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- PDB-3qkp: Protein Tyrosine Phosphatase 1B - Apo W179F mutant with open WPD-loop -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3qkp
タイトルProtein Tyrosine Phosphatase 1B - Apo W179F mutant with open WPD-loop
要素Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 1
キーワードHYDROLASE / P-loop / WPD-loop / Protein Phosphatase / EGFR receptor / Phosphoprotein
機能・相同性
機能・相同性情報


PTK6 Down-Regulation / regulation of hepatocyte growth factor receptor signaling pathway / positive regulation of receptor catabolic process / insulin receptor recycling / negative regulation of vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / regulation of intracellular protein transport / positive regulation of protein tyrosine kinase activity / IRE1-mediated unfolded protein response / mitochondrial crista / platelet-derived growth factor receptor-beta signaling pathway ...PTK6 Down-Regulation / regulation of hepatocyte growth factor receptor signaling pathway / positive regulation of receptor catabolic process / insulin receptor recycling / negative regulation of vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / regulation of intracellular protein transport / positive regulation of protein tyrosine kinase activity / IRE1-mediated unfolded protein response / mitochondrial crista / platelet-derived growth factor receptor-beta signaling pathway / sorting endosome / cytoplasmic side of endoplasmic reticulum membrane / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell migration / positive regulation of IRE1-mediated unfolded protein response / regulation of type I interferon-mediated signaling pathway / negative regulation of PERK-mediated unfolded protein response / positive regulation of systemic arterial blood pressure / vascular endothelial cell response to oscillatory fluid shear stress / regulation of endocytosis / Regulation of IFNA/IFNB signaling / peptidyl-tyrosine dephosphorylation / regulation of postsynapse assembly / regulation of proteolysis / positive regulation of JUN kinase activity / cellular response to fibroblast growth factor stimulus / growth hormone receptor signaling pathway via JAK-STAT / cellular response to angiotensin / positive regulation of endothelial cell apoptotic process / negative regulation of cell-substrate adhesion / negative regulation of MAP kinase activity / cellular response to unfolded protein / regulation of signal transduction / negative regulation of signal transduction / Regulation of IFNG signaling / Growth hormone receptor signaling / positive regulation of heart rate / negative regulation of endoplasmic reticulum stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / endoplasmic reticulum unfolded protein response / positive regulation of cardiac muscle cell apoptotic process / MECP2 regulates neuronal receptors and channels / protein dephosphorylation / Insulin receptor recycling / cellular response to platelet-derived growth factor stimulus / ephrin receptor binding / Integrin signaling / protein tyrosine phosphatase activity / protein-tyrosine-phosphatase / protein tyrosine phosphatase activity, metal-dependent / histone H2AXY142 phosphatase activity / non-membrane spanning protein tyrosine phosphatase activity / negative regulation of insulin receptor signaling pathway / cellular response to nitric oxide / negative regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / protein phosphatase 2A binding / Turbulent (oscillatory, disturbed) flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and integrins in endothelial cells / endosome lumen / insulin receptor binding / cellular response to nerve growth factor stimulus / response to nutrient levels / negative regulation of ERK1 and ERK2 cascade / Negative regulation of MET activity / receptor tyrosine kinase binding / insulin receptor signaling pathway / negative regulation of neuron projection development / actin cytoskeleton organization / cellular response to hypoxia / early endosome / postsynapse / mitochondrial matrix / cadherin binding / negative regulation of cell population proliferation / protein kinase binding / glutamatergic synapse / enzyme binding / endoplasmic reticulum / protein-containing complex / RNA binding / zinc ion binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Protein-tyrosine phosphatase, non-receptor type-1/2 / : / Protein tyrosine phosphatase superfamily / Protein-Tyrosine Phosphatase; Chain A / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif ...Protein-tyrosine phosphatase, non-receptor type-1/2 / : / Protein tyrosine phosphatase superfamily / Protein-Tyrosine Phosphatase; Chain A / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase-like / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.05 Å
データ登録者Brandao, T.A.S. / Johnson, S.J. / Hengge, A.C.
引用ジャーナル: Arch.Biochem.Biophys. / 年: 2012
タイトル: The molecular details of WPD-loop movement differ in the protein-tyrosine phosphatases YopH and PTP1B.
著者: Brandao, T.A. / Johnson, S.J. / Hengge, A.C.
履歴
登録2011年2月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年8月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.22023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,6334
ポリマ－37,3271
非ポリマー3063
水4,306239
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)88.282, 88.282, 104.535
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

#1: タンパク質 Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 1 / Protein-tyrosine phosphatase 1B / PTP-1B


分子量: 37326.605 Da / 分子数: 1 / 断片: Catalytic domain, residues 1-321 / 変異: W179F / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ptp1b, ptpn1 / プラスミド: pEt-19b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P18031, protein-tyrosine-phosphatase
#2: 化合物 ChemComp-TRS / 2-AMINO-2-HYDROXYMETHYL-PROPANE-1,3-DIOL / TRIS BUFFER / トリス(ヒドロキシメチル)メチルアンモニウム


