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- PDB-3qxm: Crystal Structure of Human GluK2 Ligand-Binding Core in Complex w... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3qxm
タイトルCrystal Structure of Human GluK2 Ligand-Binding Core in Complex with Novel Marine-Derived Toxins, Neodysiherbaine A
要素Glutamate receptor ionotropic, kainate 2
キーワードMEMBRANE PROTEIN / two domains / ligand-binding
機能・相同性
機能・相同性情報


Activation of Na-permeable kainate receptors / mossy fiber rosette / detection of cold stimulus involved in thermoception / kainate selective glutamate receptor complex / negative regulation of synaptic transmission, glutamatergic / regulation of short-term neuronal synaptic plasticity / inhibitory postsynaptic potential / glutamate receptor signaling pathway / ubiquitin conjugating enzyme binding / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor ...Activation of Na-permeable kainate receptors / mossy fiber rosette / detection of cold stimulus involved in thermoception / kainate selective glutamate receptor complex / negative regulation of synaptic transmission, glutamatergic / regulation of short-term neuronal synaptic plasticity / inhibitory postsynaptic potential / glutamate receptor signaling pathway / ubiquitin conjugating enzyme binding / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / receptor clustering / modulation of excitatory postsynaptic potential / regulation of JNK cascade / kainate selective glutamate receptor activity / extracellularly glutamate-gated ion channel activity / neuronal action potential / behavioral fear response / positive regulation of synaptic transmission / ligand-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential / presynaptic modulation of chemical synaptic transmission / dendrite cytoplasm / hippocampal mossy fiber to CA3 synapse / SNARE binding / synaptic transmission, glutamatergic / transmitter-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of postsynaptic membrane potential / PDZ domain binding / postsynaptic density membrane / regulation of long-term neuronal synaptic plasticity / modulation of chemical synaptic transmission / terminal bouton / intracellular calcium ion homeostasis / positive regulation of neuron apoptotic process / presynaptic membrane / scaffold protein binding / chemical synaptic transmission / perikaryon / neuron apoptotic process / negative regulation of neuron apoptotic process / glutamatergic synapse / ubiquitin protein ligase binding / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / : / Ligand-gated ion channel / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region ...Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / : / Ligand-gated ion channel / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region / Periplasmic binding protein-like II / Periplasmic binding protein-like I / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-NDZ / Glutamate receptor ionotropic, kainate 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.65 Å
データ登録者Unno, M. / Sasaki, M. / Ikeda-Saito, M.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2011
タイトル: Binding and Selectivity of the Marine Toxin Neodysiherbaine A and Its Synthetic Analogues to GluK1 and GluK2 Kainate Receptors.
著者: Unno, M. / Shinohara, M. / Takayama, K. / Tanaka, H. / Teruya, K. / Doh-Ura, K. / Sakai, R. / Sasaki, M. / Ikeda-Saito, M.
履歴
登録2011年3月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02011年10月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年6月28日Group: Advisory / Database references ...Advisory / Database references / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: entity / entity_name_com ...entity / entity_name_com / entity_src_gen / pdbx_distant_solvent_atoms / struct_ref_seq_dif
Item: _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_fragment ..._entity.pdbx_description / _entity.pdbx_fragment / _entity_name_com.name / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.22023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutamate receptor ionotropic, kainate 2
B: Glutamate receptor ionotropic, kainate 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,1564
ポリマ－58,5732
非ポリマー5832
水8,539474
1
A: Glutamate receptor ionotropic, kainate 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,5782
ポリマ－29,2871
非ポリマー2911
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Glutamate receptor ionotropic, kainate 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,5782
ポリマ－29,2871
非ポリマー2911
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)46.353, 105.684, 57.999
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 102.27, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Glutamate receptor ionotropic, kainate 2 / GluK2 / Excitatory amino acid receptor 4 / EAA4 / Glutamate receptor 6 / GluR6


分子量: 29286.527 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP RESIDUES 429-544,UNP RESIDUES 667-806 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: The fusion protein of RESIDUES 429-544 of GluR-6, the linker GLY-THR and 667-806 of GluR-6
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GRIK2, GLUR6 / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q13002
#2: 化合物 ChemComp-NDZ / (2R,3aR,6R,7R,7aR)-2-[(2S)-2-amino-2-carboxyethyl]-6,7-dihydroxyhexahydro-2H-furo[3,2-b]pyran-2-carboxylic acid / ネオジシヘルバインA


分子量: 291.255 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C11H17NO8
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 474 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.37 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.1 %
結晶化温度: 303 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 18-22% PEG4000, 2mM Tris, 1mM EDTA, 10mM NaCl, 10mM Sodium L-ascorbate monohydrate, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 303K

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データ収集

回折平均測定温度: 95 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: AR-NE3A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 270 / 検出器: CCD / 日付: 2009年11月9日
放射モノクロメーター: Si111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.65→50 Å / Num. all: 67908 / Num. obs: 62566 / % possible obs: 96.11 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0
反射 シェル解像度: 1.65→1.68 Å / % possible all: 75.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
CNS精密化
REFMAC5.5.0102精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3G3F

3g3f


解像度: 1.65→29.92 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.966 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.95 / SU B: 4.619 / SU ML: 0.073 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.105 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22118 3142 5 %RANDOM
Rwork0.18117 ---
all0.18321 62566 --
obs0.18321 59382 95.53 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 27.369 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.81 Å20 Å2-0.19 Å2
2---1.07 Å20 Å2
3----1.82 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.65→29.92 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4003 0 40 474 4517
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0170.0224216
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4971.9815720
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.5865532
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.12524.208183
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.17715777
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.2811525
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1220.2646
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.0213117
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.6391.52555
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.63324137
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.05331661
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it6.3434.51569
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.65→1.693 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.395 163 -
Rwork0.329 3205 -
obs--70.27 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.2178-0.0028-0.20810.91170.12251.13750.0186-0.0443-0.0648-0.05220.03570.01430.05340.0355-0.05420.01670.0031-0.01960.0280.00910.03660.052-18.75822.415
2147.7072-1.129117.46924.08320.03892.145-2.6657-1.87831.84940.89292.2280.4945-0.1985-0.00640.43770.4470.16450.17171.14360.28740.2018-6.80913.90930.859
30.069-0.0004-0.11320.86080.10871.21310.0231-0.006-0.02530.03270.03930.0373-0.19810.0686-0.06240.0429-0.00160.01140.0132-0.0010.02261.339-4.1925.113
40.2752-0.1159-0.19840.85920.0851.1702-0.02270.02710.0674-0.0130.01820.0236-0.04610.05440.00460.0085-0.0117-0.01060.02260.00650.03032.53923.6057.779
539.26640-3.063568.484208.87-0.56441.4013-0.6081-0.94210.308-0.66280.21-0.66740.25630.3516-0.0659-0.01760.0905-0.03430.02591.067-9.116-2.857
60.1914-0.1473-0.3340.77630.19620.9601-0.0825-0.02220.0055-0.05870.01510.02470.17520.07290.06750.06030.0082-0.00280.01710.00460.01895.6999.0235.845
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A401 - 513
2X-RAY DIFFRACTION2A600 - 601
3X-RAY DIFFRACTION3A636 - 769
4X-RAY DIFFRACTION4B400 - 513
5X-RAY DIFFRACTION5B600 - 601
6X-RAY DIFFRACTION6B636 - 774

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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