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- PDB-3qp9: The Structure of a C2-type Ketoreductase from a Modular Polyketid... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3qp9
タイトルThe Structure of a C2-type Ketoreductase from a Modular Polyketide Synthase
要素Type I polyketide synthase PikAII
キーワードOXIDOREDUCTASE / Rossmann Fold / ketoreductase / epimerization
機能・相同性
機能・相同性情報


10-deoxymethynolide synthase / narbonolide synthase / macrolide biosynthetic process / DIM/DIP cell wall layer assembly / fatty acid synthase activity / acyltransferase activity, transferring groups other than amino-acyl groups / phosphopantetheine binding / 3-oxoacyl-[acyl-carrier-protein] synthase activity / fatty acid biosynthetic process / oxidoreductase activity ...10-deoxymethynolide synthase / narbonolide synthase / macrolide biosynthetic process / DIM/DIP cell wall layer assembly / fatty acid synthase activity / acyltransferase activity, transferring groups other than amino-acyl groups / phosphopantetheine binding / 3-oxoacyl-[acyl-carrier-protein] synthase activity / fatty acid biosynthetic process / oxidoreductase activity / zinc ion binding / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Quinone oxidoreductase/zeta-crystallin, conserved site / Quinone oxidoreductase / zeta-crystallin signature. / Polyketide synthase extender module SpnB, Rossmann fold domain / Polyketide synthase, docking domain / Erythronolide synthase docking domain / Zinc-binding dehydrogenase / : / Polyketide synthase dehydratase N-terminal domain / Polyketide synthase, dehydratase domain / PKS_DH ...Quinone oxidoreductase/zeta-crystallin, conserved site / Quinone oxidoreductase / zeta-crystallin signature. / Polyketide synthase extender module SpnB, Rossmann fold domain / Polyketide synthase, docking domain / Erythronolide synthase docking domain / Zinc-binding dehydrogenase / : / Polyketide synthase dehydratase N-terminal domain / Polyketide synthase, dehydratase domain / PKS_DH / : / Polyketide synthase dehydratase domain / Polyketide synthase, dehydratase domain superfamily / : / Polyketide and metazoan fatty acid synthase dehydratase (PKS/mFAS DH) domain profile. / Polyketide synthase, C-terminal extension / PKS_PP_betabranch / Ketoacyl-synthetase C-terminal extension / Polyketide synthase, ketoreductase domain / KR domain / Malonyl-CoA ACP transacylase, ACP-binding / : / Acyl transferase / Acyl transferase domain / Acyl transferase domain in polyketide synthase (PKS) enzymes. / Acyl transferase domain superfamily / Acyl transferase/acyl hydrolase/lysophospholipase / Polyketide synthase, enoylreductase domain / Enoylreductase / Alcohol dehydrogenase, N-terminal / Alcohol dehydrogenase GroES-like domain / Polyketide synthase, phosphopantetheine-binding domain / Phosphopantetheine attachment site / Beta-ketoacyl synthase / Beta-ketoacyl synthase, active site / Ketosynthase family 3 (KS3) active site signature. / PKS_KR / Ketosynthase family 3 (KS3) domain profile. / Polyketide synthase, beta-ketoacyl synthase domain / Beta-ketoacyl synthase, N-terminal / Beta-ketoacyl synthase, C-terminal / Beta-ketoacyl synthase, N-terminal domain / Beta-ketoacyl synthase, C-terminal domain / GroES-like superfamily / Thiolase-like / Phosphopantetheine attachment site / Phosphopantetheine attachment site. / Phosphopantetheine attachment site / ACP-like superfamily / Carrier protein (CP) domain profile. / Phosphopantetheine binding ACP domain / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Narbonolide/10-deoxymethynolide synthase PikA2, modules 3 and 4
類似検索 - 構成要素
生物種Streptomyces venezuelae (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.88 Å
データ登録者Zheng, J. / Keatinge-Clay, A.T.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2011
タイトル: Structural and functional analysis of c2-type ketoreductases from modular polyketide synthases.
著者: Zheng, J. / Keatinge-Clay, A.T.
履歴
登録2011年2月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年5月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年9月13日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Type I polyketide synthase PikAII
B: Type I polyketide synthase PikAII
C: Type I polyketide synthase PikAII
D: Type I polyketide synthase PikAII