分子量: 122.143 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H12NO3 / コメント: pH緩衝剤*YM
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 239 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.15 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.96 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 2uL of protein solution (12 mg/mL PTP1B W179F in 10 mM Tris pH 7.5, 25 mM NaCl, 0.2 mM EDTA and 3 mM DTT), 0.5 uL sucrose 30 % (w/v) and 3 uL of precipitant solution (0.1 M Hepes pH 7.5, 0.2 ...詳細: 2uL of protein solution (12 mg/mL PTP1B W179F in 10 mM Tris pH 7.5, 25 mM NaCl, 0.2 mM EDTA and 3 mM DTT), 0.5 uL sucrose 30 % (w/v) and 3 uL of precipitant solution (0.1 M Hepes pH 7.5, 0.2 M magnesium acetate and 15-20 % polyethylene glycol 8000). The well solution was 500 uL of precipitant solution., vapor diffusion, sitting drop, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2007年7月10日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Osmic Blue Optics / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.05→50 Å / Num. all: 29808 / Num. obs: 29808 / % possible obs: 98.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.9 % / Biso Wilson estimate: 29.37 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.103 / Χ2: 1.215 / Net I/σ(I): 10.5
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
2.05-2.126.10.64928880.991197.8
2.12-2.216.20.48729490.983198
2.21-2.314.50.5428812.679197.4
2.31-2.436.10.3129281.08198.3
2.43-2.585.70.32929501.565198.8
2.58-2.786.20.18529731.131199
2.78-3.066.10.12929951.096199.4
3.06-3.515.90.130211.057199.5
3.51-4.425.80.06630541.033199.7
4.42-505.90.03431691.038199.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHENIX1.6.4_486精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
CrystalClearデータ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 2CM2 with the active site water molecules removed

2cm2


解像度: 2.05→38.227 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.8196 / SU ML: 0.28 / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2452 1496 5.05 %Random
Rwork0.204 ---
all0.2061 29632 --
obs0.2061 29632 98.22 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 54.363 Å2 / ksol: 0.362 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 138.06 Å2 / Biso mean: 39.0278 Å2 / Biso min: 11.71 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.0818 Å20 Å20 Å2
2--0.0818 Å20 Å2
3----0.1636 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.05→38.227 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2372 0 20 239 2631
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0082442
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1043286
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.078348
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004422
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.158932
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 11

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.05-2.11350.35341520.29562450260297
2.1135-2.18910.29151300.25752536266698
2.1891-2.27670.52891210.42012381250293
2.2767-2.38030.2631510.25942511266298
2.3803-2.50580.22351370.22062558269599
2.5058-2.66270.27091200.20052548266899
2.6627-2.86830.26191410.20132564270599
2.8683-3.15680.24011380.192126102748100
3.1568-3.61330.22941440.18522579272399
3.6133-4.55120.20641320.16132648278099
4.5512-38.23390.18651300.17612751288199
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.1004-0.32590.19842.3828-0.5242.4095-0.22130.17650.2963-0.37870.37480.9488-0.1369-0.8869-0.10290.14680.0492-0.11590.42260.06040.394924.5846-12.044710.4011
20.41330.0610.05950.1614-0.33170.98480.07670.05660.0482-0.3749-0.0713-0.2566-0.3887-0.0315-0.01030.3270.06420.08190.10680.03460.254450.6329-2.33196.5717
30.4025-0.0727-0.22320.094-0.10070.50350.08870.06390.30990.055-0.083-0.2385-0.4070.145-0.01060.2216-0.0128-0.02210.06750.01440.246457.9622-3.301714.7417
40.8393-0.2586-0.56421.5987-0.00460.56270.03710.04720.15410.0138-0.0329-0.2024-0.0014-0.0083-0.00320.17130.0434-0.00440.1132-0.00530.141251.3596-16.087414.1392
51.3442-1.1197-0.55291.7596-0.30551.12310.1174-0.12430.3175-0.1186-0.3296-0.08570.13590.35620.13160.16690.09130.01470.18260.03880.321965.4449-23.599315.079
61.96380.34250.02390.5034-0.08740.8163-0.1134-0.0723-0.45550.07680.207-0.34210.13690.0289-0.11360.20810.0892-0.0230.1131-0.00340.211856.3316-24.981919.903
75.7272-1.6021-2.31553.8412-1.2926.36820.13561.49791.36290.1499-0.3997-0.2730.2681-0.91460.21530.31-0.01810.13430.51940.07230.383237.7392-26.64464.9073
80.98430.9333-0.69252.11710.94083.4305-0.2025-0.19720.04980.2514-0.04810.49920.68760.12740.24020.31760.02170.04660.0704-0.00380.163438.3754-27.728718.6201
90.8611-0.3083-0.59831.0775-0.07670.61230.0228-0.07570.1279-0.08330.02150.05830.18150.0805-0.03340.19320.0360.00590.1264-0.01630.13642.3567-17.746620.207
103.00010.4277-0.74210.53260.21422.3076-0.01720.0067-0.01920.1057-0.09780.01330.1296-0.35870.10230.1338-0.00570.00720.1019-0.03140.095230.8569-18.329819.2554
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1(chain A and resid 1:31)A1 - 31
2X-RAY DIFFRACTION2(chain A and resid 32:56)A32 - 56
3X-RAY DIFFRACTION3(chain A and resid 57:69)A57 - 69
4X-RAY DIFFRACTION4(chain A and resid 70:127)A70 - 127
5X-RAY DIFFRACTION5(chain A and resid 128:147)A128 - 147
6X-RAY DIFFRACTION6(chain A and resid 148:176)A148 - 176
7X-RAY DIFFRACTION7(chain A and resid 177:186)A177 - 186
8X-RAY DIFFRACTION8(chain A and resid 187:198)A187 - 198
9X-RAY DIFFRACTION9(chain A and resid 199:234)A199 - 234
10X-RAY DIFFRACTION10(chain A and resid 235:291)A235 - 291

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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