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- PDB-3rf7: Crystal structure of an Iron-containing alcohol dehydrogenase (Sd... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3rf7
タイトルCrystal structure of an Iron-containing alcohol dehydrogenase (Sden_2133) from Shewanella denitrificans OS-217 at 2.12 A resolution
要素Iron-containing alcohol dehydrogenase
キーワードOXIDOREDUCTASE / Structural Genomics / Joint Center for Structural Genomics / JCSG / Protein Structure Initiative / PSI
機能・相同性
機能・相同性情報


oxidoreductase activity / nucleotide binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Iron-type alcohol dehydrogenase-like / Dehydroquinate synthase-like, alpha domain / Dehydroquinate synthase-like - alpha domain / Alcohol dehydrogenase, iron-type/glycerol dehydrogenase GldA / Iron-containing alcohol dehydrogenase / Rossmann fold - #1970 / Up-down Bundle / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE / NICKEL (II) ION / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / Unknown ligand / Iron-containing alcohol dehydrogenase
類似検索 - 構成要素
生物種Shewanella denitrificans (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.12 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of an Iron-containing alcohol dehydrogenase (Sden_2133) from Shewanella denitrificans OS-217 at 2.12 A resolution
著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
履歴
登録2011年4月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年12月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年10月25日Group: Author supporting evidence / Refinement description / カテゴリ: pdbx_struct_assembly_auth_evidence / software / Item: _software.classification / _software.name

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Iron-containing alcohol dehydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,08014
ポリマ－42,6301
非ポリマー1,45013
水6,431357
1
A: Iron-containing alcohol dehydrogenase
ヘテロ分子

A: Iron-containing alcohol dehydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)88,16128
ポリマ－85,2602
非ポリマー2,90126
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation10_655-x+1,-y,z1
Buried area8500 Å2
ΔGint-184 kcal/mol
Surface area26840 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)121.074, 121.074, 275.666
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number98
Space group name H-MI4122
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-596-

HOH

詳細ANALYTICAL SIZE EXCLUSION CHROMATOGRAPHY WITH STATIC LIGHT SCATTERING SUPPORTS THE ASSIGNMENT OF A DIMER AS A SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE IN SOLUTION.

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Iron-containing alcohol dehydrogenase


分子量: 42629.930 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Shewanella denitrificans (バクテリア)
株: OS217 / ATCC BAA-1090 / DSM 15013 / 遺伝子: Sden_2133 / プラスミド: SpeedET / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): HK100 / 参照: UniProt: Q12MB1

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非ポリマー , 9種, 370分子

#2: 化合物 ChemComp-UNL / UNKNOWN LIGAND


分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
#3: 化合物 ChemComp-NAD / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE


分子量: 663.425 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H27N7O14P2 / コメント: NAD*YM
#4: 化合物 ChemComp-EPE / 4-(2-HYDROXYETHYL)-1-PIPERAZINE ETHANESULFONIC ACID / HEPES / HEPES


分子量: 238.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18N2O4S / コメント: pH緩衝剤*YM
#5: 化合物 ChemComp-FE / FE (III) ION


分子量: 55.845 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe
#6: 化合物 ChemComp-NI / NICKEL (II) ION


分子量: 58.693 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ni
#7: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#8: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#9: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#10: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 357 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

配列の詳細THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.9
詳細: 0.300M calcium chloride, 26.00% polyethylene glycol 400, 0.1M HEPES pH 7.9, NANODROP, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-2 / 波長: 0.97936
検出器タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2009年11月6日 / 詳細: FLAT COLLIMATING MIRROR, TOROID FOCUSING MIRROR
放射モノクロメーター: double crystal monochromator / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97936 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.12→29.947 Å / Num. all: 58332 / Num. obs: 58332 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 7.4 % / Biso Wilson estimate: 33.086 Å2 / Rsym value: 0.166 / Net I/σ(I): 8.1
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRsym value% possible all
2.12-2.187.51.3881.63149542261.388100
2.18-2.237.51.07923104741571.079100
2.23-2.37.50.8592.43015440470.859100
2.3-2.377.50.7292.82929239250.729100
2.37-2.457.50.6043.22848438140.604100
2.45-2.537.50.47342748236780.473100
2.53-2.637.50.4184.52673635750.418100
2.63-2.747.50.3285.42552634150.328100
2.74-2.867.40.2596.52458633010.259100
2.86-37.50.2097.92362731600.209100
3-3.167.50.1679.62245330130.167100
3.16-3.357.50.13611.52137228670.136100
3.35-3.587.40.11413.81990326820.114100
3.58-3.877.40.09816.61875525280.098100
3.87-4.247.40.0918.21708623120.09100
4.24-4.747.30.07920.11554421180.079100
4.74-5.477.30.08119.31375318860.081100
5.47-6.77.20.09417.61161416150.094100
6.7-9.4870.08119.8897112800.081100
9.48-29.9476.40.06620.746937330.06697

