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- PDB-3rbb: HIV-1 NEF protein in complex with engineered HCK SH3 domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3rbb
タイトルHIV-1 NEF protein in complex with engineered HCK SH3 domain
要素
  • Protein Nef
  • Tyrosine-protein kinase HCK
キーワードVIRAL PROTEIN / PROTEIN BINDING / HIV-1 Nef / dileucine motif / SH3 domain / receptor internalization / PXXP motif
機能・相同性
機能・相同性情報


activation of transmembrane receptor protein tyrosine kinase activity / leukocyte degranulation / leukocyte migration involved in immune response / respiratory burst after phagocytosis / regulation of podosome assembly / innate immune response-activating signaling pathway / symbiont-mediated suppression of host antigen processing and presentation of peptide antigen via MHC class I / symbiont-mediated suppression of host antigen processing and presentation of peptide antigen via MHC class II / symbiont-mediated suppression of host autophagy / : ...activation of transmembrane receptor protein tyrosine kinase activity / leukocyte degranulation / leukocyte migration involved in immune response / respiratory burst after phagocytosis / regulation of podosome assembly / innate immune response-activating signaling pathway / symbiont-mediated suppression of host antigen processing and presentation of peptide antigen via MHC class I / symbiont-mediated suppression of host antigen processing and presentation of peptide antigen via MHC class II / symbiont-mediated suppression of host autophagy / : / FLT3 signaling through SRC family kinases / regulation of phagocytosis / Nef and signal transduction / Fc-gamma receptor signaling pathway involved in phagocytosis / mesoderm development / positive regulation of actin filament polymerization / FCGR activation / host cell Golgi membrane / type II interferon-mediated signaling pathway / transport vesicle / Signaling by CSF3 (G-CSF) / peptidyl-tyrosine phosphorylation / cell projection / phosphotyrosine residue binding / FCGR3A-mediated IL10 synthesis / lipopolysaccharide-mediated signaling pathway / cell surface receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / integrin-mediated signaling pathway / regulation of actin cytoskeleton organization / FCGR3A-mediated phagocytosis / non-specific protein-tyrosine kinase / Regulation of signaling by CBL / negative regulation of inflammatory response to antigenic stimulus / non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity / SH3 domain binding / Inactivation of CSF3 (G-CSF) signaling / caveola / virion component / cytoplasmic side of plasma membrane / cytokine-mediated signaling pathway / Signaling by CSF1 (M-CSF) in myeloid cells / protein autophosphorylation / regulation of cell shape / protein tyrosine kinase activity / regulation of inflammatory response / cytoskeleton / protein phosphorylation / cell differentiation / lysosome / cell adhesion / intracellular signal transduction / defense response to Gram-positive bacterium / endocytosis involved in viral entry into host cell / inflammatory response / signaling receptor binding / focal adhesion / positive regulation of cell population proliferation / lipid binding / negative regulation of apoptotic process / GTP binding / host cell plasma membrane / Golgi apparatus / extracellular region / ATP binding / membrane / nucleus / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Nef Regulatory Factor / Nef Regulatory Factor / Tyrosine-protein kinase HCK, SH2 domain / HIV-1 Nef protein, anchor domain superfamily / HIV negative factor Nef / HIV-1 Nef protein, core domain superfamily / Negative factor, (F-Protein) or Nef / SH3 Domains / : / SH3 domain ...Nef Regulatory Factor / Nef Regulatory Factor / Tyrosine-protein kinase HCK, SH2 domain / HIV-1 Nef protein, anchor domain superfamily / HIV negative factor Nef / HIV-1 Nef protein, core domain superfamily / Negative factor, (F-Protein) or Nef / SH3 Domains / : / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH3 type barrels. / SH2 domain / Src homology 3 domains / SH2 domain superfamily / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Roll / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein Nef / Tyrosine-protein kinase HCK
類似検索 - 構成要素
生物種HIV-1 M:B_ARV2/SF2 (ヒト免疫不全ウイルス)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.35 Å
データ登録者Horenkamp, F.A. / Schulte, A. / Weyand, M. / Geyer, M.
引用ジャーナル: Traffic / 年: 2011
タイトル: Conformation of the Dileucine-Based Sorting Motif in HIV-1 Nef Revealed by Intermolecular Domain Assembly.
著者: Horenkamp, F.A. / Breuer, S. / Schulte, A. / Lulf, S. / Weyand, M. / Saksela, K. / Geyer, M.
履歴
登録2011年3月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年4月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein Nef
B: Tyrosine-protein kinase HCK
C: Protein Nef
D: Tyrosine-protein kinase HCK
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,6996
ポリマ－52,5754
非ポリマー1242
水3,747208
1
A: Protein Nef
B: Tyrosine-protein kinase HCK
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,3503
ポリマ－26,2872
非ポリマー621
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1560 Å2
ΔGint-2 kcal/mol
Surface area12530 Å2
手法PISA
2
C: Protein Nef
D: Tyrosine-protein kinase HCK
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,3503
ポリマ－26,2872
非ポリマー621
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1170 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area11660 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)43.190, 90.880, 169.530
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Protein Nef / 3'ORF / Negative factor / F-protein / C-terminal core protein


