[日本語] English
万見
- PDB-3r9u: Thioredoxin-disulfide reductase from Campylobacter jejuni. -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3r9u
タイトルThioredoxin-disulfide reductase from Campylobacter jejuni.
要素Thioredoxin reductase
キーワードOXIDOREDUCTASE / structural genomics / Center for Structural Genomics of Infectious Diseases / CSGID / thioredoxin-disulfide reductase / FAD
機能・相同性
機能・相同性情報


thioredoxin-disulfide reductase (NADPH) / thioredoxin-disulfide reductase (NADPH) activity / removal of superoxide radicals / nucleotide binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Thioredoxin reductase / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class-II, active site / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductases class-II active site. / : / FAD/NAD(P)-binding domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase / FAD/NAD(P)-binding domain / FAD/NAD(P)-binding domain / 3-Layer(bba) Sandwich / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / Thioredoxin reductase
類似検索 - 構成要素
生物種Campylobacter jejuni (カンピロバクター)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.36 Å
データ登録者Osipiuk, J. / Zhou, M. / Kwon, K. / Anderson, K.F. / Joachimiak, A. / Center for Structural Genomics of Infectious Diseases (CSGID)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Thioredoxin-disulfide reductase from Campylobacter jejuni.
著者: Osipiuk, J. / Zhou, M. / Kwon, K. / Anderson, W.F. / Joachimiak, A.
履歴
登録2011年3月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年4月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32024年11月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Thioredoxin reductase
B: Thioredoxin reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)69,5225
ポリマ－67,8882
非ポリマー1,6333
水1,51384
1
A: Thioredoxin reductase
ヘテロ分子

A: Thioredoxin reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)69,5846
ポリマ－67,8882
非ポリマー1,6954
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_556-x,y,-z+11
Buried area6910 Å2
ΔGint-25 kcal/mol
Surface area26420 Å2
手法PISA
2
B: Thioredoxin reductase
ヘテロ分子

B: Thioredoxin reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)69,4604
ポリマ－67,8882
非ポリマー1,5712
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_556x,-y,-z+11
Buried area6590 Å2
ΔGint-30 kcal/mol
Surface area26370 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)154.006, 163.571, 66.876
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number21
Space group name H-MC222

-
要素

#1: タンパク質 Thioredoxin reductase


分子量: 33944.234 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Campylobacter jejuni (カンピロバクター)
株: subsp. jejuni NCTC 11168 / 遺伝子: Cj0146c, trxB / プラスミド: pMCSG7 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: Q0PBZ1, thioredoxin-disulfide reductase (NADPH)
#2: 化合物 ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#3: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 84 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.35 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.1 M MES buffer, 30% PEG-4000, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 289K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2010年10月13日
放射モノクロメーター: double crystal monochromator / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.36→36.1 Å / Num. all: 35153 / Num. obs: 35153 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6.9 % / Biso Wilson estimate: 63 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.105 / Χ2: 1.625 / Net I/σ(I): 8.4
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
2.36-2.46.70.8412.0917631.02499.7
2.4-2.447.10.76717081.071100
2.44-2.497.20.717571.093100
2.49-2.547.30.61417171.13699.9
2.54-2.67.30.50117331.131100
2.6-2.667.30.45417501.174100
2.66-2.727.30.37817441.281100
2.72-2.87.30.31117441.38899.9
2.8-2.887.30.28617281.43299.9
2.88-2.977.20.22517431.577100
2.97-3.087.20.19517411.744100
3.08-3.27.20.15517641.85399.9
3.2-3.357.10.12617651.90699.9
3.35-3.5370.10517502.026100
3.53-3.756.90.09417582.081100
3.75-4.036.70.08217572.06799.9
4.03-4.446.60.07417752.031100
4.44-5.086.40.07217882.05499.9
5.08-6.46.20.07218032.45100
6.4-505.50.06118652.33297.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC5.5.0109精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
SBC-Collectデータ収集
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
SHELXD位相決定
MLPHARE位相決定
直接法位相決定
SOLVE位相決定
RESOLVE位相決定
HKL-3000位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.36→36.1 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.956 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.925 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.3 / SU B: 16.025 / SU ML: 0.171 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R Free: 0.229 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2472 1749 5 %RANDOM
Rwork0.1933 ---
all0.196 35055 --
obs0.196 35055 99.32 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 95.96 Å2 / Biso mean: 51.7942 Å2 / Biso min: 28.49 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.08 Å20 Å20 Å2
2---2.19 Å20 Å2
3---4.27 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.36→36.1 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4644 0 110 84 4838
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0190.0224936
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8062.0066669
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.1725653
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.85125.497191
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.88915894
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.9821519
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.110.2742
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.0213625
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.9331.53118
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.75624972
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.03431818
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.8634.51682
LS精密化 シェル解像度: 2.358→2.419 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.29 138 -
Rwork0.268 2344 -
all-2482 -
obs-2482 95.94 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.7765-0.28230.62670.2132-0.31510.5277-0.05250.1816-0.063-0.0506-0.0274-0.05910.02740.01970.07980.05540.0150.01520.1477-0.05030.0558-6.973334.277818.375
21.0170.0829-0.43121.5657-0.86450.6610.11450.17830.0901-0.23140.02710.08370.1133-0.0998-0.14160.17110.0202-0.02220.08110.04170.104133.19658.815319.4418
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A-2 - 501
2X-RAY DIFFRACTION2B-1 - 501

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る