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位相決定

位相決定手法: 単波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MolProbity3beta29モデル構築
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
SHELX位相決定
SHARP位相決定
SCALA3.3.15データスケーリング
REFMAC5.5.0110精密化
MOSFLMデータ削減
SHELXD位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.12→29.947 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.958 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.955 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.35 / SU B: 5.271 / SU ML: 0.074 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.11 / ESU R Free: 0.104
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: 1. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED ...詳細: 1. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 2. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 3. ATOM RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. ANISOU RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS. 4. WATERS WERE EXCLUDED FROM AUTOMATIC TLS ASSIGNMENT. 5. TLS GROUPS WERE ASSIGNED WITH THE AID OF THE TLSMD (MOTION DETERMINATION) SERVER. 6. CALCIUM AND CHLORIDE IONS, AND HEPES (EPE) MOLECULES FROM THE CRYSTALLIZATION ARE MODELED INTO THE STRUCTURE. 7. X-RAY ANOMALOUS SCATTERING MEASUREMENTS INDICATE A MIXTURE OF AN IRON (FE) AND A NICKEL (NI) ATOM IS WITHIN COORDINATION DISTANCE OF THE SIDE CHAINS OF ASP-194, HIS-198, HIS-258, AND HIS-272. THE OCCUPANCIES OF THE METAL IONS WERE ESTIMATED FROM THE RATIOS OF THEIR ANOMALOUS DIFFERENCE MAP PEAK HEIGHTS AT WAVELENGTHS ABOVE AND BELOW THE FE AND NI K-SHELL ABSORPTION EDGES. REDUCING THE TOTAL OCCUPANCY OF THE FE/NI SITE TO 0.8 RESULTED IN BETTER AGREEMENT BETWEEN THE B-FACTORS OF THE METAL ATOMS AND ATOMS ON THE PROTEIN WITHIN COORDINATION DISTANCE. 8. ADDITIONAL ELECTRON DENSITY AT THE PUTATIVE ACTIVE SITE WAS MODELED AS AN UNKNOWN LIGAND (UNL). THE UNL COULD REPRESENT AN ANALOG TO THE SUBSTITUTED NADP THAT WAS IDENTIFIED IN THE E.COLI ALCOHOL DEHYDROGENASE YQHD (1OJ7) STRUCTURE. HOWEVER, MODELING IT AS AN NC5 AND NC6 SUBSTITUTED NAD RESULTED IN RESIDUAL DIFFERENCE DENSITY AT THE SITE SUGGESTING THAT EITHER THIS WAS NOT FULLY OCCUPIED AND WAS A MIXTURE OF COMPOUNDS OR IT WAS NOT THE CORRECT ANALOG. WITHOUT ADDITIONAL DATA TO IDENTIFY THE COMPOUND(S), WE HAVE CHOSEN TO MODEL IT AS A UNL ADJACENT TO THE NAD AND METAL SITE.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1968 2951 5.1 %RANDOM
Rwork0.1819 ---
obs0.1826 58283 99.92 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 98.81 Å2 / Biso mean: 38.9231 Å2 / Biso min: 13.89 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.28 Å20 Å20 Å2
2--1.28 Å20 Å2
3----2.55 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.12→29.947 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2787 0 83 357 3227
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.0223019
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.021980
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4111.9814112
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.90934870
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.6235381
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.18525.116129
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.58115493
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg23.458159
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0750.2453
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0213375
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02579
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.6991.51853
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.1351.5756
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.33223002
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.09131166
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.1034.51109
LS精密化 シェル解像度: 2.12→2.175 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.309 195 -
Rwork0.319 4021 -
all-4216 -
obs--99.81 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 71.2795 Å / Origin y: 13.3079 Å / Origin z: 42.6717 Å
111213212223313233
T0.1514 Å20.017 Å2-0.0054 Å2-0.0175 Å20.0176 Å2--0.0499 Å2
L0.143 °20.0649 °2-0.0845 °2-0.3956 °2-0.0279 °2--0.5854 °2
S-0.0456 Å °-0.0469 Å °-0.0254 Å °-0.1145 Å °-0.0303 Å °-0.0546 Å °-0.0821 Å °0.0413 Å °0.0759 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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