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- PDB-3q6n: Crystal Structure of Human MC-HSP90 in P21 space group -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3q6n
タイトルCrystal Structure of Human MC-HSP90 in P21 space group
要素Heat shock protein HSP 90-alphaHeat shock response
キーワードCHAPERONE (シャペロン) / three domains / trimer of dimer / hexamer (オリゴマー)
機能・相同性
機能・相同性情報


sperm mitochondrial sheath / dATP binding / Scavenging by Class F Receptors / sulfonylurea receptor binding / CTP binding / positive regulation of protein polymerization / vRNP Assembly / UTP binding / sperm plasma membrane / positive regulation of tau-protein kinase activity ...sperm mitochondrial sheath / dATP binding / Scavenging by Class F Receptors / sulfonylurea receptor binding / CTP binding / positive regulation of protein polymerization / vRNP Assembly / UTP binding / sperm plasma membrane / positive regulation of tau-protein kinase activity / protein insertion into mitochondrial outer membrane / chaperone-mediated autophagy / telomerase holoenzyme complex assembly / Rho GDP-dissociation inhibitor binding / Uptake and function of diphtheria toxin / mitochondrial transport / Drug-mediated inhibition of ERBB2 signaling / Resistance of ERBB2 KD mutants to trastuzumab / Resistance of ERBB2 KD mutants to sapitinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to tesevatinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to neratinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to osimertinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to afatinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to AEE788 / Resistance of ERBB2 KD mutants to lapatinib / Drug resistance in ERBB2 TMD/JMD mutants / PIWI-interacting RNA (piRNA) biogenesis / TPR domain binding / non-chaperonin molecular chaperone ATPase / regulation of postsynaptic membrane neurotransmitter receptor levels / dendritic growth cone / Sema3A PAK dependent Axon repulsion / regulation of protein ubiquitination / skeletal muscle contraction / positive regulation of cell size / HSF1-dependent transactivation / telomere maintenance via telomerase / response to unfolded protein / chaperone-mediated protein complex assembly / protein unfolding / HSF1 activation / regulation of protein-containing complex assembly / Attenuation phase / RHOBTB2 GTPase cycle / positive regulation of lamellipodium assembly / eNOS activation / axonal growth cone / DNA polymerase binding / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / positive regulation of cardiac muscle contraction / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / cardiac muscle cell apoptotic process / positive regulation of telomerase activity / Signaling by ERBB2 / positive regulation of defense response to virus by host / endocytic vesicle lumen / response to salt stress / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / activation of innate immune response / nitric-oxide synthase regulator activity / response to cold / positive regulation of interferon-beta production / lysosomal lumen / Constitutive Signaling by Overexpressed ERBB2 / AURKA Activation by TPX2 / ESR-mediated signaling / protein tyrosine kinase binding / VEGFR2 mediated vascular permeability / response to cocaine / brush border membrane / ATP-dependent protein folding chaperone / Signaling by ERBB2 TMD/JMD mutants / neuron migration / Constitutive Signaling by EGFRvIII / DDX58/IFIH1-mediated induction of interferon-alpha/beta / Signaling by ERBB2 ECD mutants / tau protein binding / Signaling by ERBB2 KD Mutants / Regulation of necroptotic cell death / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / cellular response to virus / Downregulation of ERBB2 signaling / VEGFA-VEGFR2 Pathway / histone deacetylase binding / Aggrephagy / Chaperone Mediated Autophagy / positive regulation of protein import into nucleus / response to estrogen / positive regulation of protein catabolic process / The role of GTSE1 in G2/M progression after G2 checkpoint / regulation of protein localization / positive regulation of nitric oxide biosynthetic process / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / disordered domain specific binding / unfolded protein binding / メラノソーム
類似検索 - 分子機能
Heat shock protein 90, C-terminal domain / Rossmann fold - #11260 / Ribosomal Protein S5; domain 2 - #80 / Ribosomal Protein S5; domain 2 / Heat shock protein Hsp90, conserved site / Heat shock hsp90 proteins family signature. / HSP90, C-terminal domain / Heat shock protein Hsp90, N-terminal / Heat shock protein Hsp90 family / Hsp90 protein ...Heat shock protein 90, C-terminal domain / Rossmann fold - #11260 / Ribosomal Protein S5; domain 2 - #80 / Ribosomal Protein S5; domain 2 / Heat shock protein Hsp90, conserved site / Heat shock hsp90 proteins family signature. / HSP90, C-terminal domain / Heat shock protein Hsp90, N-terminal / Heat shock protein Hsp90 family / Hsp90 protein / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Four Helix Bundle (Hemerythrin (Met), subunit A) / Histidine kinase-like ATPases / Histidine kinase/HSP90-like ATPase / Histidine kinase/HSP90-like ATPase superfamily / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold / Up-down Bundle / ロスマンフォールド / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Heat shock protein HSP 90-alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.05 Å
データ登録者Lee, C.C. / Lin, T.W. / Ko, T.P. / Wang, A.H.-J.
引用ジャーナル: Plos One / : 2011
タイトル: The hexameric structures of human heat shock protein 90
著者: Lee, C.C. / Lin, T.W. / Ko, T.P. / Wang, A.H.-J.
履歴
登録2011年1月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02011年6月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22014年3月5日Group: Database references
改定 1.32023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Heat shock protein HSP 90-alpha
B: Heat shock protein HSP 90-alpha
C: Heat shock protein HSP 90-alpha
D: Heat shock protein HSP 90-alpha
E: Heat shock protein HSP 90-alpha
F: Heat shock protein HSP 90-alpha
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)314,80612
ポリマ-314,2296
非ポリマー5766
4,990277
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)157.897, 90.868, 167.093
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 115.85, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
Heat shock protein HSP 90-alpha / Heat shock response / Heat shock 86 kDa / HSP 86 / HSP86 / Renal carcinoma antigen NY-REN-38


