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- PDB-3qrc: The crystal structure of Ail, the attachment invasion locus prote... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3qrc
タイトルThe crystal structure of Ail, the attachment invasion locus protein of Yersinia pestis, in complex with the heparin analogue sucrose octasulfate
要素Attachment invasion locus protein
キーワードCELL INVASION / beta-barrel protein / attachment and invasion virulence / laminin / heparin
機能・相同性
機能・相同性情報


host outer membrane / cell outer membrane
類似検索 - 分子機能
: / Enterobacterial virulence outer membrane protein signature 1. / Virulence-related outer membrane protein / Enterobacterial virulence outer membrane protein signature 2. / Outer membrane protein beta-barrel domain / Outer membrane protein beta-barrel domain / Porin - #20 / Outer membrane protein/outer membrane enzyme PagP, beta-barrel / Porin / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
sucrose octasulfate / Attachment invasion locus protein / Outer membrane protein X
類似検索 - 構成要素
生物種Yersinia pestis (ペスト菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.852 Å
データ登録者Yamashita, S. / Lukacik, P. / Noinaj, N. / Buchanan, S.K.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2011
タイトル: Structural Insights into Ail-Mediated Adhesion in Yersinia pestis.
著者: Yamashita, S. / Lukacik, P. / Barnard, T.J. / Noinaj, N. / Felek, S. / Tsang, T.M. / Krukonis, E.S. / Hinnebusch, B.J. / Buchanan, S.K.
履歴
登録2011年2月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年11月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 2.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / entity_name_com / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_molecule_features / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / pdbx_validate_close_contact / struct_asym / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.label_asym_id / _struct_asym.entity_id / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Attachment invasion locus protein
B: Attachment invasion locus protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,35811
ポリマ－35,2472
非ポリマー4,1119
水2,180121
1
A: Attachment invasion locus protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,2194
ポリマ－17,6241
非ポリマー1,5963
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Attachment invasion locus protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,1397
ポリマ－17,6241
非ポリマー2,5156
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)91.382, 91.382, 47.496
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number145
Space group name H-MP32
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
21

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection details
111chain A and (resseq 26:84 or resseq 89:182 )
211chain B and (resseq 26:84 or resseq 89:182 )

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要素

#1: タンパク質 Attachment invasion locus protein / Ail


分子量: 17623.596 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 27-182 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Yersinia pestis (ペスト菌) / 遺伝子: ail, YPO2905 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q0WCZ9, UniProt: Q8D0Z7*PLUS
#2: 多糖 1,3,4,6-tetra-O-sulfo-beta-D-fructofuranose-(2-1)-2,3,4,6-tetra-O-sulfonato-alpha-D-glucopyranose / sucrose octasulfate


タイプ: oligosaccharide, Oligosaccharide / クラス: 基質類似体 / 分子量: 982.803 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: oligosaccharide with reducing-end-to-reducing-end glycosidic bond
参照: sucrose octasulfate
記述子タイププログラム
WURCS=2.0/2,2,1/[ha122h-2b_2-5_1*OSO/3=O/3=O_3*OSO/3=O/3=O_4*OSO/3=O/3=O_6*OSO/3=O/3=O][a2122h-1a_1-5_2*OSO/3=O/3=O_3*OSO/3=O/3=O_4*OSO/3=O/3=O_6*OSO/3=O/3=O]/1-2/a2-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][b-D-Fruf1SO33SO34SO36SO3]{[(2+1)][a-D-Glcp2SO33SO34SO36SO3]{}}LINUCSPDB-CARE
#3: 化合物
ChemComp-C8E / (HYDROXYETHYLOXY)TRI(ETHYLOXY)OCTANE / テトラエチレングリコ-ルモノオクチルエ-テル


分子量: 306.438 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: C16H34O5 / コメント: C8E, 可溶化剤*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 121 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.25 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.13 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 3
詳細: 30% PEG400, 0.2 M lithium sulfate, 0.1 M citric acid, pH 3.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2009年1月4日
放射モノクロメーター: double crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.85→79.057 Å / Num. all: 37771 / Num. obs: 37771 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 5.2 % / Rsym value: 0.103 / Net I/σ(I): 15.7
反射 シェル解像度: 1.85→1.92 Å / 冗長度: 4.5 % / Mean I/σ(I) obs: 2.11 / Rsym value: 0.713 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SERGUIデータ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.6.4_486)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3QRA

3qra


解像度: 1.852→32.928 Å / SU ML: 0.26 / σ(F): 2 / 位相誤差: 21.33 / 立体化学のターゲット値: MLHL
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2213 1887 5 %
Rwork0.2036 --
obs0.2045 37761 99.96 %
all-37771 -
溶媒の処理減衰半径: 1.06 Å / VDWプローブ半径: 1.3 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 55.539 Å2 / ksol: 0.346 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.4567 Å2-0 Å20 Å2
2---0.4567 Å20 Å2
3---0.9133 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.852→32.928 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2369 0 202 121 2692
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0152829
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.3813551
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d24.433989
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.092363
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004425
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDタイプRms dev position (Å)
11A1156X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
12B1156X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.076
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.8516-1.91780.27561930.29163583X-RAY DIFFRACTION100
1.9178-1.99460.2662000.22373577X-RAY DIFFRACTION100
1.9946-2.08530.22771970.19433588X-RAY DIFFRACTION100
2.0853-2.19530.20591870.1823617X-RAY DIFFRACTION100
2.1953-2.33280.22731750.18253570X-RAY DIFFRACTION100
2.3328-2.51280.21241720.19723613X-RAY DIFFRACTION100
2.5128-2.76560.23911860.19443598X-RAY DIFFRACTION100
2.7656-3.16550.21161880.19043579X-RAY DIFFRACTION100
3.1655-3.98710.20481940.1913591X-RAY DIFFRACTION100
3.9871-32.93320.2231950.22063558X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.33510.781-1.2021.6937-1.74312.5282-0.12950.13670.1045-0.35870.0714-0.02240.5121-0.25480.04960.2212-0.0590.01220.15450.00660.104727.5087-5.93116.2962
22.49180.78211.17791.61381.75542.4983-0.11550.15-0.1259-0.32770.0750.0292-0.50910.26810.03970.2124-0.0606-0.0130.1464-0.00480.092718.1063-20.5189-17.5598
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain A
2X-RAY DIFFRACTION2chain B

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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