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万見
- PDB-3qr8: Crystal structure of the bacteriophage P2 membrane-piercing prote... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3qr8
タイトルCrystal structure of the bacteriophage P2 membrane-piercing protein gpV
要素Baseplate assembly protein V
キーワードVIRAL PROTEIN / Beta-Helix / OB-Fold / Phage Baseplate / Iron-Binding / Cell membrane piercing / Tail spike
機能・相同性
機能・相同性情報


virus tail, baseplate / viral tail assembly / symbiont genome entry into host cell via pore formation in plasma membrane / entry receptor-mediated virion attachment to host cell / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Chondroitinase Ac; Chain A, domain 3 - #10 / Chondroitinase Ac; Chain A, domain 3 / Gp5 N-terminal domain / Phage spike trimer / Phage spike trimer / Phage baseplate assembly protein V/Gp45 / Gp5/Type VI secretion system Vgr protein, OB-fold domain / Type VI secretion system/phage-baseplate injector OB domain / Vgr protein, OB-fold domain superfamily / Other non-globular ...Chondroitinase Ac; Chain A, domain 3 - #10 / Chondroitinase Ac; Chain A, domain 3 / Gp5 N-terminal domain / Phage spike trimer / Phage spike trimer / Phage baseplate assembly protein V/Gp45 / Gp5/Type VI secretion system Vgr protein, OB-fold domain / Type VI secretion system/phage-baseplate injector OB domain / Vgr protein, OB-fold domain superfamily / Other non-globular / Special / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Enterobacteria phage P2 (ファージ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.03 Å
データ登録者Browning, C. / Shneider, M. / Leiman, P.G.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2012
タイトル: Phage pierces the host cell membrane with the iron-loaded spike.
著者: Browning, C. / Shneider, M.M. / Bowman, V.D. / Schwarzer, D. / Leiman, P.G.
履歴
登録2011年2月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年2月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年2月29日Group: Database references
改定 1.22017年11月8日Group: Advisory / Refinement description / カテゴリ: pdbx_unobs_or_zero_occ_residues / software / Item: _software.name
改定 1.32024年10月9日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_special_symmetry / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Baseplate assembly protein V
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,6293
ポリマ－22,5021
非ポリマー1282
水4,035224
1
A: Baseplate assembly protein V
ヘテロ分子

A: Baseplate assembly protein V
ヘテロ分子

A: Baseplate assembly protein V
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)67,8889
ポリマ－67,5053
非ポリマー3836
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_665-y+1,x-y+1,z1
crystal symmetry operation3_565-x+y,-x+1,z1
Buried area21670 Å2
ΔGint-137 kcal/mol
Surface area18740 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)68.539, 68.539, 132.180
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number150
Space group name H-MP321
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-17-

MSE

21A-212-

CL

31A-243-

HOH

41A-320-

HOH

51A-331-

HOH

61A-342-

HOH

71A-347-

HOH

81A-384-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Baseplate assembly protein V / GpV


分子量: 22501.645 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Enterobacteria phage P2 (ファージ)
遺伝子: V / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P31340
#2: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 224 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.98 Å3/Da / 溶媒含有率: 69.12 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 30 mg/mL protein, 0.3-0.6 M lithium sulfate, 4-6% PEG8000, 0.1 M Tris, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 0.9797
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2009年9月9日
放射モノクロメーター: Si 111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9797 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.03→66.09 Å / Num. all: 24080 / Num. obs: 23833 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 17.4 % / Rmerge(I) obs: 0.069 / Rsym value: 0.059 / Net I/σ(I): 27.6
反射 シェル解像度: 2.03→2.14 Å / 冗長度: 18.6 % / Rmerge(I) obs: 0.362 / Mean I/σ(I) obs: 7.5 / Rsym value: 0.343 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
RemDAqデータ収集
SHELXC/D/Eモデル構築
PHENIX(phenix.refine: 1.6.4_486)精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
SHELXC/D/E位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.03→66.09 Å / SU ML: 0.47 / σ(F): 0.11 / 位相誤差: 27.37 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.305 1227 5.15 %
Rwork0.2597 --
obs0.2619 23824 99.41 %
all-24032 -
溶媒の処理減衰半径: 0.73 Å / VDWプローブ半径: 1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 124.318 Å2 / ksol: 0.354 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.7231 Å20 Å2-0 Å2
2---0.7231 Å2-0 Å2
3---1.4462 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.03→66.09 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1175 0 7 224 1406
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0041222
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9961671
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.977440
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.063203
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003213
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.03-2.11160.30481120.26672456X-RAY DIFFRACTION98
2.1116-2.20770.27961340.25112461X-RAY DIFFRACTION99
2.2077-2.32410.27671370.25692431X-RAY DIFFRACTION99
2.3241-2.46970.27711360.23652479X-RAY DIFFRACTION100
2.4697-2.66040.27061560.25082466X-RAY DIFFRACTION100
2.6604-2.92810.31651310.25632503X-RAY DIFFRACTION100
2.9281-3.35180.27581330.23732544X-RAY DIFFRACTION100
3.3518-4.22280.29941570.23832546X-RAY DIFFRACTION100
4.2228-66.1250.35161310.2932711X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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