分子量: 52371.547 Da / 分子数: 6 / 断片: Middle and C-terminal domain, UNP residues 293-732 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HSP90AA1, HSP90A, HSPC1, HSPCA / プラスミド: pGEX-6p-1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P07900
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン / 硫酸塩


分子量: 96.063 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / : SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water /


分子量: 18.015 Da / 分子数: 277 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.43 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.17 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 1.0M ammonium sulfate, 0.04M Tris-sodium citrate, 0.04 mM cisplatin, pH 5.4-5.8, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K
PH範囲: 5.4-5.8

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: AR-NW12A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2009年5月24日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.05→30 Å / Num. all: 83280 / Num. obs: 82281 / % possible obs: 98.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.058 / Net I/σ(I): 19.6
反射 シェル解像度: 3.05→3.16 Å / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.362 / Mean I/σ(I) obs: 5.1 / % possible all: 99.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOLREP位相決定
CNS1.2精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
REFMAC5.5.0109精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3Q6M
解像度: 3.05→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.93 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.888 / SU B: 37.284 / SU ML: 0.305 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 1.38 / ESU R Free: 0.394 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES: WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25921 4017 5 %RANDOM
Rwork0.20447 ---
obs0.20721 76434 98.69 %-
all-77861 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 85.835 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.05→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数17827 0 30 277 18134
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.02218146
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3981.97824363
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.5452132
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.23424.893887
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg20.651153662
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.73515104
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0990.22704
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0213253
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.691.510750
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.339217455
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.56537396
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.8824.56908
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 3.05→3.128 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.33 305 -
Rwork0.274 5580 -
obs--99.24 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL112)L122)L132)L222)L232)L332)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T112)T122)T132)T222)T232)T332)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.66211.17492.33161.9262-0.615.6594-0.0432-0.20220.6475-0.1918-0.18730.1134-0.12610.50260.23050.6488-0.124-0.16441.1098-0.16940.5791-53.57627.99735.877
25.77440.12510.03063.3505-0.63782.7053-0.1404-0.641-0.0960.11730.0584-0.21230.21410.08450.0820.63510.1244-0.01411.09050.05630.4921-36.872-28.20811.269
33.226-0.6361-0.40441.70351.1416.6415-0.35830.3711-0.2786-0.0089-0.1862-0.12110.3152-0.01030.54450.6672-0.02330.03671.163-0.24750.4817-52.599-27.88434.893
43.1452-1.5511-0.01542.5577-1.68117.3386-0.20690.25990.5116-0.11530.0348-0.0627-0.1538-0.16670.17210.66570.0068-0.14070.99950.10830.589-25.5927.57533.357
53.49711.4096-0.14953.8431-1.04715.25650.10670.0758-0.31730.16560.17440.15750.2489-0.128-0.28110.7795-0.0058-0.11020.82340.07630.6255-24.54-27.49638.189
65.256-0.07220.31843.3141.06012.7955-0.1503-0.3120.34440.18760.08640.1412-0.0478-0.04930.06390.78140.0644-0.14540.83610.0290.5559-42.04427.3399.882