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)214,0184
ポリマ－214,0184
非ポリマー00
水6,179343
1
A: Type I polyketide synthase PikAII


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,5051
ポリマ－53,5051
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Type I polyketide synthase PikAII


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,5051
ポリマ－53,5051
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
C: Type I polyketide synthase PikAII


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,5051
ポリマ－53,5051
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
4
D: Type I polyketide synthase PikAII


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,5051
ポリマ－53,5051
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)79.636, 150.088, 86.868
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 105.12, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
Type I polyketide synthase PikAII


分子量: 53504.555 Da / 分子数: 4 / 断片: UNP residues 920-1423 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Streptomyces venezuelae (バクテリア)
株: ATCC15439 / 遺伝子: pikAII / プラスミド: pET28b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: Q9ZGI4, 3-oxoacyl-[acyl-carrier-protein] reductase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 343 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.34 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.47 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.3
詳細: 33% PEG4000, 0.25 M sodium acetate, 0.1 M Tris-Cl, pH 8.3, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298.0K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.3.1 / 波長: 1.1159 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2009年10月21日
放射モノクロメーター: Double flat crystal, Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1159 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.88→50 Å / Num. all: 151191 / Num. obs: 137509 / % possible obs: 90.95 % / Observed criterion σ(F): 2.7 / Observed criterion σ(I): 2.7 / 冗長度: 3.5 % / Biso Wilson estimate: 31.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.064 / Net I/σ(I): 37
反射 シェル解像度: 1.88→1.91 Å / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.688 / Mean I/σ(I) obs: 2.7 / Num. unique all: 9525 / % possible all: 86.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
PHASES位相決定
REFMAC5.5.0102精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3MJS

3mjs


解像度: 1.88→31.23 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.947 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.921 / SU B: 10.435 / SU ML: 0.136 / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.172 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.27623 7250 5 %RANDOM
Rwork0.22676 ---
obs0.22924 137509 90.95 %-
all-151191 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 43.267 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.68 Å20 Å2-1.08 Å2
2--2.61 Å20 Å2
3----2.5 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.88→31.23 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数13330 0 0 343 13673
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0230.02113603
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.0291.9618647
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.49851833
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.01822.198496
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.057151857
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.6615129
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1620.22222
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0110.02110383
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.2891.59162
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.1214464
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.14934441
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.5844.54183
LS精密化 シェル解像度: 1.88→1.93 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.437 511 -
Rwork0.392 9525 -
obs-9525 85.36 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.39150.13520.21750.09020.18370.53150.0287-0.04950.01280.0308-0.02690.0210.1456-0.0028-0.00190.1475-0.0259-0.01240.0371-0.00870.10298.9928-18.317727.0953
20.39980.3754-0.07680.4614-0.26210.4076-0.01430.03360.05120.03270.07110.073-0.0728-0.0193-0.05690.0567-0.00620.03850.0885-0.00160.126413.227612.093366.4617
30.5352-0.0566-0.11080.2738-0.24950.5070.1072-0.0907-0.0196-0.1071-0.10190.06490.02960.2323-0.00530.07970.0191-0.01990.18680.0050.0413-25.5841-2.765842.1372
40.78140.19190.46970.54320.1520.3696-0.03960.03310.08860.1739-0.0832-0.0303-0.0259-0.02380.12280.1179-0.0562-0.04070.08090.01020.09271.902817.96832.4442
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A-10 - 9999
2X-RAY DIFFRACTION2B-10 - 9999
3X-RAY DIFFRACTION3C-10 - 9999
4X-RAY DIFFRACTION4D-10 - 9999

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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