+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3qk6 | ||||||
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Title | Crystal structure of Escherichia coli PhnD | ||||||
Components | PhnD, subunit of alkylphosphonate ABC transporter | ||||||
Keywords | TRANSPORT PROTEIN / Phosphonate transport protein | ||||||
Function / homology | Function and homology information organic phosphonate transport / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex / transmembrane transport Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Escherichia coli UTI89 (bacteria) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.4 Å | ||||||
Authors | Alicea, I. / Schreiter, E.R. | ||||||
Citation | Journal: J.Mol.Biol. / Year: 2011 Title: Structure of the Escherichia coli Phosphonate Binding Protein PhnD and Rationally Optimized Phosphonate Biosensors. Authors: Alicea, I. / Marvin, J.S. / Miklos, A.E. / Ellington, A.D. / Looger, L.L. / Schreiter, E.R. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 3qk6.cif.gz | 244.9 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb3qk6.ent.gz | 207.8 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 3qk6.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 3qk6_validation.pdf.gz | 441.7 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 3qk6_full_validation.pdf.gz | 447.7 KB | Display | |
Data in XML | 3qk6_validation.xml.gz | 22.6 KB | Display | |
Data in CIF | 3qk6_validation.cif.gz | 31.1 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/qk/3qk6 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/qk/3qk6 | HTTPS FTP |
-Related structure data
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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Details | There is one dimer per asymmetric unit, which is equivalents to its dimeric biological assembly. |
-Components
#1: Protein | Mass: 36136.715 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: UNP residues 27-338 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Escherichia coli UTI89 (bacteria) / Strain: UTI89 / UPEC / Gene: phnD, UTI89_C4699 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21(DE3) / References: UniProt: Q1R3F7 #2: Chemical | Num. of mol.: 2 / Source method: obtained synthetically #3: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.69 Å3/Da / Density % sol: 54.34 % |
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Crystal grow | Temperature: 298 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 6 Details: 2%v/v Tacsimate pH 6.0, 0.1M Bis-Tris pH 6.5, 20%w/v PEG 3,350, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 298 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 31-ID / Wavelength: 0.97929 Å |
Detector | Type: RAYONIX MX225HE / Detector: CCD / Date: Nov 19, 2009 |
Radiation | Monochromator: Diamond (111) / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.97929 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.4→43 Å / Num. all: 30016 / Num. obs: 28305 / % possible obs: 94.3 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.4→43 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.943 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.907 / SU B: 21.06 / SU ML: 0.22 / Cross valid method: THROUGHOUT / ESU R: 0.409 / ESU R Free: 0.282 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD / Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.4 Å / Solvent model: MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 45.355 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.4→43 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 2.4→2.462 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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