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- PDB-3qfa: Crystal structure of the human thioredoxin reductase-thioredoxin ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3qfa
タイトルCrystal structure of the human thioredoxin reductase-thioredoxin complex
要素
  • Thioredoxin
  • Thioredoxin reductase 1, cytoplasmic
キーワードOXIDOREDUCTASE / Protein-Protein Complex / Rossmann Fold / Thioredoxin fold / homodimeric pyridine nucleotide disulfide oxidoreductase / electron transport
機能・相同性
機能・相同性情報


Metabolism of ingested MeSeO2H into MeSeH / NADPH peroxidase / NADPH peroxidase activity / Protein repair / Metabolism of ingested H2SeO4 and H2SeO3 into H2Se / cellular detoxification of hydrogen peroxide / protein-disulfide reductase [NAD(P)H] activity / positive regulation of peptidyl-cysteine S-nitrosylation / thioredoxin-disulfide reductase (NADPH) / thioredoxin-disulfide reductase (NADPH) activity ...Metabolism of ingested MeSeO2H into MeSeH / NADPH peroxidase / NADPH peroxidase activity / Protein repair / Metabolism of ingested H2SeO4 and H2SeO3 into H2Se / cellular detoxification of hydrogen peroxide / protein-disulfide reductase [NAD(P)H] activity / positive regulation of peptidyl-cysteine S-nitrosylation / thioredoxin-disulfide reductase (NADPH) / thioredoxin-disulfide reductase (NADPH) activity / Interconversion of nucleotide di- and triphosphates / negative regulation of protein export from nucleus / Regulation of FOXO transcriptional activity by acetylation / NFE2L2 regulating anti-oxidant/detoxification enzymes / positive regulation of DNA binding / response to nitric oxide / Detoxification of Reactive Oxygen Species / Uptake and function of diphtheria toxin / mesoderm formation / The NLRP3 inflammasome / protein-disulfide reductase activity / Purinergic signaling in leishmaniasis infection / positive regulation of peptidyl-serine phosphorylation / FAD binding / cell redox homeostasis / TP53 Regulates Metabolic Genes / response to radiation / PPARA activates gene expression / fibrillar center / Oxidative Stress Induced Senescence / cell population proliferation / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / signal transduction / protein homodimerization activity / mitochondrion / RNA binding / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Thioredoxin/glutathione reductase selenoprotein / Glutaredoxin / : / Glutaredoxin / Glutaredoxin domain profile. / Thioredoxin / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class I, active site / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductases class-I active site. / FAD/NAD-linked reductase, C-terminal dimerisation domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain ...Thioredoxin/glutathione reductase selenoprotein / Glutaredoxin / : / Glutaredoxin / Glutaredoxin domain profile. / Thioredoxin / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class I, active site / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductases class-I active site. / FAD/NAD-linked reductase, C-terminal dimerisation domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain / FAD/NAD-linked reductase, dimerisation domain superfamily / Thioredoxin / FAD/NAD(P)-binding domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase / Thioredoxin, conserved site / Thioredoxin family active site. / Enolase-like; domain 1 / Thioredoxin domain profile. / FAD/NAD(P)-binding domain / Thioredoxin domain / FAD/NAD(P)-binding domain / 3-Layer(bba) Sandwich / Glutaredoxin / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily / Glutaredoxin / Thioredoxin-like superfamily / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / Thioredoxin / Thioredoxin reductase 1, cytoplasmic
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Fritz-Wolf, K. / Kehr, S. / Stumpf, M. / Rahlfs, S. / Becker, K.
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2011
タイトル: Crystal structure of the human thioredoxin reductase-thioredoxin complex
著者: Fritz-Wolf, K. / Kehr, S. / Stumpf, M. / Rahlfs, S. / Becker, K.
履歴
登録2011年1月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02011年7月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.22024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Thioredoxin reductase 1, cytoplasmic
B: Thioredoxin reductase 1, cytoplasmic
C: Thioredoxin
D: Thioredoxin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)141,96112
ポリマ－139,8374
非ポリマー2,1248
水7,656425
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9650 Å2
ΔGint-68 kcal/mol
Surface area47790 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)97.250, 105.030, 120.730
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSアンサンブル:
ID
1
2
詳細THIOREDOXIN REDUCTASE DIMER (A, B) WITH EACH SUBUNIT COMPLEXED WITH ONE MOLECULE THIOREDOXIN (C or D)

