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- PDB-3qqw: Crystal structure of a putative lyase (Reut_B4148) from Ralstonia... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3qqw
タイトルCrystal structure of a putative lyase (Reut_B4148) from Ralstonia eutropha JMP134 at 2.44 A resolution
要素Putative citrate lyase
キーワードLYASE / TIM BETA/ALPHA-BARREL / STRUCTURAL GENOMICS / JOINT CENTER FOR STRUCTURAL GENOMICS / JCSG / PROTEIN STRUCTURE INITIATIVE / PSI-BIOLOGY
機能・相同性
機能・相同性情報


lyase activity / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Citramalyl-CoA lyase / Citrate lyase beta subunit-like / HpcH/HpaI aldolase/citrate lyase domain / HpcH/HpaI aldolase/citrate lyase family / Phosphoenolpyruvate-binding domains / Pyruvate kinase-like domain superfamily / Pyruvate/Phosphoenolpyruvate kinase-like domain superfamily / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Putative citrate lyase
類似検索 - 構成要素
生物種Ralstonia eutropha (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.44 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of a Hypothetical lyase (Reut_B4148) from Ralstonia eutropha JMP134 at 2.44 A resolution
著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
履歴
登録2011年2月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年3月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月20日Group: Structure summary
改定 1.32014年12月24日Group: Structure summary
改定 1.42017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Putative citrate lyase
B: Putative citrate lyase
C: Putative citrate lyase
D: Putative citrate lyase
E: Putative citrate lyase
F: Putative citrate lyase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)219,57715
ポリマ－219,2586
非ポリマー3199
水5,296294
1
A: Putative citrate lyase
B: Putative citrate lyase
C: Putative citrate lyase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)109,8068
ポリマ－109,6293
非ポリマー1775
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4450 Å2
ΔGint-70 kcal/mol
Surface area34260 Å2
手法PISA
2
D: Putative citrate lyase
E: Putative citrate lyase
F: Putative citrate lyase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)109,7717
ポリマ－109,6293
非ポリマー1424
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4340 Å2
ΔGint-62 kcal/mol
Surface area33730 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)226.401, 73.826, 149.252
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 125.310, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
詳細CRYSTAL PACKING ANALYSIS SUPPORTS THE ASSIGNMENT OF A TRIMER AS THE SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE IN SOLUTION.

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要素

#1: タンパク質
Putative citrate lyase


分子量: 36542.934 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Ralstonia eutropha (バクテリア) / 株: JMP134 / LMG 1197 / 遺伝子: Reut_B4148 / プラスミド: SpeedET / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): HK100 / 参照: UniProt: Q46TN2
#2: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 294 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH ...THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH TEV PROTEASE LEAVING ONLY A GLYCINE (0) FOLLOWED BY THE TARGET SEQUENCE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.32 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.01 %
解説: DATA WERE SCALED USING XSCALE WITH FRIEDEL PAIRS KEPT AS SEPARATE WHEN COMPUTING R MERGE, COMPLETENESS AND
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.93
詳細: 1.00M lithium chloride, 20.100% polyethylene glycol 6000, 0.1M MES pH 5.93, NANODROP, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL11-1 / 波長: 0.97916
検出器タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2010年6月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97916 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.44→29.793 Å / Num. obs: 74753 / % possible obs: 97.1 % / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 51.127 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.05 / Net I/σ(I): 11.15
反射 シェル
解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. unique obsDiffraction-ID% possible all
2.44-2.530.3952.12888814734197
2.53-2.630.3212.62744213999197
2.63-2.750.2393.42795314243197
2.75-2.890.1734.72716213872197.2
2.89-3.070.1196.52793114264197.3
3.07-3.310.0779.62845014540197.5
3.31-3.640.04914.12781914236197.3
3.64-4.160.03518.72784214265197.2
4.16-5.230.02623.82803014355197.2
5.23-29.7930.02525.82812514397196.1

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位相決定

位相決定手法: 単波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MolProbity3beta29モデル構築
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
SHELXD位相決定
autoSHARP位相決定
XSCALEデータスケーリング
BUSTER精密化
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.44→29.793 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9343 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9198 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.37 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: 1. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED ...詳細: 1. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 2. ATOM RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. ANISOU RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS. 3. CHLORIDE (CL) FROM THE CRYSTALLIZATION CONDITION HAS BEEN MODELED IN THE SOLVENT STRUCTURE. 4. NCS RESTRAINTS WERE APPLIED USING BUSTERS LSSR RESTRAINT REPRESENTATION (-AUTONCS). 5. THE REFINEMENT WAS RESTRAINED AGAINST THE SAD PHASES.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2313 3766 5.04 %RANDOM
Rwork0.2016 ---
obs0.2031 74752 --
原子変位パラメータBiso max: 159.5 Å2 / Biso mean: 57.5643 Å2 / Biso min: 10.64 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.0483 Å20 Å23.326 Å2
2--3.9588 Å20 Å2
3----5.0071 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.44→29.793 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数12847 0 9 294 13150
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d5995SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes313HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes2034HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it13227HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd3SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion1760SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact15989SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d13227HARMONIC20.01
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg18026HARMONIC21.04
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.17
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion2.71
LS精密化 シェル解像度: 2.44→2.5 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.226 246 4.49 %
Rwork0.2021 5235 -
all0.2032 5481 -
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.75751.5070.15042.02570.1591.2049-0.17120.05930.2839-0.27530.1568-0.0345-0.12490.21510.0145-0.2053-0.1063-0.0981-0.07880.0102-0.036-25.65236.684215.8289
22.6223-0.3042-0.3661.88460.77692.4143-0.1394-0.38820.01570.60690.07130.0710.25310.0430.0681-0.0895-0.03910.0089-0.07180.0035-0.2204-56.3738-4.32438.3149
30.81860.84260.65532.93131.65062.66890.1072-0.0413-0.04780.1099-0.1144-0.01430.1676-0.01390.0072-0.17410.01-0.043-0.12610.0104-0.0703-48.8532-25.71834.8084
42.8953-0.63970.50221.8563-0.03391.6268-0.1897-0.14240.31630.16550.05270.407-0.1881-0.25610.137-0.22590.0629-0.102-0.19750.01310.0733-18.449341.368846.4599
51.0622-0.51470.4271.9625-0.88741.5920.02050.04120.0531-0.0675-0.07710.01420.06970.05320.0566-0.12810.0035-0.0025-0.15340.01080.00795.79199.157256.1855
63.7640.23340.33811.58510.30432.8671-0.23350.8899-0.0392-0.4120.17480.004-0.16660.27230.0588-0.1882-0.0656-0.01170.03780.0299-0.277512.043729.509522.5706
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|16 - 321 }A16 - 321
2X-RAY DIFFRACTION2{ B|8 - 321 }B8 - 321
3X-RAY DIFFRACTION3{ C|6 - 321 }C6 - 321
4X-RAY DIFFRACTION4{ D|19 - 321 }D19 - 321
5X-RAY DIFFRACTION5{ E|6 - 323 }E6 - 323
6X-RAY DIFFRACTION6{ F|17 - 321 }F17 - 321

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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