.25 Å3/Da / 溶媒含有率: 76.57 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: 0.35 M-0.7 M (NH4)2HPO4, 0.1 M Na-citrate pH 5.4-5.8, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X29A / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2010年4月30日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.4→30 Å / Num. obs: 24690 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 14.4 % / Rmerge(I) obs: 0.214 / Net I/σ(I): 11.4
反射 シェル解像度: 3.4→3.52 Å / 冗長度: 11 % / Rmerge(I) obs: 0.865 / Mean I/σ(I) obs: 2.7 / Num. unique all: 2398

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位相決定

位相決定手法: 単波長異常分散

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SHARP位相決定
PHENIX1.6.2_432精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 3.4→19.881 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU ML: 0.64 / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: ML
詳細: After anisotropic correction, high resolution data beyond 3.9, 3.9 and 3.4 Ang along a*, b* and c* directions, respectively, were excluded during refinement.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.3381 999 5.1 %Random
Rwork0.2705 ---
obs0.2739 19572 79.71 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.16 Å / VDWプローブ半径: 0.5 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 20.001 Å2 / ksol: 0.208 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 365.89 Å2 / Biso mean: 96.9402 Å2 / Biso min: 20 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--26.9725 Å20 Å2-0 Å2
2---26.9725 Å2-0 Å2
3----6.4379 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.4→19.881 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4722 0 0 0 4722
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0165118
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8646468
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.062757
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.002819
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.7541729
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 7

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
3.4003-3.57860.3615340.384973576922
3.5786-3.80140.3984770.35331430150744
3.8014-4.09250.37981680.30062951311990
4.0925-4.50010.3571900.269832693459100
4.5001-5.14140.28781980.247433003498100
5.1414-6.44080.35631690.30823356352599
6.4408-19.88130.29991630.216435323695100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL112)L122)L132)L222)L232)L332)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T112)T122)T132)T222)T232)T332)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.8682-0.4358-0.22340.15080.47460.2622-0.27390.2524-0.05340.0897-0.13030.11630.12270.22140.22670.44420.13550.23190.9678-0.03490.201882.1634102.137755.9665
20.4932-0.0673-0.33810.8612-0.2870.3821-0.0756-0.28980.0916-0.4517-0.0438-0.17010.23260.4418-0.0050.34420.33010.05470.6151-0.0940.13151.525681.336384.1377
3-0.31460.151-0.469-0.00250.11260.75270.1039-0.86390.16050.1250.1085-0.1114-0.22111.00370.11690.01240.3074-0.09031.5627-0.00820.312385.42882.795289.9005
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain AA8 - 215
2X-RAY DIFFRACTION2chain BB7 - 213
3X-RAY DIFFRACTION3chain CC31 - 273

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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