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- PDB-3qec: Crystal structure of a putative carbohydrate binding protein (PA1... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3qec
タイトルCrystal structure of a putative carbohydrate binding protein (PA1324) from Pseudomonas aeruginosa at 2.61 A resolution
要素Putative carbohydrate binding protein
キーワードCARBOHYDRATE-BINDING PROTEIN / SURAMIN BINDING / HEPARIN BINDING / POSSIBLE CARBOHYDRATE TRANSPORTER / BIOFILM FORMATION / STRUCTURAL GENOMICS / JOINT CENTER FOR STRUCTURAL GENOMICS / JCSG / PROTEIN STRUCTURE INITIATIVE / PSI-BIOLOGY / CARBOHYDRATE- BINDING PROTEIN
機能・相同性Prokaryotic membrane lipoprotein lipid attachment site profile. / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / TRIETHYLENE GLYCOL / Carboxypeptidase regulatory-like domain-containing protein
機能・相同性情報
生物種Pseudomonas aeruginosa (緑膿菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.61 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of a putative carbohydrate binding protein (PA1324) from Pseudomonas aeruginosa at 2.61 A resolution
著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
履歴
登録2011年1月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年3月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月20日Group: Structure summary
改定 1.32023年2月1日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / struct_conn ...database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年11月6日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Putative carbohydrate binding protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,9797
ポリマ－16,3371
非ポリマー6436
水70339
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: Putative carbohydrate binding protein
ヘテロ分子

A: Putative carbohydrate binding protein
ヘテロ分子

A: Putative carbohydrate binding protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,93821
ポリマ－49,0103
非ポリマー1,92818
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_555z,x,y1
crystal symmetry operation9_555y,z,x1
Buried area9110 Å2
ΔGint-34 kcal/mol
Surface area21580 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)132.787, 132.787, 132.787
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number212
Space group name H-MP4332
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-200-

SO4

21A-200-

SO4

詳細CRYSTAL PACKING ANALYSIS SUPPORTS THE ASSIGNMENT OF A MONOMER AS THE SIGNIFICANT OLIGOMERIC FORM.

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Putative carbohydrate binding protein


分子量: 16336.757 Da / 分子数: 1 / 断片: sequence database residues 22-170 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Pseudomonas aeruginosa (緑膿菌) / 遺伝子: PA1324 / プラスミド: SpeedET / 発現宿主: Escherichia Coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): HK100 / 参照: UniProt: Q9I420

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非ポリマー , 5種, 45分子

#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#5: 化合物 ChemComp-PGE / TRIETHYLENE GLYCOL / トリエチレングリコ-ル


分子量: 150.173 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O4
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 39 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY
配列の詳細THE CONSTRUCT (RESIDUES 22-170) WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG ...THE CONSTRUCT (RESIDUES 22-170) WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH TEV PROTEASE LEAVING ONLY A GLYCINE (0) FOLLOWED BY THE TARGET SEQUENCE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.9
詳細: 15.00% Glycerol, 1.85% polyethylene glycol 400, 2.10M ammonium sulfate, 0.1M HEPES pH 7.9, NANODROP', VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL11-1 / 波長: 0.91837,0.98012,0.97944
検出器タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2010年11月23日
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.918371
20.980121
30.979441
反射解像度: 2.61→29.692 Å / Num. obs: 12763 / % possible obs: 97.6 % / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 84.108 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.054 / Net I/σ(I): 28.75
反射 シェル
解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. unique obsDiffraction-ID% possible all
2.59-2.680.7842.8175891793177.5
2.68-2.790.6074.12783124051100
2.79-2.920.3596.7279282415199.9
2.92-3.070.2410268012312199.9
3.07-3.260.14316.3270232328199.9
3.26-3.510.08426.8270602341199.9
3.51-3.860.05838.1270552350199.8
3.86-4.420.04450.8271722379199.9
4.42-5.540.034602658223411100
5.54-29.6920.02765.3275982415199

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位相決定

位相決定手法: 多波長異常分散

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SOLVE位相決定
BUSTER-TNTBUSTER 2.8.0精密化
XSCALEdata processing
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
BUSTER2.8.0精密化
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.61→29.692 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9345 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9339 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.33 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: 1. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED ...詳細: 1. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 2. ATOM RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. ANISOU RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS. 3. SULFATE (SO4) AND PEG-400 FRAGMENTS (PEG AND PGE) FROM THE CRYSTALLIZATION SOLUTION AND GLYCEROL FROM THE CRYOPROTECTANT HAVE BEEN MODELED IN THE SOLVENT STRUCTURE.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2256 620 4.89 %RANDOM
Rwork0.2099 ---
obs0.2106 12685 --
原子変位パラメータBiso max: 156.18 Å2 / Biso mean: 70.3766 Å2 / Biso min: 45.68 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.61→29.692 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1105 0 41 39 1185
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d531SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes33HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes172HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it1186HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion157SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact1213SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d1186HARMONIC20.01
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1611HARMONIC21.05
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.36
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion2.68
LS精密化 シェル解像度: 2.61→2.86 Å / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2537 158 5.37 %
Rwork0.2278 2784 -
all0.2292 2942 -
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 108.969 Å / Origin y: 133.414 Å / Origin z: 125.085 Å
111213212223313233
T-0.0445 Å20.1061 Å20.0076 Å2-0.0098 Å2-0.0235 Å2---0.1579 Å2
L1.4696 °2-0.2151 °20.1295 °2-2.3162 °2-1.1362 °2--1.8271 °2
S-0.024 Å °-0.0886 Å °0.0767 Å °0.0269 Å °0.1259 Å °0.148 Å °-0.3733 Å °-0.4312 Å °-0.1019 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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