PDB-3q7e: Crystal Structure of rat Protein Arginine Methyltransferase 1 (PR...

IDまたはキーワード:

登録情報

データベース: PDB / ID: 3q7e

タイトル

Crystal Structure of rat Protein Arginine Methyltransferase 1 (PRMT1)M48L mutant

要素

Protein arginine N-methyltransferase 1

キーワード

TRANSFERASE / Protein-Arginine N-Methyltransferases

機能・相同性

機能・相同性情報

snoRNP binding / peptidyl-arginine omega-N-methylation / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / peptidyl-arginine methylation, to asymmetrical-dimethyl arginine / Estrogen-dependent gene expression / RMTs methylate histone arginines / GATOR1 complex binding / Extra-nuclear estrogen signaling / positive regulation of hemoglobin biosynthetic process / protein-arginine omega-N monomethyltransferase activity ...snoRNP binding / peptidyl-arginine omega-N-methylation / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / peptidyl-arginine methylation, to asymmetrical-dimethyl arginine / Estrogen-dependent gene expression / RMTs methylate histone arginines / GATOR1 complex binding / Extra-nuclear estrogen signaling / positive regulation of hemoglobin biosynthetic process / protein-arginine omega-N monomethyltransferase activity / N-methyltransferase activity / regulation of BMP signaling pathway / type I protein arginine methyltransferase / protein-arginine omega-N asymmetric methyltransferase activity / S-adenosylmethionine metabolic process / regulation of megakaryocyte differentiation / protein methyltransferase activity / protein methylation / histone H3R17 methyltransferase activity / histone H3R2 methyltransferase activity / histone H3R8 methyltransferase activity / histone H3R26 methyltransferase activity / histone H3K37 methyltransferase activity / S-adenosylmethionine-dependent methyltransferase activity / histone H4R3 methyltransferase activity / histone H4K12 methyltransferase activity / histone H3K56 methyltransferase activity / cellular response to methionine / protein-arginine N-methyltransferase activity / methylosome / negative regulation of JNK cascade / S-adenosyl-L-methionine binding / methyl-CpG binding / positive regulation of p38MAPK cascade / histone H2AQ104 methyltransferase activity / cardiac muscle tissue development / mitogen-activated protein kinase p38 binding / histone methyltransferase activity / negative regulation of megakaryocyte differentiation / positive regulation of double-strand break repair via homologous recombination / positive regulation of TORC1 signaling / RNA splicing / positive regulation of erythrocyte differentiation / liver regeneration / positive regulation of translation / protein homooligomerization / neuron projection development / in utero embryonic development / chromatin remodeling / lysosomal membrane / positive regulation of cell population proliferation / DNA damage response / regulation of DNA-templated transcription / enzyme binding / protein-containing complex / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能

生物種

Rattus norvegicus (ドブネズミ)

手法

X線回折 /

分子置換 / 解像度: 2.2 Å

データ登録者

Johnson, S.J. / Porter, P.J. / Hevel, J.M.

引用

ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2011
タイトル: Investigation of the molecular origins of protein-arginine methyltransferase I (PRMT1) product specificity reveals a role for two conserved methionine residues.
著者: Gui, S. / Wooderchak, W.L. / Daly, M.P. / Porter, P.J. / Johnson, S.J. / Hevel, J.M.

履歴

登録	2011年1月4日	登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.0	2011年6月22日	Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.1	2011年7月13日	Group: Version format compliance
改定 1.2	2013年1月9日	Group: Database references
改定 1.3	2023年9月13日	Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.4	2024年11月27日	Group: Data collection / Structure summary カテゴリ: chem_comp / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature Item: _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.type

構造ビューア	分子: MolmilJmol/JSmol

-
ダウンロード

PDBx/mmCIF形式	3q7e.cif.gz	149.1 KB	表示	PDBx/mmCIF形式
PDB形式	pdb3q7e.ent.gz	115.6 KB	表示	PDB形式
PDBx/mmJSON形式	3q7e.json.gz		ツリー表示	PDBx/mmJSON形式
その他	その他のダウンロード

-
検証レポート

アーカイブディレクトリ	https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/q7/3q7e ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/q7/3q7e	HTTPS FTP

-
関連構造データ

関連構造データ	1or8S S: 精密化の開始モデル
類似構造データ	5dst-2 5dst-6 1g6q-3 5dst-7 5dst-1 1or8-2 1ori-2 6cu3-2 4zio-d 5dst-5 Omokage検索で類似形状データを探す (詳細) Omokage検索で類似形状データを探す (詳細) 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索類似検索 - 機能F&H 検索類似検索 - 相同性F&H 検索

-
リンク

PDBのページ	PDBj / wwPDB / NCBI
「今月の分子」の関連する項目	#58 - 2004年10月 Gタンパク質 (G Proteins) 類似性 (1) #60 - 2004年12月ユビキチン (Ubiquitin) 類似性 (1)

登録構造単位

A: Protein arginine N-methyltransferase 1

ヘテロ分子

40.8 kDa, 1 ポリマー
Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)

1

A: Protein arginine N-methyltransferase 1

ヘテロ分子

A: Protein arginine N-methyltransferase 1

ヘテロ分子

登録者・ソフトウェアが定義した集合体
81.6 kDa, 2 ポリマー
Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)

単位格子

Length a, b, c (Å)	87.307, 87.307, 143.290
Angle α, β, γ (deg.)	90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number	91
Space group name H-M	P4₁22

詳細

The biological assembly is a dimer generated from the monomer in the asymmetric unit by the operation: -x, y, -z.

