+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3ql1 | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
Title | Crystal Structure of Ribonuclease A Variant A4C/D83E/V118C | ||||||
Components | Ribonuclease pancreatic | ||||||
Keywords | HYDROLASE / Ribonuclease A / Disulfide Bond / Salt Bridge / Stability / Folding / Proteolysis / Site-Directed Mutagenesis | ||||||
Function / homology | Function and homology information pancreatic ribonuclease / ribonuclease A activity / RNA nuclease activity / nucleic acid binding / lyase activity / defense response to Gram-positive bacterium / extracellular region Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Bos taurus (cattle) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / molecular replacement / Resolution: 1.29 Å | ||||||
Authors | Arnold, U. / Schoepfel, M. | ||||||
Citation | Journal: Febs J. / Year: 2012 Title: Significant stabilization of ribonuclease A by additive effects Authors: Arnold, U. / Schopfel, M. | ||||||
History |
|
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
---|
-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 3ql1.cif.gz | 68 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
---|---|---|---|---|
PDB format | pdb3ql1.ent.gz | 49.1 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 3ql1.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 3ql1_validation.pdf.gz | 451.1 KB | Display | wwPDB validaton report |
---|---|---|---|---|
Full document | 3ql1_full_validation.pdf.gz | 451.4 KB | Display | |
Data in XML | 3ql1_validation.xml.gz | 8.3 KB | Display | |
Data in CIF | 3ql1_validation.cif.gz | 11 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ql/3ql1 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ql/3ql1 | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 3ql2C 7rsaS C: citing same article (ref.) S: Starting model for refinement |
---|---|
Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
| ||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| ||||||||
Unit cell |
|
-Components
#1: Protein | Mass: 13758.430 Da / Num. of mol.: 1 / Mutation: A4C, D83E, V118C Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Bos taurus (cattle) / Gene: RNASE1, RNS1 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: P61823, EC: 3.1.27.5 |
---|---|
#2: Chemical | ChemComp-SO4 / |
#3: Chemical | ChemComp-EDO / |
#4: Chemical | ChemComp-ACT / |
#5: Water | ChemComp-HOH / |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
---|
-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.01 Å3/Da / Density % sol: 38.73 % |
---|---|
Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 4.8 Details: 0.1M sodium acetate, 0.2 M ammonium sulfate, 25% (w/v) PEG 4000, 10mM copper chloride, pH 4.8, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: BESSY / Beamline: 14.1 / Wavelength: 0.91841 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: MARMOSAIC 225 mm CCD / Detector: CCD / Date: Oct 8, 2010 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Monochromator: Si 111 CHANNEL / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.91841 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 1.29→35 Å / Num. all: 27539 / Num. obs: 24943 / % possible obs: 90.6 % / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 18.017 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.051 / Net I/σ(I): 11.31 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
|
-Phasing
Phasing | Method: molecular replacement | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Phasing MR | Rfactor: 40.17 / Model details: Phaser MODE: MR_AUTO
|
-Processing
Software |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 7RSA Resolution: 1.29→32.24 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.968 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.95 / WRfactor Rfree: 0.1893 / WRfactor Rwork: 0.1578 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.01 / FOM work R set: 0.8975 / SU B: 1.669 / SU ML: 0.032 / SU R Cruickshank DPI: 0.0564 / SU Rfree: 0.0534 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.053 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.4 Å / Solvent model: MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 41.94 Å2 / Biso mean: 14.7261 Å2 / Biso min: 6.12 Å2
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.29→32.24 Å
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
LS refinement shell | Resolution: 1.29→1.324 Å / Total num. of bins used: 20
|