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- PDB-3qo2: Structural insights for MPP8 chromodomain interaction with histon... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3qo2
タイトルStructural insights for MPP8 chromodomain interaction with histone H3 lysine 9
要素
  • Histone H3 peptide
  • M-phase phosphoprotein 8
キーワードDNA BINDING PROTEIN/GENE REGULATION / epigenetics / MPP8 phosphorylation / chromodomain / MPP8-H3K9me modulates the expression of E-cadherin / H3K9 methyl-lysine binding / tri-methyl-lysine / DNA BINDING PROTEIN-GENE REGULATION complex / Histone H3 tail Binding Protein
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of DNA methylation-dependent heterochromatin formation / : / negative regulation of single stranded viral RNA replication via double stranded DNA intermediate / negative regulation of gene expression via chromosomal CpG island methylation / negative regulation of gene expression, epigenetic / heterochromatin / Chromatin modifying enzymes / epigenetic regulation of gene expression / methylated histone binding / telomere organization ...positive regulation of DNA methylation-dependent heterochromatin formation / : / negative regulation of single stranded viral RNA replication via double stranded DNA intermediate / negative regulation of gene expression via chromosomal CpG island methylation / negative regulation of gene expression, epigenetic / heterochromatin / Chromatin modifying enzymes / epigenetic regulation of gene expression / methylated histone binding / telomere organization / histone reader activity / RNA Polymerase I Promoter Opening / Interleukin-7 signaling / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / DNA methylation / Condensation of Prophase Chromosomes / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / HCMV Late Events / PRC2 methylates histones and DNA / Defective pyroptosis / HDACs deacetylate histones / RNA Polymerase I Promoter Escape / Transcriptional regulation by small RNAs / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / NoRC negatively regulates rRNA expression / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / HDMs demethylate histones / PKMTs methylate histone lysines / Meiotic recombination / RMTs methylate histone arginines / Pre-NOTCH Transcription and Translation / cilium / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / HCMV Early Events / Transcriptional regulation of granulopoiesis / structural constituent of chromatin / nucleosome / nucleosome assembly / chromatin organization / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / HATs acetylate histones / gene expression / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / Oxidative Stress Induced Senescence / Estrogen-dependent gene expression / cadherin binding / protein heterodimerization activity / Amyloid fiber formation / chromatin binding / nucleolus / protein-containing complex / DNA binding / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / membrane / nucleus / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Chromo domain, conserved site / Chromo domain signature. / Chromo domain / Chromo (CHRromatin Organisation MOdifier) domain / Chromo and chromo shadow domain profile. / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) - #40 / Chromo/chromo shadow domain / Chromatin organization modifier domain / Chromo-like domain superfamily / Ankyrin repeat ...Chromo domain, conserved site / Chromo domain signature. / Chromo domain / Chromo (CHRromatin Organisation MOdifier) domain / Chromo and chromo shadow domain profile. / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) - #40 / Chromo/chromo shadow domain / Chromatin organization modifier domain / Chromo-like domain superfamily / Ankyrin repeat / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. / Histone H3 signature 1. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Ankyrin repeat-containing domain superfamily / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone H3.1 / M-phase phosphoprotein 8
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.49 Å
データ登録者Chang, Y. / Horton, J.R. / Bedford, M.T. / Zhang, X. / Cheng, X.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2011
タイトル: Structural insights for MPP8 chromodomain interaction with histone H3 lysine 9: potential effect of phosphorylation on methyl-lysine binding.
著者: Chang, Y. / Horton, J.R. / Bedford, M.T. / Zhang, X. / Cheng, X.
履歴
登録2011年2月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年4月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22012年2月29日Group: Database references
改定 1.32017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.42023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: M-phase phosphoprotein 8
P: Histone H3 peptide
B: M-phase phosphoprotein 8
Q: Histone H3 peptide
C: M-phase phosphoprotein 8
R: Histone H3 peptide
D: M-phase phosphoprotein 8
S: Histone H3 peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,07211
ポリマ－36,8868
非ポリマー1863
水1,49583
1
A: M-phase phosphoprotein 8
P: Histone H3 peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,2222
ポリマ－9,2222
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1480 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area5620 Å2
手法PISA
2
B: M-phase phosphoprotein 8
Q: Histone H3 peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,2222
ポリマ－9,2222
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1330 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area5160 Å2
手法PISA
3
C: M-phase phosphoprotein 8
R: Histone H3 peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,2843
ポリマ－9,2222
非ポリマー621
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1480 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area5110 Å2
手法PISA
4
D: M-phase phosphoprotein 8
S: Histone H3 peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,3464
ポリマ－9,2222
非ポリマー1242
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1670 Å2
ΔGint-3 kcal/mol
Surface area5260 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)53.461, 53.461, 238.792
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質
M-phase phosphoprotein 8 / Two hybrid-associated protein 3 with RanBPM / Twa3


分子量: 7613.694 Da / 分子数: 4 / 断片: unp residues 55-116 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MPHOSPH8, MPP8 / プラスミド: pXC / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q99549
#2: タンパク質・ペプチド
Histone H3 peptide


分子量: 1607.877 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物) / 参照: UniProt: P68431*PLUS
#3: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 83 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.31 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.82 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 15 % w/v polyethylene glycol PEG400, 30 % w/v PEG 1500 and 0.1 M Hepes, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 289K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E / 波長: 0.97918 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2010年11月30日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97918 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.49→31.94 Å / Num. obs: 13038 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 9.2 % / Biso Wilson estimate: 38.46 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.131 / Net I/σ(I): 15.5
反射 シェル解像度: 2.49→2.58 Å / 冗長度: 8.6 % / Rmerge(I) obs: 0.864 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / Num. unique all: 1246 / % possible all: 99.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHENIXモデル構築
PHENIX(phenix.refine: 1.6.1_357)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 3LWE

3lwe


解像度: 2.49→31.938 Å / SU ML: 0.33 / σ(F): 0.1 / 位相誤差: 25.86 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2895 611 5 %Random
Rwork0.2146 ---
obs0.2182 12215 93.96 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 60.134 Å2 / ksol: 0.366 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.0934 Å2-0 Å20 Å2
2---2.0934 Å2-0 Å2
3---4.1868 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.49→31.938 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2333 0 12 83 2428
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0092410
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0543233
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.988932
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.061352
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003402
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection obs% reflection obs (%)
2.4899-2.74040.34871130.23622592259286
2.7404-3.13660.29471820.20912794279493
3.1366-3.95060.29291270.18782999299997
3.9506-31.94050.26871890.21993219321999

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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