[日本語] English
万見
- PDB-3qdd: HSP90A N-terminal domain in complex with BIIB021 -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3qdd
タイトルHSP90A N-terminal domain in complex with BIIB021
要素Heat shock protein HSP 90-alpha
キーワードCHAPERONE/CHAPERONE INHIBITOR / ATPase / CHAPERONE-CHAPERONE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


sperm mitochondrial sheath / sulfonylurea receptor binding / dATP binding / CTP binding / positive regulation of protein polymerization / Scavenging by Class F Receptors / vRNP Assembly / UTP binding / sperm plasma membrane / chaperone-mediated autophagy ...sperm mitochondrial sheath / sulfonylurea receptor binding / dATP binding / CTP binding / positive regulation of protein polymerization / Scavenging by Class F Receptors / vRNP Assembly / UTP binding / sperm plasma membrane / chaperone-mediated autophagy / Rho GDP-dissociation inhibitor binding / Respiratory syncytial virus genome replication / telomerase holoenzyme complex assembly / mitochondrial transport / Uptake and function of diphtheria toxin / Drug-mediated inhibition of ERBB2 signaling / Resistance of ERBB2 KD mutants to trastuzumab / Resistance of ERBB2 KD mutants to sapitinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to tesevatinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to neratinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to osimertinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to afatinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to AEE788 / Resistance of ERBB2 KD mutants to lapatinib / Drug resistance in ERBB2 TMD/JMD mutants / protein import into mitochondrial matrix / dendritic growth cone / TPR domain binding / PIWI-interacting RNA (piRNA) biogenesis / Assembly and release of respiratory syncytial virus (RSV) virions / non-chaperonin molecular chaperone ATPase / protein unfolding / Sema3A PAK dependent Axon repulsion / regulation of protein ubiquitination / positive regulation of cell size / HSF1-dependent transactivation / response to unfolded protein / enzyme-substrate adaptor activity / skeletal muscle contraction / regulation of protein-containing complex assembly / HSF1 activation / telomere maintenance via telomerase / Attenuation phase / chaperone-mediated protein complex assembly / axonal growth cone / neurofibrillary tangle assembly / regulation of postsynaptic membrane neurotransmitter receptor levels / RHOBTB2 GTPase cycle / positive regulation of lamellipodium assembly / nitric oxide metabolic process / eNOS activation / positive regulation of defense response to virus by host / DNA polymerase binding / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / response to salt stress / positive regulation of telomere maintenance via telomerase / Signaling by ERBB2 / cardiac muscle cell apoptotic process / endocytic vesicle lumen / positive regulation of cardiac muscle contraction / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / activation of innate immune response / lysosomal lumen / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / positive regulation of interferon-beta production / ESR-mediated signaling / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / protein tyrosine kinase binding / response to cold / Constitutive Signaling by Overexpressed ERBB2 / AURKA Activation by TPX2 / nitric-oxide synthase regulator activity / VEGFR2 mediated vascular permeability / response to cocaine / ATP-dependent protein folding chaperone / brush border membrane / Signaling by ERBB2 TMD/JMD mutants / Constitutive Signaling by EGFRvIII / Signaling by ERBB2 ECD mutants / DDX58/IFIH1-mediated induction of interferon-alpha/beta / Signaling by ERBB2 KD Mutants / cellular response to virus / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / Regulation of necroptotic cell death / positive regulation of protein import into nucleus / VEGFA-VEGFR2 Pathway / response to estrogen / tau protein binding / Downregulation of ERBB2 signaling / histone deacetylase binding / neuron migration / Chaperone Mediated Autophagy / Aggrephagy / positive regulation of protein catabolic process / positive regulation of nitric oxide biosynthetic process / disordered domain specific binding / MHC class II protein complex binding
類似検索 - 分子機能
Heat shock protein Hsp90, conserved site / Heat shock hsp90 proteins family signature. / HSP90, C-terminal domain / Histidine kinase-like ATPase, C-terminal domain / Heat shock protein Hsp90, N-terminal / Heat shock protein Hsp90 family / Hsp90 protein / Heat Shock Protein 90 / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase ...Heat shock protein Hsp90, conserved site / Heat shock hsp90 proteins family signature. / HSP90, C-terminal domain / Histidine kinase-like ATPase, C-terminal domain / Heat shock protein Hsp90, N-terminal / Heat shock protein Hsp90 family / Hsp90 protein / Heat Shock Protein 90 / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Histidine kinase-like ATPases / Histidine kinase/HSP90-like ATPase superfamily / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-94M / Heat shock protein HSP 90-alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.79 Å
データ登録者Arndt, J.W. / Biamonte, M.A.
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2012
タイトル: EC144 Is a Potent Inhibitor of the Heat Shock Protein 90.
著者: Shi, J. / Van de Water, R. / Hong, K. / Lamer, R.B. / Weichert, K.W. / Sandoval, C.M. / Kasibhatla, S.R. / Boehm, M.F. / Chao, J. / Lundgren, K. / Timple, N. / Lough, R. / Ibanez, G. / ...著者: Shi, J. / Van de Water, R. / Hong, K. / Lamer, R.B. / Weichert, K.W. / Sandoval, C.M. / Kasibhatla, S.R. / Boehm, M.F. / Chao, J. / Lundgren, K. / Timple, N. / Lough, R. / Ibanez, G. / Boykin, C. / Burrows, F.J. / Kehry, M.R. / Yun, T.J. / Harning, E.K. / Ambrose, C. / Thompson, J. / Bixler, S.A. / Dunah, A. / Snodgrass-Belt, P. / Arndt, J. / Enyedy, I.J. / Li, P. / Hong, V.S. / McKenzie, A. / Biamonte, M.A.
履歴
登録2011年1月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年7月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年9月19日Group: Database references
改定 1.22012年9月26日Group: Database references
改定 1.32022年10月5日Group: Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / database_2 ...chem_comp / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Heat shock protein HSP 90-alpha
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,0592
ポリマ－26,7401
非ポリマー3191
水4,738263
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)66.625, 91.064, 99.205
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number23
Space group name H-MI222
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-420-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Heat shock protein HSP 90-alpha / Heat shock 86 kDa / HSP86 / Renal carcinoma antigen NY-REN-38