分子量: 19140.473 Da / 分子数: 2 / 変異: I47M, T48A, C59S, C210A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) HIV-1 M:B_ARV2/SF2 (ヒト免疫不全ウイルス)
株: SF2 / 遺伝子: HIV-1 Nef, nef / プラスミド: pGEX-4T1 TEV / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P03407
#2: タンパク質 Tyrosine-protein kinase HCK / Hemopoietic cell kinase / p59-HCK/p60-HCK


分子量: 7146.974 Da / 分子数: 2 / 変異: E90Y, A91S, I92P, H93F, H94S, E95W / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HCK / プラスミド: pET-28b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P08631, non-specific protein-tyrosine kinase
#3: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL


分子量: 62.068 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 208 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.16 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.13 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.1 M Hepes, 8% ethylene glycol, 22% PEG 8000, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 0.977032 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2009年5月29日
放射モノクロメーター: Diamond(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.977032 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.35→48 Å / Num. all: 28573 / Num. obs: 28573 / % possible obs: 99.5 % / Observed criterion σ(F): -3 / Observed criterion σ(I): -3 / Net I/σ(I): 22.18
反射 シェル解像度: 2.35→2.4 Å / % possible all: 98.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
REFMAC5.5.0109精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
REFMAC5.5.0109位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1EFN

1efn


解像度: 2.35→47.99 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.939 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.914 / SU B: 11.523 / SU ML: 0.127 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.206 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24513 1429 5 %RANDOM
Rwork0.20379 ---
obs0.20589 27143 100 %-
all-27143 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 46.806 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.87 Å20 Å20 Å2
2--2.58 Å20 Å2
3----3.45 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.35→47.99 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3120 0 8 208 3336
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.0223268
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3291.9434450
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.9265380
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.61623.043161
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.14115511
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.431520
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1020.2449
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.0212554
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.7391.51901
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.36423068
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.96631367
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.1944.51378
LS精密化 シェル解像度: 2.35→2.411 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.343 104 -
Rwork0.304 1984 -
obs--100 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.4880.10110.49792.26130.07622.63340.05560.0006-0.0988-0.001-0.05010.13410.2641-0.1123-0.00540.0309-0.01450.0230.1352-0.01440.155335.39859.26433.0359
23.4501-1.8964-1.72043.77581.55519.60260.1405-0.37130.18380.624-0.1109-0.3956-0.44640.6004-0.02960.3147-0.1401-0.02520.28080.01170.070243.175870.786133.301
31.9350.87340.93884.11621.65434.05610.0520.08080.20020.1786-0.16420.18690.41120.04120.11210.0902-0.02410.01120.0296-0.00470.06732.447830.6924-4.7379
42.97650.27551.88165.01673.287410.34640.01330.2912-0.2655-0.31760.1489-0.18050.9010.7994-0.16210.42140.03970.00030.2886-0.00460.033433.616418.7551-31.6847
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A72 - 208
2X-RAY DIFFRACTION2B79 - 138
3X-RAY DIFFRACTION3C69 - 208
4X-RAY DIFFRACTION4D80 - 137

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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