[日本語] English
万見
- PDB-3qr7: Crystal structure of the C-terminal fragment of the bacteriophage... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3qr7
タイトルCrystal structure of the C-terminal fragment of the bacteriophage P2 membrane-piercing protein gpV
要素Baseplate assembly protein V
キーワードVIRAL PROTEIN / Beta-Helix / OB-Fold / Phage Baseplate / Iron-Binding / Cell membrane piercing / Tail spike
機能・相同性
機能・相同性情報


virus tail, baseplate / viral tail assembly / symbiont genome entry into host cell via pore formation in plasma membrane / entry receptor-mediated virion attachment to host cell / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Phage spike trimer / Phage spike trimer / Phage baseplate assembly protein V/Gp45 / Gp5/Type VI secretion system Vgr protein, OB-fold domain / Type VI secretion system/phage-baseplate injector OB domain / Vgr protein, OB-fold domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Enterobacteria phage P2 (ファージ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 0.94 Å
データ登録者Browning, C. / Shneider, M. / Leiman, P.G.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2012
タイトル: Phage pierces the host cell membrane with the iron-loaded spike.
著者: Browning, C. / Shneider, M.M. / Bowman, V.D. / Schwarzer, D. / Leiman, P.G.
履歴
登録2011年2月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年2月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年2月29日Group: Database references
改定 1.22017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.32024年2月21日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_ptnr1_label_alt_id / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Baseplate assembly protein V
B: Baseplate assembly protein V
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,8729
ポリマ－23,5862
非ポリマー2867
水8,377465
1
A: Baseplate assembly protein V
ヘテロ分子

A: Baseplate assembly protein V
ヘテロ分子

A: Baseplate assembly protein V
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,84315
ポリマ－35,3803
非ポリマー46312
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
Buried area22610 Å2
ΔGint-205 kcal/mol
Surface area13500 Å2
手法PISA
2
B: Baseplate assembly protein V
ヘテロ分子

B: Baseplate assembly protein V
ヘテロ分子

B: Baseplate assembly protein V
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,77412
ポリマ－35,3803
非ポリマー3949
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_445-y-1,x-y-1,z1
crystal symmetry operation3_545-x+y,-x-1,z1
Buried area22140 Å2
ΔGint-164 kcal/mol
Surface area13700 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)49.069, 49.069, 463.896
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number155
Space group name H-MH32
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1-

CL

21A-212-

CA

31A-2-

FE

41B-2-

CL

51B-212-

CA

61B-1-

FE

71B-381-

HOH

81B-388-

HOH

91B-401-

HOH

101B-403-

HOH

-
要素

-
タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Baseplate assembly protein V / GpV


分子量: 11793.225 Da / 分子数: 2 / 断片: C-terminal domain (UNP residues 97-211) / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Enterobacteria phage P2 (ファージ)
遺伝子: V / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P31340

-
非ポリマー , 5種, 472分子

#2: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 化合物 ChemComp-FE / FE (III) ION


分子量: 55.845 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe
#5: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 465 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶
IDマシュー密度 (Å3/Da)溶媒含有率 (%)
12.2846.01
2
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 50 mg/mL protein, 30% PEE 797, 0.3 M ammonium sulfate, 0.1 M MES, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 0.8
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2009年12月16日
放射モノクロメーター: Si 111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.8 Å / 相対比: 1
反射解像度: 0.94→27.33 Å / Num. obs: 141144 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 6 % / Rmerge(I) obs: 0.063 / Rsym value: 0.058 / Net I/σ(I): 16.6
反射 シェル解像度: 0.94→0.99 Å / 冗長度: 5.7 % / Rmerge(I) obs: 0.282 / Mean I/σ(I) obs: 5.8 / Num. unique all: 20367 / Rsym value: 0.256 / % possible all: 99.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
RemDAqデータ収集
SHELXC/D/Eモデル構築
PHENIX(phenix.refine: 1.7_650)精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
SHELXC/D/E位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 0.94→27.327 Å / SU ML: 0.07 / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 7.37 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.112 2827 2 %
Rwork0.1023 --
obs0.1025 141095 99.78 %
溶媒の処理減衰半径: 0 Å / VDWプローブ半径: 0 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 110.84 Å2 / ksol: 0.464 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.9682 Å20 Å20 Å2
2---0.9682 Å20 Å2
3---1.9363 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 0.94→27.327 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1650 0 7 465 2122
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0172029
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.9912822
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.753786
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.12342
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.013382
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
0.94-0.95620.18551370.16426836X-RAY DIFFRACTION100
0.9562-0.97360.15891190.14726821X-RAY DIFFRACTION100
0.9736-0.99230.15891370.13426839X-RAY DIFFRACTION100
0.9923-1.01260.12851590.11416835X-RAY DIFFRACTION100
1.0126-1.03460.11261540.1056828X-RAY DIFFRACTION100
1.0346-1.05870.11861370.0916852X-RAY DIFFRACTION100
1.0587-1.08510.08181460.08166842X-RAY DIFFRACTION100
1.0851-1.11450.09061450.07596890X-RAY DIFFRACTION100
1.1145-1.14730.0881460.07476841X-RAY DIFFRACTION100
1.1473-1.18430.08891390.07366838X-RAY DIFFRACTION100
1.1843-1.22660.09011450.0736935X-RAY DIFFRACTION100
1.2266-1.27570.09481350.07156838X-RAY DIFFRACTION100
1.2757-1.33380.08951200.07626933X-RAY DIFFRACTION100
1.3338-1.40410.10061490.0786900X-RAY DIFFRACTION100
1.4041-1.49210.091220.07926940X-RAY DIFFRACTION100
1.4921-1.60730.09471300.08216944X-RAY DIFFRACTION100
1.6073-1.7690.09691520.096961X-RAY DIFFRACTION100
1.769-2.02490.10641520.09336994X-RAY DIFFRACTION100
2.0249-2.55090.11211590.10667038X-RAY DIFFRACTION100
2.5509-27.33880.14981440.14837363X-RAY DIFFRACTION99

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る