分子量: 26739.922 Da / 分子数: 1 / 断片: N-terminal domain (UNP residues 1-236) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HSP90AA1, HSP90A, HSPC1, HSPCA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P07900
#2: 化合物 ChemComp-94M / 6-chloro-9-[(4-methoxy-3,5-dimethylpyridin-2-yl)methyl]-9H-purin-2-amine / BIIB021


分子量: 318.762 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H15ClN6O
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 263 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.81 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.28 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.1 M sodium cacodylate, 20% PEG2000 MME, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E DW / 波長: 1.54
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2008年5月20日
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.79→49.629 Å / Num. all: 28659 / Num. obs: 28291 / % possible obs: 99 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 4.6 % / Rmerge(I) obs: 0.052
反射 シェル解像度: 1.79→1.85 Å / Rmerge(I) obs: 0.454 / % possible all: 97.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CrystalClearデータ収集
MOLREP位相決定
REFMAC5.2.0019精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.79→49.629 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.964 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.945 / SU B: 3.579 / SU ML: 0.061 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / ESU R: 0.101 / ESU R Free: 0.103 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.20938 1432 5.1 %RANDOM
Rwork0.17159 ---
obs0.17349 26859 98.71 %-
all-28292 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 29.138 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.06 Å20 Å20 Å2
2---0.53 Å20 Å2
3---0.59 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.79→49.629 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1644 0 22 263 1929
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0180.0221710
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.021155
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.571.982309
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.99332833
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.8785212
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.1062576
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.2215319
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.246158
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1040.2261
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.021882
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02335
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2110.2347
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1920.21213
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1720.2841
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0850.2830
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1790.2161
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.3340.214
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.160.215
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2280.29
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.2321.51370
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.2841.5431
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.39521683
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.6783800
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.7634.5624
LS精密化 シェル解像度: 1.793→1.84 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.352 93 -
Rwork0.272 1892 -
obs--94.98 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.91640.6262-1.39090.6081-1.39694.81660.00130.19120.015-0.00790.10090.0613-0.0467-0.2805-0.1021-0.1085-0.00470.0106-0.0110.0125-0.1545-12.21927.86716.33
21.62891.0091.65131.98752.34454.1599-0.0665-0.00310.0791-0.03460.0288-0.0419-0.22460.00920.0377-0.0939-0.0041-0.0149-0.0540.0167-0.11816.31539.95926.384
33.35631.68840.60685.66792.43732.0610.0295-0.0283-0.37040.14560.1234-0.68330.18120.2122-0.1529-0.11770.02490.0065-0.05140.0282-0.095410.78225.38920.022
41.10190.1043-0.17021.57910.63030.9836-0.0191-0.12830.02380.08490.05520.0448-0.0158-0.008-0.0361-0.10070.0129-0.0034-0.02260.0333-0.135-1.69731.83228.184
58.4467-2.1238-0.57032.93010.35734.50040.01070.26860.619-0.1166-0.0249-0.006-0.2493-0.42860.0143-0.13860.0178-0.0165-0.01840.0459-0.1027-12.35938.98613.686
61.71840.62820.09121.1573-0.05461.43580.0549-0.1324-0.18770.0887-0.0065-0.12460.0656-0.0607-0.0484-0.11290.0013-0.0049-0.02670.0288-0.1306-1.58925.61927.991
72.15860.281-0.82031.5488-0.4013.2492-0.15290.188-0.2763-0.1124-0.0161-0.04410.31010.11080.169-0.10830.0060.0157-0.0137-0.0279-0.134.96223.69310.279
81.337-0.4714-0.12764.58970.2392.6665-0.00420.25550.0921-0.31720.0248-0.1845-0.0770.1077-0.0205-0.1271-0.02050.0361-0.00020.0364-0.136811.92234.4413.336
923.638910.572114.65748.15218.832210.6025-0.0336-0.1344-0.24080.06660.20830.00610.1446-0.0423-0.1746-0.11210.00440.00040.01340.0414-0.1212-2.53433.24624.817
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A17 - 42
2X-RAY DIFFRACTION2A43 - 73
3X-RAY DIFFRACTION3A74 - 87
4X-RAY DIFFRACTION4A88 - 109
5X-RAY DIFFRACTION5A110 - 138
6X-RAY DIFFRACTION6A139 - 184
7X-RAY DIFFRACTION7A185 - 207
8X-RAY DIFFRACTION8A208 - 223
9X-RAY DIFFRACTION9A999

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る