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- PDB-3rau: Crystal structure of the HD-PTP Bro1 domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3rau
タイトルCrystal structure of the HD-PTP Bro1 domain
要素Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 23
キーワードHYDROLASE / Bro1 domain
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of homophilic cell adhesion / positive regulation of adherens junction organization / positive regulation of Wnt protein secretion / positive regulation of early endosome to late endosome transport / negative regulation of epithelial cell migration / protein transport to vacuole involved in ubiquitin-dependent protein catabolic process via the multivesicular body sorting pathway / early endosome to late endosome transport / ubiquitin-dependent protein catabolic process via the multivesicular body sorting pathway / endocytic recycling / Interleukin-37 signaling ...positive regulation of homophilic cell adhesion / positive regulation of adherens junction organization / positive regulation of Wnt protein secretion / positive regulation of early endosome to late endosome transport / negative regulation of epithelial cell migration / protein transport to vacuole involved in ubiquitin-dependent protein catabolic process via the multivesicular body sorting pathway / early endosome to late endosome transport / ubiquitin-dependent protein catabolic process via the multivesicular body sorting pathway / endocytic recycling / Interleukin-37 signaling / cilium assembly / dephosphorylation / protein-tyrosine-phosphatase / ciliary basal body / protein tyrosine phosphatase activity / early endosome / nuclear body / endosome / intracellular membrane-bounded organelle / protein kinase binding / extracellular exosome / nucleoplasm / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
alix/aip1 like domains / Vacuolar protein-sorting protein Bro1-like / ALIX V-shaped domain / ALIX V-shaped domain binding to HIV / BRO1 domain / BRO1 domain superfamily / BRO1-like domain / BRO1 domain profile. / BRO1-like domain / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain ...alix/aip1 like domains / Vacuolar protein-sorting protein Bro1-like / ALIX V-shaped domain / ALIX V-shaped domain binding to HIV / BRO1 domain / BRO1 domain superfamily / BRO1-like domain / BRO1 domain profile. / BRO1-like domain / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase-like / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 23
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.95 Å
データ登録者Mu, R.L. / Jiang, J.S. / Snyder, G. / Smith, P. / Xiao, T.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2011
タイトル: The Phe105 Loop of Alix Bro1 Domain Plays a Key Role in HIV-1 Release.
著者: Sette, P. / Mu, R. / Dussupt, V. / Jiang, J. / Snyder, G. / Smith, P. / Xiao, T.S. / Bouamr, F.
履歴
登録2011年3月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年9月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年11月16日Group: Database references
改定 1.22017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.32023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 23
B: Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 23
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)82,53313
ポリマ－81,8442
非ポリマー68911
水5,386299
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3840 Å2
ΔGint2 kcal/mol
Surface area31400 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)37.523, 61.333, 80.582
Angle α, β, γ (deg.)85.87, 81.27, 87.99
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質 Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 23 / His domain-containing protein tyrosine phosphatase / HD-PTP / Protein tyrosine phosphatase TD14 / PTP-TD14


分子量: 40922.082 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 2-361 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PTPN23, KIAA1471 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9H3S7, protein-tyrosine-phosphatase
#2: 化合物
ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#3: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 299 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.23 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.92 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 0.1M MES pH5.5, 16% PEG3350, 0.3M Magnesium Acetate, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-D / 波長: 1.0332 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2009年12月9日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0332 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.95→50 Å / Num. all: 51327 / Num. obs: 49890 / % possible obs: 97.2 % / Observed criterion σ(F): -3 / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 20.13 Å2
反射 シェル
解像度 (Å)Diffraction-ID% possible all
1.95-1.98189.5
1.98-2.02193.1
2.02-2.06195
2.06-2.1196.5
2.1-2.15196.5
2.15-2.2196.9
2.2-2.25197.4
2.25-2.31197.4
2.31-2.38197.6
2.38-2.46197.6
2.46-2.54198
2.54-2.65198
2.65-2.77198.2
2.77-2.91198.3
2.91-3.1198.5
3.1-3.33198.7
3.33-3.67198.8
3.67-4.2199.2
4.2-5.29199.3
5.29-50199.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
JBluIce-EPICSデータ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.7_650)精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2OEW

2oew


解像度: 1.95→46.958 Å / SU ML: 0.22 / σ(F): 0.08 / 位相誤差: 22.03 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2153 2460 5.12 %RANDOM
Rwork0.1722 ---
all0.18755 51638 --
obs0.1745 48044 93.04 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.83 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 41.877 Å2 / ksol: 0.387 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-6.9213 Å20.6075 Å2-0.6752 Å2
2---0.4648 Å2-3.169 Å2
3----6.4564 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.22 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.95→46.958 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5663 0 46 299 6008
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0075890
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9357960
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.3482241
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.066865
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0041036
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.95-1.98750.31081130.24612112X-RAY DIFFRACTION77
1.9875-2.02810.32011130.22782235X-RAY DIFFRACTION82
2.0281-2.07220.25881190.21262365X-RAY DIFFRACTION86
2.0722-2.12040.2561120.19022428X-RAY DIFFRACTION89
2.1204-2.17340.2071160.18182468X-RAY DIFFRACTION90
2.1734-2.23220.23111490.17362482X-RAY DIFFRACTION92
2.2322-2.29780.23161270.17262503X-RAY DIFFRACTION92
2.2978-2.3720.24581590.17632557X-RAY DIFFRACTION94
2.372-2.45680.20121160.17122576X-RAY DIFFRACTION94
2.4568-2.55510.24541390.17362582X-RAY DIFFRACTION95
2.5551-2.67140.23121410.17422616X-RAY DIFFRACTION95
2.6714-2.81230.22541590.17432594X-RAY DIFFRACTION97
2.8123-2.98840.2331520.17542626X-RAY DIFFRACTION97
2.9884-3.21910.22081540.1742672X-RAY DIFFRACTION98
3.2191-3.5430.18341540.16542655X-RAY DIFFRACTION99
3.543-4.05540.18411350.15092723X-RAY DIFFRACTION99
4.0554-5.10840.18381560.14862686X-RAY DIFFRACTION99
5.1084-46.97150.20231460.18022704X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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