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万見
- PDB-3r74: Crystal structure of 2-amino-2-desoxyisochorismate synthase (ADIC... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3r74
タイトルCrystal structure of 2-amino-2-desoxyisochorismate synthase (ADIC) synthase PhzE from Burkholderia lata 383
要素Anthranilate/para-aminobenzoate synthases component I
キーワードLYASE / BIOSYNTHETIC PROTEIN / ammonia channel / chorismate / type 1 glutamine amidotransferase / phenazine biosynthesis / SYNTHASE
機能・相同性
機能・相同性情報


anthranilate synthase / anthranilate synthase activity / L-tryptophan biosynthetic process / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Anthranilate synthase/para-aminobenzoate synthase like domain / Anthranilate synthase / Anthranilate synthase / Anthranilate synthase component I-like / ADC synthase / Chorismate-utilising enzyme, C-terminal / chorismate binding enzyme / Glutamine amidotransferase / Glutamine amidotransferase class-I / Glutamine amidotransferase type 1 domain profile. ...Anthranilate synthase/para-aminobenzoate synthase like domain / Anthranilate synthase / Anthranilate synthase / Anthranilate synthase component I-like / ADC synthase / Chorismate-utilising enzyme, C-terminal / chorismate binding enzyme / Glutamine amidotransferase / Glutamine amidotransferase class-I / Glutamine amidotransferase type 1 domain profile. / Class I glutamine amidotransferase (GATase) domain / Class I glutamine amidotransferase-like / 4-Layer Sandwich / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
anthranilate synthase
類似検索 - 構成要素
生物種Burkholderia sp. (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Li, Q.A. / Mavrodi, D.V. / Thomashow, L.S. / Roessle, M. / Blankenfeldt, W.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2011
タイトル: Ligand Binding Induces an Ammonia Channel in 2-Amino-2-desoxyisochorismate (ADIC) Synthase PhzE.
著者: Li, Q.A. / Mavrodi, D.V. / Thomashow, L.S. / Roessle, M. / Blankenfeldt, W.
履歴
登録2011年3月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年3月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22024年2月21日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Anthranilate/para-aminobenzoate synthases component I
B: Anthranilate/para-aminobenzoate synthases component I


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)140,3262
ポリマ－140,3262
非ポリマー00
水1,44180
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7070 Å2
ΔGint-35 kcal/mol
Surface area49080 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)172.360, 172.360, 216.440
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number180
Space group name H-MP6222
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-657-

HOH

21A-687-

HOH

31B-664-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Anthranilate/para-aminobenzoate synthases component I


分子量: 70163.234 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Burkholderia sp. (バクテリア) / 株: 383 / 遺伝子: Bcep18194_B1570 / プラスミド: pET19modTEV / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta 2 pLys S / 参照: UniProt: Q396C7, anthranilate synthase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 80 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.46 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.5 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 0.1 M Bis-TRIS propane, 0.2 M KSCN, 22% (w/v) PEG 3350, 1 mM Mg-chloride, 20 mM chorismate, pH 7.0, vapor diffusion, hanging drop, temperature 298K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 1.0, 0.97895, 0.97957, 0.97793
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2007年11月7日 / 詳細: SI(111)
放射モノクロメーター: SI(111) MONOCHROMATOR / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
111
20.978951
30.979571
40.977931
反射解像度: 2.9→19.924 Å / Num. obs: 42476 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 60.355 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.062 / Net I/σ(I): 20.07
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)最高解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. unique obs% possible all
2.9-30.473.6819799403099.9
3-3.10.3794.5617367353899.9
3.1-3.20.276.1315210311099.8
3.2-40.10913.89746381528499.9
4-60.0432.06549741146899.7
6-80.0339.0213366286799.3
8-100.02150.454749105099.4
10-120.01952.15210148099
12-140.01952.08106224799.2
14-160.0250.8758314097.2
16-180.01848.173538897.8
18-200.02350.082305898.3
200.0248.0741811664.4

-
位相決定

位相決定手法: 多波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XSCALEデータスケーリング
SHARP位相決定
REFMAC5.6.0077精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.9→19.92 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.949 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.922 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / SU B: 26.439 / SU ML: 0.237 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.885 / ESU R Free: 0.326 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2313 2120 5 %RANDOM
Rwork0.1869 ---
obs0.1891 42357 99.77 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso max: 206.44 Å2 / Biso mean: 76.0686 Å2 / Biso min: 23.4 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.9→19.92 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9088 0 0 80 9168
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0170.0219269
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0050.026056
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7621.95612629
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.305314677
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.74451228
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.48222.672393
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg20.864151347
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.9811585
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.10.21454
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.02110675
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0040.021940
LS精密化 シェル解像度: 2.9→2.974 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.324 157 -
Rwork0.255 2881 -
all-3038 -
obs--99.87 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.1493-0.39470.35551.241-0.65241.7614-0.03330.11820.1266-0.0016-0.027-0.2568-0.11570.26570.06030.2944-0.08820.05320.22180.01420.0731110.625220.2429101.1909
23.5301-0.62462.56882.3105-1.51379.03080.0455-0.03290.2285-0.1882-0.1065-0.16240.20970.69710.0610.33940.0449-0.16660.59880.06990.141168.034646.593472.6451
32.1081-0.5335-0.31590.56810.44422.921-0.2503-0.78850.24890.17170.14680.2523-0.1949-0.81970.10360.44780.0865-0.13451.56660.13930.4087148.133947.4941103.3023
42.22750.275-0.10112.38120.35413.2203-0.16180.3126-0.0071-0.28210.13890.239-0.0234-0.43720.0230.3876-0.1123-0.00470.36230.09050.055885.949622.969272.7995
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A6 - 395
2X-RAY DIFFRACTION1B401 - 427
3X-RAY DIFFRACTION2A440 - 633
4X-RAY DIFFRACTION3B7 - 395
5X-RAY DIFFRACTION3A401 - 427
6X-RAY DIFFRACTION4B430 - 635

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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