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- PDB-3r6y: Crystal structure of chymotrypsin-treated aspartase from Bacillus... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3r6y
タイトルCrystal structure of chymotrypsin-treated aspartase from Bacillus sp. YM55-1
要素Aspartaseアスパラギン酸アンモニアリアーゼ
キーワードLYASE (リアーゼ) / aspartase (アスパラギン酸アンモニアリアーゼ) / aspartate ammonia lyase
機能・相同性
機能・相同性情報


アスパラギン酸アンモニアリアーゼ / aspartate ammonia-lyase activity / aspartate metabolic process / クエン酸回路 / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
アスパラギン酸アンモニアリアーゼ / Fumarase C, C-terminal / Fumarase C C-terminus / Fumarate lyase, conserved site / Fumarate lyases signature. / Fumarate lyase family / Fumarate lyase, N-terminal / リアーゼ / Fumarase/aspartase (N-terminal domain) / Fumarase/aspartase (Central domain) ...アスパラギン酸アンモニアリアーゼ / Fumarase C, C-terminal / Fumarase C C-terminus / Fumarate lyase, conserved site / Fumarate lyases signature. / Fumarate lyase family / Fumarate lyase, N-terminal / リアーゼ / Fumarase/aspartase (N-terminal domain) / Fumarase/aspartase (Central domain) / Fumarase C; Chain A, domain 2 / Fumarase C; Chain B, domain 1 / Fumarase/histidase, N-terminal / L-Aspartase-like / Up-down Bundle / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
アスパラギン酸アンモニアリアーゼ
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus sp. (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3 Å
データ登録者Fibriansah, G. / Puthan Veetil, V. / Poelarends, G.J. / Thunnissen, A.-M.W.H.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2011
タイトル: Structural basis for the catalytic mechanism of aspartate ammonia lyase.
著者: Fibriansah, G. / Veetil, V.P. / Poelarends, G.J. / Thunnissen, A.M.
履歴
登録2011年3月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年7月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年8月10日Group: Database references
改定 1.22023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Aspartase
B: Aspartase
C: Aspartase
D: Aspartase
E: Aspartase
F: Aspartase
G: Aspartase
H: Aspartase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)354,30010
ポリマ－354,2208
非ポリマー802
水1,08160
1
A: Aspartase
B: Aspartase
C: Aspartase
D: Aspartase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)177,1505
ポリマ－177,1104
非ポリマー401
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area24550 Å2
ΔGint-97 kcal/mol
Surface area46310 Å2
手法PISA
2
E: Aspartase
F: Aspartase
G: Aspartase
H: Aspartase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)177,1505
ポリマ－177,1104
非ポリマー401
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area24640 Å2
ΔGint-96 kcal/mol
Surface area46470 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)70.310, 168.940, 149.080
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 92.230, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21E
12B
22F
13C
23G
14D
24H
15G
25C

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDRefine codeAuth asym-IDAuth seq-ID
1115A1 - 310
2115E1 - 310
1215A330 - 400
2215E330 - 400
1125B1 - 310
2125F1 - 310
1225B330 - 400
2225F330 - 400
1135C1 - 310
2135G1 - 310
1235C330 - 400
2235G330 - 400
1145D1 - 310
2145H1 - 310
1245D330 - 400
2245H330 - 400
1152G315 - 317
2152C315 - 317

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4
5

-
要素

#1: タンパク質
Aspartase / アスパラギン酸アンモニアリアーゼ


分子量: 44277.473 Da / 分子数: 8
断片: N-terminal and Central helix domains (UNP residues 1-401)
由来タイプ: 組換発現
詳細: After purification, the protein was treated with chymotrypsin
由来: (組換発現) Bacillus sp. (バクテリア) / 株: YM55-1 / 遺伝子: aspB / プラスミド: pBAD/Myc-His A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): TOP10
参照: UniProt: Q9LCC6, アスパラギン酸アンモニアリアーゼ
#2: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 60 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THE PROTEIN WAS TREATED WITH CHYMOTRYPSIN AFTER PURIFICATION. THIS CLEAVED PROTEIN WAS THEN USED ...THE PROTEIN WAS TREATED WITH CHYMOTRYPSIN AFTER PURIFICATION. THIS CLEAVED PROTEIN WAS THEN USED FOR CRYSTALLIZATION.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.75 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.2 M calcium acetate, 0.1 M HEPES, pH 7.5, 40% PEG400, vapor diffusion, hanging drop, temperature 298K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-2 / 波長: 0.933 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2009年7月27日
放射モノクロメーター: Diamond (111)and Ge (220) crystals
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.933 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→149.071 Å / Num. all: 68562 / Num. obs: 68562 / % possible obs: 98.7 % / 冗長度: 2.1 % / Rmerge(I) obs: 0.089 / Rsym value: 0.089 / Net I/σ(I): 9.5
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRsym value% possible all
3-3.162.10.3991.62100099510.39998.4
3.16-3.352.10.2652.81990294540.26598.4
3.35-3.592.10.1773.21865088560.17798.9
3.59-3.872.10.1194.71732382600.11998.8
3.87-4.242.10.0871.91594176240.08798.9
4.24-4.742.10.0668.51441269340.06699
4.74-5.482.10.0569.71268661020.05699.1
5.48-6.712.10.0658.61063251760.06599.2
6.71-9.4920.0546.7812140100.05499.1
9.49-41.311.90.0536.8418521950.05396.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALA3.2.25データスケーリング
REFMAC5.5.0109精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
MOSFLMデータ削減
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1J3U

1j3u


解像度: 3→40 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.911 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.869 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU B: 23.533 / SU ML: 0.44 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.552 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2966 3466 5.1 %RANDOM
Rwork0.2396 ---
obs0.2425 68545 98.61 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 123.96 Å2 / Biso mean: 67.3442 Å2 / Biso min: 13.67 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.72 Å20 Å2-0.5 Å2
2--2.57 Å20 Å2
3----5.33 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→40 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数23922 0 2 60 23984
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.02224310
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.0216166
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg0.9561.96132896
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.829339816
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.16953098
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.62425.6381082
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.084154334
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.70815104
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0530.23796
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.02127084
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.024460
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.4371.515450
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.0411.56288
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.797224960
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.50938860
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it0.8914.57936
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Ens-IDAuth asym-ID数タイプRms dev position (Å)Weight position
1A2189MEDIUM POSITIONAL0.140.5
1A2599LOOSE POSITIONAL0.285
1A2189MEDIUM THERMAL0.132
1A2599LOOSE THERMAL0.1710
2B2189MEDIUM POSITIONAL0.140.5
2B2599LOOSE POSITIONAL0.225
2B2189MEDIUM THERMAL0.132
2B2599LOOSE THERMAL0.1810
3C2189MEDIUM POSITIONAL0.130.5
3C2599LOOSE POSITIONAL0.255
3C2189MEDIUM THERMAL0.112
3C2599LOOSE THERMAL0.1610
4D2189MEDIUM POSITIONAL0.130.5
4D2599LOOSE POSITIONAL0.235
4D2189MEDIUM THERMAL0.112
4D2599LOOSE THERMAL0.1710
5G16TIGHT POSITIONAL0.030.05
5G20MEDIUM POSITIONAL0.020.5
5G16TIGHT THERMAL1.560.5
5G20MEDIUM THERMAL2.162
LS精密化 シェル解像度: 3→3.077 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.351 227 -
Rwork0.317 4766 -
all-4993 -
obs--97.92 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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