[日本語] English
万見
- PDB-3qag: Human Glutathione Transferase O2 with glutathione -new crystal form -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3qag
タイトルHuman Glutathione Transferase O2 with glutathione -new crystal form
要素Glutathione S-transferase omega-2
キーワードTRANSFERASE / Glutathione Transferase / GST / Dehydroascorbate Reductase / Reductase
機能・相同性
機能・相同性情報


methylarsonate reductase / methylarsonate reductase activity / glutathione dehydrogenase (ascorbate) activity / Vitamin C (ascorbate) metabolism / L-ascorbic acid metabolic process / glutathione dehydrogenase (ascorbate) / cellular response to arsenic-containing substance / Glutathione conjugation / glutathione transferase / glutathione transferase activity ...methylarsonate reductase / methylarsonate reductase activity / glutathione dehydrogenase (ascorbate) activity / Vitamin C (ascorbate) metabolism / L-ascorbic acid metabolic process / glutathione dehydrogenase (ascorbate) / cellular response to arsenic-containing substance / Glutathione conjugation / glutathione transferase / glutathione transferase activity / glutathione metabolic process / xenobiotic metabolic process / oxidoreductase activity / extracellular exosome / identical protein binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Glutathione S-transferase, omega-class / : / Glutathione S-transferase, C-terminal domain / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione transferase family / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 - #10 / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 / Glutathione S-transferase, C-terminal-like / Soluble glutathione S-transferase C-terminal domain profile. / Soluble glutathione S-transferase N-terminal domain profile. ...Glutathione S-transferase, omega-class / : / Glutathione S-transferase, C-terminal domain / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione transferase family / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 - #10 / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 / Glutathione S-transferase, C-terminal-like / Soluble glutathione S-transferase C-terminal domain profile. / Soluble glutathione S-transferase N-terminal domain profile. / Glutathione S-transferase, N-terminal / Glutathione S-transferase, C-terminal domain superfamily / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Thioredoxin-like superfamily / Up-down Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GLUTATHIONE / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / Glutathione S-transferase omega-2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Zhou, H. / Board, P.G. / Oakley, A.J.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2012
タイトル: Structural insights into the dehydroascorbate reductase activity of human omega-class glutathione transferases.
著者: Zhou, H. / Brock, J. / Liu, D. / Board, P.G. / Oakley, A.J.
履歴
登録2011年1月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02012年1月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年2月8日Group: Derived calculations
改定 1.22012年5月16日Group: Database references
改定 1.32013年6月26日Group: Database references
改定 1.42023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Glutathione S-transferase omega-2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,3525
ポリマ－27,7701
非ポリマー5824
水1,74797
1
A: Glutathione S-transferase omega-2
ヘテロ分子

A: Glutathione S-transferase omega-2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,70310
ポリマ－55,5402
非ポリマー1,1638
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation10_665-y+1,-x+1,-z+1/61
Buried area1570 Å2
ΔGint-15 kcal/mol
Surface area22210 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)53.138, 53.138, 352.400
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number179
Space group name H-MP6522

-
要素

#1: タンパク質 Glutathione S-transferase omega-2 / GSTO-2


分子量: 27769.898 Da / 分子数: 1 / 変異: C80S, C121S, C136S, C140S, C170S, C214S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GSTO2 / プラスミド: pQE30 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): M15/rep4 / 参照: UniProt: Q9H4Y5, glutathione transferase
#2: 化合物 ChemComp-GSH / GLUTATHIONE / グルタチオン


分子量: 307.323 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N3O6S
#3: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#4: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 97 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.59 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.44 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.1M Hepes pH7.5, 2% v/v Polyethylene glycol 400, 2M ammonium sulfate, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX1 / 波長: 0.954448 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210r / 検出器: CCD / 日付: 2010年1月1日
放射モノクロメーター: Double Si with sagittaly bent second crystal
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.954448 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→12 Å / Num. all: 19843 / Num. obs: 19843 / % possible obs: 98.6 % / Observed criterion σ(F): -4 / Observed criterion σ(I): -4 / Rmerge(I) obs: 0.084 / Net I/σ(I): 21.9
反射 シェル解像度: 2→2.05 Å / Rmerge(I) obs: 0.346 / Mean I/σ(I) obs: 4.6 / Num. unique all: 1428 / % possible all: 99.54

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Blu-Iceデータ収集
PHASER位相決定
REFMAC5.5.0109精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3Q18

3q18


解像度: 2→12 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.94 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.917 / SU B: 10.005 / SU ML: 0.127 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): -1 / ESU R Free: 0.176 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26505 1081 5.2 %RANDOM
Rwork0.22399 ---
all0.22604 19842 --
obs0.22604 19842 98.63 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 36.403 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.02 Å20.01 Å2-0 Å2
2--0.02 Å2-0 Å2
3----0.03 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→12 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1950 0 38 97 2085
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0222062
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.181.9772795
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.5425243
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.55223.09397
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.51715343
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.6381515
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0830.2297
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0211579
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.4481.51203
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.83321958
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.4373859
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.3754.5834
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2→2.05 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.238 77 -
Rwork0.199 1428 -
obs--99.54 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 12.395 Å / Origin y: 21.746 Å / Origin z: 14.2163 Å
111213212223313233
T0.0556 Å20.0107 Å20.0247 Å2-0.0029 Å20.009 Å2--0.056 Å2
L1.8964 °20.8428 °20.3937 °2-1.8344 °20.0427 °2--2.5807 °2
S-0.049 Å °0.0013 Å °0.0246 Å °-0.1011 Å °-0.0163 Å °0.0821 Å °0.0265 Å °0.0384 Å °0.0653 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A2 - 239
2X-RAY DIFFRACTION1A1001 - 1004
3X-RAY DIFFRACTION1A240 - 336

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る