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- PDB-3rib: Human lysine methyltransferase Smyd2 in complex with AdoHcy -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3rib
タイトルHuman lysine methyltransferase Smyd2 in complex with AdoHcy
要素N-lysine methyltransferase SMYD2
キーワードTRANSFERASE / Smyd proteins / MYND / SET domain / histone lysine methyltransferase / histone methylation / H3K36 / H3K4
機能・相同性
機能・相同性情報


lysine N-methyltransferase activity / [histone H3]-lysine4 N-trimethyltransferase / peptidyl-lysine monomethylation / peptidyl-lysine dimethylation / histone H3K36 methyltransferase activity / histone H3K4 trimethyltransferase activity / protein-lysine N-methyltransferase activity / histone H3 methyltransferase activity / regulation of DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / RNA polymerase II complex binding ...lysine N-methyltransferase activity / [histone H3]-lysine4 N-trimethyltransferase / peptidyl-lysine monomethylation / peptidyl-lysine dimethylation / histone H3K36 methyltransferase activity / histone H3K4 trimethyltransferase activity / protein-lysine N-methyltransferase activity / histone H3 methyltransferase activity / regulation of DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / RNA polymerase II complex binding / 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの / regulation of signal transduction by p53 class mediator / Regulation of TP53 Activity through Methylation / PKMTs methylate histone lysines / p53 binding / heart development / negative regulation of cell population proliferation / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleoplasm / nucleus / metal ion binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
SMYD2, SET domain / : / MYND finger / Zinc finger, MYND-type / Zinc finger MYND-type signature. / Zinc finger MYND-type profile. / Beta-clip-like / SET domain / Tetratricopeptide repeat domain / SET (Su(var)3-9, Enhancer-of-zeste, Trithorax) domain ...SMYD2, SET domain / : / MYND finger / Zinc finger, MYND-type / Zinc finger MYND-type signature. / Zinc finger MYND-type profile. / Beta-clip-like / SET domain / Tetratricopeptide repeat domain / SET (Su(var)3-9, Enhancer-of-zeste, Trithorax) domain / SET domain / SET domain superfamily / SET domain profile. / SET domain / Beta Complex / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / N-lysine methyltransferase SMYD2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.79 Å
データ登録者Xu, S. / Zhang, T. / Zhong, C. / Ding, J.
引用ジャーナル: J Mol Cell Biol / 年: 2011
タイトル: Structure of human lysine methyltransferase Smyd2 reveals insights into the substrate divergence in Smyd proteins
著者: Xu, S. / Zhong, C. / Zhang, T. / Ding, J.
履歴
登録2011年4月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02011年7月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年6月26日Group: Database references
改定 1.22017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.32024年3月20日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: N-lysine methyltransferase SMYD2
B: N-lysine methyltransferase SMYD2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)103,68819
ポリマ－101,6622
非ポリマー2,02617
水88349
1
A: N-lysine methyltransferase SMYD2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,08412
ポリマ－50,8311
非ポリマー1,25311
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: N-lysine methyltransferase SMYD2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,6047
ポリマ－50,8311
非ポリマー7736
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)194.560, 57.185, 96.607
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 103.950, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 N-lysine methyltransferase SMYD2 / HSKM-B / Histone methyltransferase SMYD2 / Lysine N-methyltransferase 3C / SET and MYND domain- ...HSKM-B / Histone methyltransferase SMYD2 / Lysine N-methyltransferase 3C / SET and MYND domain-containing protein 2


分子量: 50831.242 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SMYD2, KMT3C / プラスミド: pET28b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) Codon Plus
参照: UniProt: Q9NRG4, 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの, histone-lysine N-methyltransferase
#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-SAH / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / S-アデノシルホモシステイン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 384.411 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H20N6O5S
#4: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 49 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.67 %
結晶化温度: 277 K / 手法: ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 25% PEG 3350, 0.2M Lithium Sulfate, 0.1M Bis-Tris, pH 6.5, hanging drop, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 1.2825 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2011年3月26日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.2825 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.79→50 Å / Num. obs: 25466 / % possible obs: 99.4 % / 冗長度: 7.5 % / Rmerge(I) obs: 0.143 / Χ2: 1.507 / Net I/σ(I): 8.6
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique allRsym valueΧ2% possible all
2.8-2.96.90.6692.824840.6691.27697.8
2.9-3.0270.54725201.30199.1
3.02-3.157.10.40425071.21899.8
3.15-3.327.30.27725571.20599.8
3.32-3.537.50.18725211.28299.8
3.53-3.87.70.1425621.39899.8
3.8-4.187.90.1125471.5899.7
4.18-4.7980.09725552.03699.6
4.79-6.037.70.09725511.80599.1
6.03-5080.05826621.80299.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC5.5.0109精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
PHENIX-AutoSol位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.79→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.89 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.825 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.8 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.465 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2998 1256 5 %RANDOM
Rwork0.2458 ---
obs0.2485 25192 96.61 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 101.09 Å2 / Biso mean: 37.9386 Å2 / Biso min: 2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.15 Å20 Å20.61 Å2
2---0.53 Å20 Å2
3----2.32 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.79→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6830 0 103 49 6982
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0060.0227077
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg0.9461.9779546
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.465844
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.90424.179335
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.002151280
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.5991540
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0630.21011
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.0215305
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.7011.54238
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.00326822
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.41832839
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it0.7534.52724
LS精密化 シェル解像度: 2.79→2.862 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.353 77 -
Rwork0.334 1311 -
all-1388 -
obs-1311 72.18 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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