[日本語] English
万見
- PDB-3r7w: Crystal Structure of Gtr1p-Gtr2p complex -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3r7w
タイトルCrystal Structure of Gtr1p-Gtr2p complex
要素
  • GTP-binding protein GTR1
  • GTP-binding protein GTR2
キーワードPROTEIN TRANSPORT / Rag GTPases / Gtr1p / Gtr2p / mTOR
機能・相同性
機能・相同性情報


MTOR signalling / Gtr1-Gtr2 GTPase complex / Ragulator complex / microautophagy / protein localization to vacuolar membrane / Amino acids regulate mTORC1 / phosphate ion transport / endocytic recycling / fungal-type vacuole membrane / cellular response to nitrogen starvation ...MTOR signalling / Gtr1-Gtr2 GTPase complex / Ragulator complex / microautophagy / protein localization to vacuolar membrane / Amino acids regulate mTORC1 / phosphate ion transport / endocytic recycling / fungal-type vacuole membrane / cellular response to nitrogen starvation / transcription by RNA polymerase III / positive regulation of TOR signaling / subtelomeric heterochromatin formation / transcription by RNA polymerase I / positive regulation of TORC1 signaling / negative regulation of autophagy / cellular response to starvation / cellular response to amino acid stimulus / late endosome membrane / late endosome / cellular response to oxidative stress / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / chromosome, telomeric region / membrane raft / GTPase activity / chromatin / GTP binding / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / identical protein binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Beta-Lactamase - #190 / RagA/B / Gtr1/RagA G protein / RagC/D / Gtr1/RagA G protein conserved region / Beta-Lactamase / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 2-Layer Sandwich ...Beta-Lactamase - #190 / RagA/B / Gtr1/RagA G protein / RagC/D / Gtr1/RagA G protein conserved region / Beta-Lactamase / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER / GTP-binding protein GTR2 / GTP-binding protein GTR1
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.773 Å
データ登録者Gong, R. / Li, L. / Liu, Y. / Wang, P. / Yang, H. / Wang, L. / Cheng, J. / Guan, K.L. / Xu, Y.
引用ジャーナル: Genes Dev. / 年: 2011
タイトル: Crystal structure of the Gtr1p-Gtr2p complex reveals new insights into the amino acid-induced TORC1 activation
著者: Gong, R. / Li, L. / Liu, Y. / Wang, P. / Yang, H. / Wang, L. / Cheng, J. / Guan, K.L. / Xu, Y.
履歴
登録2011年3月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02011年8月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年6月19日Group: Database references
改定 1.22024年10月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: GTP-binding protein GTR1
B: GTP-binding protein GTR2
C: GTP-binding protein GTR1
D: GTP-binding protein GTR2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)150,39512
ポリマ－148,2094
非ポリマー2,1868
水724
1
A: GTP-binding protein GTR1
B: GTP-binding protein GTR2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)75,1976
ポリマ－74,1042
非ポリマー1,0934
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2490 Å2
ΔGint-21 kcal/mol
Surface area27550 Å2
手法PISA
2
C: GTP-binding protein GTR1
D: GTP-binding protein GTR2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)75,1976
ポリマ－74,1042
非ポリマー1,0934
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2650 Å2
ΔGint-21 kcal/mol
Surface area25740 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)68.908, 148.439, 98.508
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 100.61, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質 GTP-binding protein GTR1 / Gtpase1


分子量: 36036.566 Da / 分子数: 2 / 断片: residues 8-310 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: GTR1 / プラスミド: pETDuet1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q00582
#2: タンパク質 GTP-binding protein GTR2 / Gtpase2


分子量: 38067.758 Da / 分子数: 2 / 断片: residues 11-341 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: GTR2 / プラスミド: pETDuet1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P53290
#3: 化合物
ChemComp-GNP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER / Gpp(NH)p


分子量: 522.196 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O13P3
コメント: GppNHp, GMPPNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#4: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.34 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.19 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 0.1M HEPES, 10% PEG monomethyl ether 5000, 5%(v/v) Tacsimate, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.97916 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2010年5月6日
放射モノクロメーター: SAGITALLY FOCUSED Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97916 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.77→50 Å / Num. obs: 46969 / % possible obs: 95.1 % / Biso Wilson estimate: 73.31 Å2

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
SOLVE位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.7_650)精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.773→44.06 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU ML: 0.37 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 36.08 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2831 2288 4.88 %
Rwork0.2357 --
obs0.2382 46857 95.02 %
溶媒の処理減衰半径: 0.72 Å / VDWプローブ半径: 1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 44.489 Å2 / ksol: 0.284 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 228.52 Å2 / Biso mean: 97.2195 Å2 / Biso min: 40.6 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--6.246 Å2-0 Å220.2737 Å2
2--3.8796 Å2-0 Å2
3---2.3664 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.773→44.06 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8875 0 132 4 9011
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.02310019
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.52113123
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0991501
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051628
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d24.8025948
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 16

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.7729-2.83320.306720.33691106110836
2.8332-2.89910.3285266086
2.8991-2.97160.31523085100
2.9716-3.05190.36125260.307624793005100
3.0519-3.14170.29583112100
3.1417-3.24310.28993038100
3.2431-3.3590.3244790.274325903069100
3.359-3.49340.26153095100
3.4934-3.65230.24563054100
3.6523-3.84480.28644110.234926683079100
3.8448-4.08550.22063092100
4.0855-4.40070.19993070100
4.4007-4.8430.24473910.189426923083100
4.843-5.54270.2413085100
5.5427-6.97870.373070.255928103117100
6.9787-44.06560.21421720.20462933310599

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る