#1: タンパク質	Protein arginine N-methyltransferase 1 分子量: 40375.078 Da / 分子数: 1 / 変異: M48L / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Prmt1, Hrmt1l2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) 参照: UniProt: Q63009, 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの
#2: 化合物	ChemComp-SAH / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / S-アデノシルホモシステイン分子量: 384.411 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C₁₄H₂₀N₆O₅S
#3: 化合物	ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 水	ChemComp-HOH / water 分子量: 18.015 Da / 分子数: 204 / 由来タイプ: 天然 / 式: H₂O
Has protein modification	Y

-
実験

実験	手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶	マシュー密度: 3.38 Å³/Da / 溶媒含有率: 63.63 %
結晶化	温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 9 詳細: 0.1 M Tris, 1.62 M ammonium phosphate monobasic, pH 9.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 295K

-
データ収集

回折	平均測定温度: 85 K
放射光源	由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418 Å
検出器	タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2009年8月21日
放射	モノクロメーター: Ni Filter + Osmic Blue Mirrors / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長	波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射	解像度: 2.2→30 Å / Num. all: 27377 / Num. obs: 27377 / % possible obs: 94.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.78 % / B_iso Wilson estimate: 35.7 Å² / R_merge(I) obs: 0.094 / Net I/σ(I): 8.9
反射シェル	解像度: 2.2→2.28 Å / 冗長度: 3.2 % / R_merge(I) obs: 0.437 / Mean I/σ(I) obs: 2.4 / Num. unique all: 1923 / % possible all: 68

-
位相決定

位相決定

手法:

分子置換

Phasing MR

Model details: Phaser MODE: MR_AUTO

	最高解像度	最低解像度
Rotation	2.5 Å	27.61 Å
Translation	2.5 Å	27.61 Å

-
解析

ソフトウェア

名称	バージョン	分類
d*TREK		データスケーリング
PHASER	1.3.2	位相決定
PHENIX	1.6.4_486	精密化
PDB_EXTRACT	3.1	データ抽出
CrystalClear		データ収集
d*TREK		データ削減

精密化

構造決定の手法:

分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1OR8

1or8

解像度: 2.2→27.692 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU ML: 0.35 / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: ML

	R_factor	反射数	%反射	Selection details
R_free	0.2451	1377	5.03 %	RANDOM
R_work	0.201	-	-	-
all	0.2033	27364	-	-
obs	0.2033	27364	94.8 %	-

溶媒の処理

減衰半径: 0.95 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / B_sol: 49.046 Å² / k_sol: 0.36 e/Å³

原子変位パラメータ

B_iso max: 155.27 Å² / B_iso mean: 40.0357 Å² / B_iso min: 12.58 Å²

	B_aniso -1	B_aniso -2	B_aniso -3
1-	-0.1661 Å²	-0 Å²	0 Å²
2-	-	-0.1661 Å²	-0 Å²
3-	-	-	0.3321 Å²

精密化ステップ

サイクル: LAST / 解像度: 2.2→27.692 Å

	タンパク質	核酸	リガンド	溶媒	全体
原子数	2545	0	27	204	2776

拘束条件

Refine-ID	タイプ	Dev ideal	数
X-RAY DIFFRACTION	f_bond_d	0.008	2633
X-RAY DIFFRACTION	f_angle_d	1.124	3565
X-RAY DIFFRACTION	f_chiral_restr	0.074	400
X-RAY DIFFRACTION	f_plane_restr	0.004	444
X-RAY DIFFRACTION	f_dihedral_angle_d	13.458	969

LS精密化シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 10

解像度 (Å)	R_factor R_free	Num. reflection R_free	R_factor R_work	Num. reflection R_work	Num. reflection all	% reflection obs (%)
2.2002-2.2788	0.349	71	0.3066	1851	1922	68
2.2788-2.3699	0.3432	125	0.2909	2211	2336	83
2.3699-2.4777	0.3244	137	0.2718	2643	2780	99
2.4777-2.6083	0.3253	150	0.2774	2669	2819	99
2.6083-2.7716	0.3403	144	0.2307	2687	2831	100
2.7716-2.9853	0.2817	137	0.2325	2730	2867	100
2.9853-3.2853	0.2298	147	0.1963	2719	2866	100
3.2853-3.7597	0.2644	161	0.1846	2741	2902	100
3.7597-4.733	0.1869	158	0.1504	2789	2947	100
4.733-27.6943	0.1889	147	0.1797	2947	3094	100

