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万見
- PDB-3qww: Crystal structure of histone lysine methyltransferase SmyD2 in co... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3qww
タイトルCrystal structure of histone lysine methyltransferase SmyD2 in complex with the methyltransferase inhibitor sinefungin
要素SET and MYND domain-containing protein 2
キーワードTRANSFERASE/TRANSFERASE INHIBITOR / Methyltransferase / Hsp90 / TRANSFERASE-TRANSFERASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Regulation of TP53 Activity through Methylation / [histone H3]-lysine4 N-trimethyltransferase / PKMTs methylate histone lysines / peptidyl-lysine monomethylation / peptidyl-lysine dimethylation / histone H3K36 methyltransferase activity / histone H3K4 trimethyltransferase activity / protein-lysine N-methyltransferase activity / regulation of DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / RNA polymerase II complex binding ...Regulation of TP53 Activity through Methylation / [histone H3]-lysine4 N-trimethyltransferase / PKMTs methylate histone lysines / peptidyl-lysine monomethylation / peptidyl-lysine dimethylation / histone H3K36 methyltransferase activity / histone H3K4 trimethyltransferase activity / protein-lysine N-methyltransferase activity / regulation of DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / RNA polymerase II complex binding / 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの / p53 binding / heart development / negative regulation of cell population proliferation / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleus / metal ion binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
SMYD2, SET domain / : / MYND finger / Zinc finger, MYND-type / Zinc finger MYND-type signature. / Zinc finger MYND-type profile. / Beta-clip-like / SET domain / Tetratricopeptide repeat domain / SET domain ...SMYD2, SET domain / : / MYND finger / Zinc finger, MYND-type / Zinc finger MYND-type signature. / Zinc finger MYND-type profile. / Beta-clip-like / SET domain / Tetratricopeptide repeat domain / SET domain / SET domain superfamily / SET domain profile. / SET domain / Beta Complex / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
SINEFUNGIN / N-lysine methyltransferase SMYD2
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Jiang, Y. / Sirinupong, N. / Brunzelle, J. / Yang, Z.
引用ジャーナル: Plos One / 年: 2011
タイトル: Crystal structures of histone and p53 methyltransferase SmyD2 reveal a conformational flexibility of the autoinhibitory C-terminal domain.
著者: Jiang, Y. / Sirinupong, N. / Brunzelle, J. / Yang, Z.
履歴
登録2011年2月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年7月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22012年3月21日Group: Database references
改定 1.32024年2月21日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年4月3日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SET and MYND domain-containing protein 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,2205
ポリマ－49,6421
非ポリマー5784
水7,728429
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)57.520, 75.150, 112.520
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 SET and MYND domain-containing protein 2


分子量: 49642.031 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Smyd2 / プラスミド: pSUMO / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8R5A0
#2: 化合物 ChemComp-SFG / SINEFUNGIN / ADENOSYL-ORNITHINE / シネフンギン


分子量: 381.387 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H23N7O5
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 429 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.45 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.78 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 15% polyethylene glycol 8000, 50 mM NaCl, 100 mM Tris, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-D / 波長: 0.97872 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2010年12月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97872 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→30 Å / Num. all: 46001 / Num. obs: 45863 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6 % / Biso Wilson estimate: 20.93 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.083
反射 シェル解像度: 1.8→1.86 Å / 冗長度: 5.8 % / Rmerge(I) obs: 0.503 / Mean I/σ(I) obs: 2.8 / Num. unique all: 4508 / % possible all: 99.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
BUSTER2.8.0精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
BUSTER2.8.0位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: PDB ENTRY 3QWW

3qww


解像度: 1.8→28.13 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9457 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9215 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2075 2311 5.05 %RANDOM
Rwork0.1857 ---
all0.1868 45921 --
obs0.1868 45783 --
原子変位パラメータBiso mean: 26.51 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.2063 Å20 Å20 Å2
2--2.5099 Å20 Å2
3----2.3036 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.205 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→28.13 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3441 0 30 429 3900
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Weight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.0135732
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.0448242
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d12752
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes922
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes5185
X-RAY DIFFRACTIONt_it357320
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd15
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.24
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion18.24
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion4495
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact44804
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.85 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.275 176 5.37 %
Rwork0.2238 3103 -
all0.2265 3279 -

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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