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要素

#1: タンパク質 Thioredoxin reductase 1, cytoplasmic / TR / Gene associated with retinoic and interferon-induced mortality 12 protein / GRIM-12 / Gene ...TR / Gene associated with retinoic and interferon-induced mortality 12 protein / GRIM-12 / Gene associated with retinoic and IFN-induced mortality 12 protein / KM-102-derived reductase-like factor / Thioredoxin reductase TR1


分子量: 56925.805 Da / 分子数: 2 / 変異: C497S, U498C / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GRIM12, KDRF, TXNRD1 / プラスミド: pET28a(+) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21
参照: UniProt: Q16881, thioredoxin-disulfide reductase (NADPH)
#2: タンパク質 Thioredoxin / Trx / ATL-derived factor / ADF / Surface-associated sulphydryl protein / SASP


分子量: 12992.681 Da / 分子数: 2 / 変異: C35S, C73S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TRDX, TRX, TRX1, TXN / プラスミド: pQE30 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): M15 / 参照: UniProt: P10599
#3: 化合物 ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#4: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 425 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細THE SEQUENCE OF ENTITY 1 BASED ON ISOFORM 5 OF DATABASE Q16881 (TRXR1_HUMAN). RESIDUE 498 IS ...THE SEQUENCE OF ENTITY 1 BASED ON ISOFORM 5 OF DATABASE Q16881 (TRXR1_HUMAN). RESIDUE 498 IS SELENOCYSTEINE IN THE DATABASE, AND AUTHOR STATED A MUTATION SECYS 498 CYS AT THIS POSITION.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.21 %
結晶化温度: 297.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 15% PEG 6000, 0.1M MES, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 297.15 K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 1.0068 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2009年3月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0068 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→50 Å / Num. all: 84458 / Num. obs: 70734 / % possible obs: 83.75 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.16 % / Biso Wilson estimate: 36.5 Å2 / Rsym value: 0.096 / Net I/σ(I): 6.73

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解析

ソフトウェア
名称分類
MOSFLMデータ削減
CNS精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRIES 2j3n and 1aiu

2j3n

1aiu


解像度: 2.2→24.91 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Data cutoff high absF: 3192308.83 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 詳細: BULK SOLVENT MODEL USED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.283 3208 6 %RANDOM
Rwork0.237 ---
obs0.237 53469 84.4 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 55.8778 Å2 / ksol: 0.4 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 40.4 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.72 Å20 Å20 Å2
2--10.45 Å20 Å2
3----7.73 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.39 Å0.31 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.43 Å0.35 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→24.91 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9254 0 142 425 9821
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.9
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.79
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.281.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.062
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.82
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.642.5
Refine LS restraints NCSNCS model details: NUMBER OF NCS GROUPS : 1. NCS GROUP : 1. NCS OPERATOR : 1. REFERENCE SELECTION: CHAIN A AND (RESID 15:50 OR RESID 54:81 OR RESID 100:106 OR RESID 135:220 OR RESID 227:240 OR RESID ...NCS model details: NUMBER OF NCS GROUPS : 1. NCS GROUP : 1. NCS OPERATOR : 1. REFERENCE SELECTION: CHAIN A AND (RESID 15:50 OR RESID 54:81 OR RESID 100:106 OR RESID 135:220 OR RESID 227:240 OR RESID 279:335 OR RESID 342:410 OR RESID 412:428 OR RESID 434:490). SELECTION : CHAIN B AND (RESID 15:50 OR RESID 54:81 OR RESID 100:106 OR RESID 135:220 OR RESID 227:240 OR RESID 279:335 OR RESID 342:410 OR RESID 412:428 OR RESID 434:490)
タイプ: medium positional / Weight Biso : 2 / Weight position: 300
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.34 Å / Rfactor Rfree error: 0.015 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.343 533 6 %
Rwork0.32 8353 -
obs--85.2 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2water_rep.paramwater.top
X-RAY DIFFRACTION3fad.paramgol.top
X-RAY DIFFRACTION4gol.paramfad.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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