精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

ID	L11 (°²)	L12 (°²)	L13 (°²)	L22 (°²)	L23 (°²)	L33 (°²)	S11 (Å °)	S12 (Å °)	S13 (Å °)	S21 (Å °)	S22 (Å °)	S23 (Å °)	S31 (Å °)	S32 (Å °)	S33 (Å °)	T11 (Å²)	T12 (Å²)	T13 (Å²)	T22 (Å²)	T23 (Å²)	T33 (Å²)	Origin x (Å)	Origin y (Å)	Origin z (Å)
1	1.6102	0.1895	0.2181	1.327	-0.3168	0.3509	0.3034	-0.7206	-0.0134	0.0637	-0.254	-0.0417	0.1559	0.0549	0.0356	0.2514	-0.0561	0.0124	0.4309	0.0137	0.29	29.9635	-1.7403	-1.354
2	2.6455	2.1266	0.3657	1.5648	0.3448	1.2683	0.1059	-0.1665	-0.0044	0.0884	-0.054	0.0241	0.1138	-0.3895	-0.0669	0.1392	-0.0617	-0.0096	0.2469	0.0113	0.1839	16.526	-10.5823	-6.9516
3	1.7132	1.3305	-1.2853	1.3508	-1.3826	1.2722	-0.0982	-0.0444	-0.2347	-0.1953	0.0017	-0.1225	0.115	-0.1097	0.0742	0.1878	-0.0715	0.0192	0.1812	-0.0488	0.1898	28.5907	-10.3845	-17.9439
4	2.3246	-1.0877	3.2544	3.3826	0.4449	9.0808	-0.2527	0.1359	-0.567	0.1002	0.6332	0.0993	-0.4527	0.8676	-0.3867	0.2147	0.006	0.0585	0.2521	0.0078	0.2096	56.0688	7.2523	-12.1325
5	0.3819	0.4853	0.9064	1.0748	0.6199	2.4849	0.1195	0.2813	-0.3838	-0.2074	-0.0645	-0.1372	0.0969	0.5596	-0.0652	0.2132	0.0812	0.0372	0.3688	0.0278	0.3419	63.5588	-1.8954	-7.5076
6	0.9212	-0.0472	-0.3184	0.1695	0.309	0.5664	0.0078	-0.1031	-0.0582	0.002	0.0366	0.0247	-0.1576	0.0425	0.0177	0.2298	-0.055	0.0056	0.225	-0.0173	0.2333	42.8808	5.0672	-20.2497
7	1.0118	0.0105	-0.1652	0.3504	-0.4205	0.444	-0.0356	0.1506	0.1222	-0.1544	-0.0453	0.0766	0.0436	-0.057	0.0889	0.2083	-0.0756	0.0219	0.1729	-0.0444	0.12	41.5094	-2.359	-26.5194
8	1.5485	0.0109	-0.3417	0.1206	-0.3996	0.8475	0.2711	0.0109	0.2746	-0.0861	-0.0466	0.0522	-0.1025	-0.1607	-0.1773	0.1846	-0.0481	0.0043	0.2223	0.026	0.1992	32.1836	2.4868	-17.6592
9	2.3093	1.6293	-0.5145	2.7123	-0.0621	0.9309	-0.0245	0.0898	-0.3632	-0.1041	-0.084	-0.4576	0.012	0.1216	0.0483	0.1169	-0.0226	-0.0054	0.1144	0.0134	0.1238	50.4704	-3.2227	-22.943
10	1.6534	0.2384	0.1679	0.2681	0.1635	0.446	-0.0353	0.0935	-0.5033	-0.184	-0.1205	-0.406	0.083	0.1807	0.0913	0.2145	-0.0682	0.0152	0.2907	0.0181	0.2774	53.9614	-3.1544	-24.9202

精密化 TLSグループ

ID	Refine-ID	Refine TLS-ID	Selection details	Auth asym-ID	Auth seq-ID
1	X-RAY DIFFRACTION	1	(chain A and resid 40:53)	A	40 - 53
2	X-RAY DIFFRACTION	2	(chain A and resid 54:140)	A	54 - 140
3	X-RAY DIFFRACTION	3	(chain A and resid 141:184)	A	141 - 184
4	X-RAY DIFFRACTION	4	(chain A and resid 185:196)	A	185 - 196
5	X-RAY DIFFRACTION	5	(chain A and resid 197:216)	A	197 - 216
6	X-RAY DIFFRACTION	6	(chain A and resid 217:236)	A	217 - 236
7	X-RAY DIFFRACTION	7	(chain A and resid 237:265)	A	237 - 265
8	X-RAY DIFFRACTION	8	(chain A and resid 266:299)	A	266 - 299
9	X-RAY DIFFRACTION	9	(chain A and resid 300:328)	A	300 - 328
10	X-RAY DIFFRACTION	10	(chain A and resid 329:353)	A	329 - 353

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

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関連情報:EMDBヘッダ

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