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万見
- PDB-3r3i: Crystal Structure of C-terminal truncation of UDP-glucose Pyropho... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3r3i
タイトルCrystal Structure of C-terminal truncation of UDP-glucose Pyrophosphorylase of Homo sapiens
要素UTP--glucose-1-phosphate uridylyltransferase
キーワードTRANSFERASE / Rossmann fold / beta barrel / nucleotidyltransferase
機能・相同性
機能・相同性情報


glucose 1-phosphate metabolic process / pyrimidine ribonucleotide binding / Formation of the active cofactor, UDP-glucuronate / UDP-glucuronate biosynthetic process / UTP-glucose-1-phosphate uridylyltransferase / UTP:glucose-1-phosphate uridylyltransferase activity / UDP-alpha-D-glucose metabolic process / D-glucose binding / glycogen biosynthetic process / glycogen metabolic process ...glucose 1-phosphate metabolic process / pyrimidine ribonucleotide binding / Formation of the active cofactor, UDP-glucuronate / UDP-glucuronate biosynthetic process / UTP-glucose-1-phosphate uridylyltransferase / UTP:glucose-1-phosphate uridylyltransferase activity / UDP-alpha-D-glucose metabolic process / D-glucose binding / glycogen biosynthetic process / glycogen metabolic process / Glycogen synthesis / brain development / extracellular exosome / metal ion binding / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
UTP--glucose-1-phosphate uridylyltransferase / UDPGP family / UTP--glucose-1-phosphate uridylyltransferase / Hexapeptide repeat proteins / UDP N-Acetylglucosamine Acyltransferase; domain 1 / 3 Solenoid / Spore Coat Polysaccharide Biosynthesis Protein SpsA; Chain A / Spore Coat Polysaccharide Biosynthesis Protein SpsA; Chain A / Nucleotide-diphospho-sugar transferases / Alpha-Beta Complex ...UTP--glucose-1-phosphate uridylyltransferase / UDPGP family / UTP--glucose-1-phosphate uridylyltransferase / Hexapeptide repeat proteins / UDP N-Acetylglucosamine Acyltransferase; domain 1 / 3 Solenoid / Spore Coat Polysaccharide Biosynthesis Protein SpsA; Chain A / Spore Coat Polysaccharide Biosynthesis Protein SpsA; Chain A / Nucleotide-diphospho-sugar transferases / Alpha-Beta Complex / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
UTP--glucose-1-phosphate uridylyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 3.57 Å
データ登録者Zheng, X. / Yu, Q.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal Structure of UDP-glucose Pyrophosphorylase of Homo sapiens
著者: Zheng, X. / Yu, Q.
履歴
登録2011年3月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年3月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.22023年9月13日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: UTP--glucose-1-phosphate uridylyltransferase
B: UTP--glucose-1-phosphate uridylyltransferase
C: UTP--glucose-1-phosphate uridylyltransferase
D: UTP--glucose-1-phosphate uridylyltransferase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)236,7384
ポリマ－236,7384
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: UTP--glucose-1-phosphate uridylyltransferase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,1841
ポリマ－59,1841
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
B: UTP--glucose-1-phosphate uridylyltransferase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,1841
ポリマ－59,1841
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
4
C: UTP--glucose-1-phosphate uridylyltransferase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,1841
ポリマ－59,1841
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
5
D: UTP--glucose-1-phosphate uridylyltransferase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,1841
ポリマ－59,1841
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)140.266, 140.266, 315.284
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

-
要素

#1: タンパク質
UTP--glucose-1-phosphate uridylyltransferase / UDP-glucose pyrophosphorylase / UDPGP / UGPase


分子量: 59184.402 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UGP2, UGP1 / プラスミド: pET28 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: Q16851, UTP-glucose-1-phosphate uridylyltransferase

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.78 Å3/Da / 溶媒含有率: 67.48 %
結晶化温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: magnesium sulfate, PEG3350, glycerol, HEPES, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 290K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 1
検出器タイプ: MAR / 検出器: CCD / 日付: 2010年10月31日
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.566→19.981 Å / Num. all: 43409 / Num. obs: 42839 / % possible obs: 97.9 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 7.9 % / Rmerge(I) obs: 0.095
反射 シェル解像度: 3.566→3.61 Å / Rmerge(I) obs: 0.649 / % possible all: 61.2

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC5.5.0102精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
PHASER位相決定
精密化開始モデル: PDB ENTRY 3R2W

3r2w


解像度: 3.57→19.98 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.938 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.913 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU B: 91.284 / SU ML: 0.621 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.603 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : RESIDUAL ONLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2862 2162 5 %RANDOM
Rwork0.2326 40677 --
obs0.2353 42839 98.69 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 63.14 Å2 / Biso mean: 175.894 Å2 / Biso min: 2.93 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.66 Å2-0.33 Å20 Å2
2---0.66 Å20 Å2
3---1 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.57→19.98 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数13580 0 0 0 13580
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.02213821
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5591.96718839
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.47751803
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.66725.018558
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg21.115152161
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.6581554
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1020.22280
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.02110357
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.4911.59041
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.938214515
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.1534780
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.0494.54324
LS精密化 シェル解像度: 3.566→3.656 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.319 131 -
Rwork0.262 2583 -
all-2714 -
obs--87.92 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.7091.0187-0.54922.3592-0.51889.2448-0.1584-0.9461-0.05150.0566-0.28920.51040.7426-1.15230.44761.4748-0.49590.06031.44-0.29940.6779-55.452-44.70641.626
22.64831.5318-0.8894.2174-0.8793.6808-0.17440.3485-0.1407-1.1430.03420.01770.65210.00920.14022.3073-0.8566-0.37830.97210.10740.5014-20.512-18.835-24.28
34.8668-2.74881.51185.3255-1.38013.5509-0.08510.49481.5872-0.7676-0.2890.9994-1.2082-1.08390.37412.3163-0.0516-0.55921.7762-0.06841.8012-75.449-34.247-2.937
41.7258-0.39330.96213.3032-1.14382.77610.106-0.1567-0.1031-0.0882-0.3207-0.31060.27320.58120.21471.6786-0.7205-0.19881.19610.1680.3282-40.093-99.65920.827
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A13 - 489
2X-RAY DIFFRACTION2B7 - 489
3X-RAY DIFFRACTION3C16 - 489
4X-RAY DIFFRACTION4D11 - 489

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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