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- PDB-3r8q: Structure of Fibronectin domain 12-14 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3r8q
タイトルStructure of Fibronectin domain 12-14
要素Fibronectin
キーワードCELL ADHESION / Fibronectin / heparin / FNIII / heparin binding
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of monocyte activation / negative regulation of transforming growth factor beta production / Extracellular matrix organization / positive regulation of substrate-dependent cell migration, cell attachment to substrate / Fibronectin matrix formation / calcium-independent cell-matrix adhesion / neural crest cell migration involved in autonomic nervous system development / fibrinogen complex / peptide cross-linking / integrin activation ...negative regulation of monocyte activation / negative regulation of transforming growth factor beta production / Extracellular matrix organization / positive regulation of substrate-dependent cell migration, cell attachment to substrate / Fibronectin matrix formation / calcium-independent cell-matrix adhesion / neural crest cell migration involved in autonomic nervous system development / fibrinogen complex / peptide cross-linking / integrin activation / ALK mutants bind TKIs / cell-substrate junction assembly / regulation of protein phosphorylation / proteoglycan binding / biological process involved in interaction with symbiont / extracellular matrix structural constituent / Molecules associated with elastic fibres / MET activates PTK2 signaling / peptidase activator activity / Syndecan interactions / p130Cas linkage to MAPK signaling for integrins / response to muscle activity / endodermal cell differentiation / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment / GRB2:SOS provides linkage to MAPK signaling for Integrins / basement membrane / Non-integrin membrane-ECM interactions / ECM proteoglycans / Integrin cell surface interactions / endothelial cell migration / regulation of ERK1 and ERK2 cascade / positive regulation of axon extension / collagen binding / Degradation of the extracellular matrix / Integrin signaling / extracellular matrix / substrate adhesion-dependent cell spreading / platelet alpha granule lumen / cell-matrix adhesion / Turbulent (oscillatory, disturbed) flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and integrins in endothelial cells / integrin-mediated signaling pathway / acute-phase response / Cell surface interactions at the vascular wall / Post-translational protein phosphorylation / wound healing / Signaling by high-kinase activity BRAF mutants / MAP2K and MAPK activation / response to wounding / integrin binding / Signaling by ALK fusions and activated point mutants / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / positive regulation of fibroblast proliferation / Signaling by RAF1 mutants / Signaling by moderate kinase activity BRAF mutants / Paradoxical activation of RAF signaling by kinase inactive BRAF / Signaling downstream of RAS mutants / Signaling by BRAF and RAF1 fusions / GPER1 signaling / Platelet degranulation / nervous system development / regulation of cell shape / heparin binding / : / heart development / protease binding / blood microparticle / angiogenesis / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / cell adhesion / apical plasma membrane / receptor ligand activity / endoplasmic reticulum lumen / signaling receptor binding / positive regulation of cell population proliferation / positive regulation of gene expression / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Fibronectin type I domain / Fibronectin, type I / Fibronectin type-I domain signature. / Fibronectin type-I domain profile. / Fibronectin type 1 domain / : / Fibronectin type II domain / Fibronectin type II domain superfamily / Fibronectin type II domain / Fibronectin type-II collagen-binding domain signature. ...Fibronectin type I domain / Fibronectin, type I / Fibronectin type-I domain signature. / Fibronectin type-I domain profile. / Fibronectin type 1 domain / : / Fibronectin type II domain / Fibronectin type II domain superfamily / Fibronectin type II domain / Fibronectin type-II collagen-binding domain signature. / Fibronectin type-II collagen-binding domain profile. / Fibronectin type 2 domain / Kringle-like fold / Fibronectin type III domain / EGF-like domain signature 1. / Fibronectin type 3 domain / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Zaccai, N.R. / Agnew, C. / Brady, R.L.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Structure of Fibronectin domain 12-14
著者: Zaccai, N.R. / Agnew, C. / Brady, R.L.
履歴
登録2011年3月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年4月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年2月21日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Fibronectin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,7721
ポリマ－31,7721
非ポリマー00
水2,216123
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)52.010, 36.890, 75.970
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 94.570, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Fibronectin / FN / Cold-insoluble globulin / CIG / Anastellin / Ugl-Y1 / Ugl-Y2 / Ugl-Y3


分子量: 31772.100 Da / 分子数: 1 / 断片: unp residues 1722-1992 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: Fibronectin 1, FN, FN1 / プラスミド: popinF / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta plyS / 参照: UniProt: P02751
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 123 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.29 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.21 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.1 M Na HEPES, 0.8 M sodium dihydrogen phosphate, 0.8 M potassium dihydrogen phosphate, supplemented with 35% glycerol for cryo-protection, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
Reflection冗長度: 6.4 % / Av σ(I) over netI: 8.1 / 数: 68821 / Rsym value: 0.076 / D res high: 2.4 Å / D res low: 75.728 Å / Num. obs: 10754 / % possible obs: 93.3
Diffraction reflection shell
最高解像度 (Å)最低解像度 (Å)% possible obs (%)IDRmerge(I) obsRsym valueRedundancy
7.5944.4699.110.0550.0556.2
5.377.5999.510.0650.0656.6
4.385.3799.710.0530.0537
3.794.3899.910.0540.0547.1
3.393.7910010.0640.0647.2
3.13.3999.910.0790.0797.3
2.873.110010.1190.1197.3
2.682.8798.710.160.166.4
2.532.6887.510.2030.2034.8
2.42.5367.910.2580.2584.3
反射解像度: 2.4→75.728 Å / Num. all: 10754 / Num. obs: 10754 / % possible obs: 93.3 % / 冗長度: 6.4 % / Rsym value: 0.076 / Net I/σ(I): 17.2
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRsym value% possible all
2.4-2.534.30.2583480711170.25867.9
2.53-2.684.80.2033.7654813660.20387.5
2.68-2.876.40.164.7943814650.1698.7
2.87-3.17.30.1196.11005613830.119100
3.1-3.397.30.0798.9930112790.07999.9
3.39-3.797.20.06410.2829011520.064100
3.79-4.387.10.05411.5728010270.05499.9
4.38-5.3770.05311.462008890.05399.7
5.37-7.596.60.0658.644716810.06599.5
7.59-44.4636.20.0551024303950.05599.1

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALA3.3.16データスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX1.7_650精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
MOSFLMデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.4→44.463 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.8272 / SU ML: 0.33 / σ(F): 0 / 位相誤差: 23.98 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2362 526 4.89 %RANDOM
Rwork0.1839 ---
obs0.1863 10746 93.1 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.95 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 28.376 Å2 / ksol: 0.377 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 82.38 Å2 / Biso mean: 26.178 Å2 / Biso min: 9.47 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.4793 Å2-0 Å23.8602 Å2
2--2.0633 Å2-0 Å2
3---0.416 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→44.463 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2086 0 0 123 2209
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0082133
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1862926
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.066355
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005374
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.097809
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 4

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.4-2.64150.30971090.22552021213075
2.6415-3.02370.2991510.21192658280998
3.0237-3.80920.23481140.177627482862100
3.8092-44.47060.19381520.16632793294599

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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