717.46775.75810.75852.3889-0.53187.46460.4954-0.5478-0.9193-0.505-0.2535-0.4530.2285-0.0086-0.24190.48240.0052-0.30141.1668-0.08940.7102-50.85116.86540.026
89.8016-2.54245.63833.3787-1.45176.2531-0.2275-0.64250.79750.45780.02150.0332-0.40180.07390.2060.62390.0323-0.16121.0762-0.13740.6769-32.598-16.59412.483
9-3.815-2.8935-1.48637.5233.673435.7082-0.22170.31190.5009-0.1752-1.1278-1.1362-1.4117-0.38781.34940.76960.13370.0181.32480.08410.1698-54.768-16.73330.535
102.5836-1.37382.78392.3616-3.778617.82350.02230.1789-0.1785-0.4432-0.4430.47551.18510.09790.42070.9324-0.0203-0.16451.0312-0.00950.4211-24.00216.18728.861
1115.38734.3006-7.03653.33710.46012.14960.2751-0.64270.788-0.3863-0.1350.2042-0.27140.1872-0.14010.72420.0533-0.10280.91920.09190.7185-27.255-15.30940.757
1215.50820.8051-8.0073.07083.2644.58160.0421-0.1535-0.67750.3603-0.1604-0.0160.3059-0.10040.11830.82640.0283-0.07140.85090.15340.6282-46.57615.7810.941
135.70391.98192.7349-0.68390.93712.80.1939-0.44070.1227-0.0698-0.14620.03640.1811-0.0759-0.04760.7778-0.058-0.30420.8759-0.05570.7512-78.37815.62928.385
145.6949-1.9622.48961.413-1.17872.3140.03720.19360.3498-0.1081-0.1018-0.00050.18480.19330.06460.650.009-0.05910.87690.06260.6305-54.812-15.823-7.867
151.09960.0916-0.49840.1652.33317.9584-0.13160.11840.0220.0335-0.2879-0.0469-0.0424-0.47540.41950.86910.1275-0.10711.0204-0.09860.4565-59.601-15.62859.976
160.82730.2980.5091.1475-1.91037.9346-0.08720.0341-0.01540.021-0.2902-0.0580.12170.35290.37750.71340.1003-0.09881.01090.0690.5242-17.74615.65758.448
176.25352.6956-3.53650.1364-1.37013.03540.1345-0.433-0.113-0.1208-0.1738-0.0207-0.09330.28590.03930.70970.0203-0.02060.85110.15530.79420.452-15.11629.382
184.3124-2.0704-2.6841.69571.06531.8003-0.03370.1703-0.1863-0.2148-0.0310.0145-0.1824-0.07340.06470.81-0.0368-0.04480.88020.00020.6056-23.50214.802-8.693
195.45650.7712.72012.50190.62711.21420.3995-0.5191-0.26220.4959-0.3063-0.13250.3514-0.2531-0.09310.8313-0.2472-0.1180.91670.00440.6509-96.347-2.17916.259
202.2085-0.81240.38822.16840.38655.81490.4660.55850.6007-0.2041-0.0735-0.5287-0.0639-0.152-0.39250.63020.1990.03990.90710.40570.9175-72.4432.347-18.706
211.35090.887-1.51682.16861.92124.3771-0.01330.10580.0928-0.3349-0.66140.3214-0.5993-0.53560.67470.83320.1753-0.19641.0511-0.22560.6028-58.0513.25681.358
222.39711.12770.07412.6512-1.61893.6929-0.1884-0.3906-0.3457-0.3634-0.2496-0.4060.34190.20110.4380.78470.2041-0.06540.99960.30530.6354-18.55-2.76278.833
235.91210.3004-2.43062.4477-3.29912.1770.3024-0.806-0.15710.4647-0.40890.303-0.71640.74850.10650.6978-0.2386-0.01061.13240.03070.65718.0942.08716.165
243.1502-1.9999-2.96452.3484-0.94784.43220.03580.51-0.5555-0.01670.15270.49860.0318-0.132-0.18850.69970.0083-0.07150.9127-0.25570.8151-5.833-4.338-16.374
254.14850.0442-0.61371.7855-0.5462.66410.32660.14170.18350.0353-0.1998-0.22890.5347-0.099-0.12690.748-0.0395-0.19130.7734-0.02360.7297-93.163-5.0941.526
263.5154-0.4539-2.95860.7034-0.3472.55610.50780.43840.94890.0857-0.3768-0.3282-0.0878-0.3619-0.1310.62570.1691-0.05680.89890.27550.9893-85.0164.815-10.353
273.2711-1.1919-0.41860.71910.29612.7413-0.1181-0.19120.2961-0.2272-0.374-0.2311-0.1606-0.18470.49210.9861-0.0318-0.13070.8575-0.07960.5572-45.5845.23686.703
284.8929-0.2678-1.91970.6510.02311.7391-0.1547-0.1476-0.42940.1149-0.4620.06110.46380.25360.61660.97890.06530.03170.8920.21740.6052-30.645-4.60486.462
292.73231.47290.55132.1530.49262.15540.06920.0773-0.11650.00180.02870.2198-0.25540.2914-0.0980.6457-0.06590.06280.94360.09870.73214.8554.0591.628
304.069-0.57791.38381.59190.35942.87450.22880.1889-0.49290.0486-0.29180.01690.24910.19130.0630.67770.10120.0030.869-0.06090.85276.325-6.147-9.862
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A297 - 349
2X-RAY DIFFRACTION2B297 - 349
3X-RAY DIFFRACTION3C297 - 349
4X-RAY DIFFRACTION4D297 - 349
5X-RAY DIFFRACTION5E297 - 348
6X-RAY DIFFRACTION6F297 - 349
7X-RAY DIFFRACTION7A360 - 393
8X-RAY DIFFRACTION8B358 - 394
9X-RAY DIFFRACTION9C360 - 393
10X-RAY DIFFRACTION10D360 - 394
11X-RAY DIFFRACTION11E358 - 394
12X-RAY DIFFRACTION12F358 - 395
13X-RAY DIFFRACTION13A407 - 552
14X-RAY DIFFRACTION14B408 - 552
15X-RAY DIFFRACTION15C407 - 552
16X-RAY DIFFRACTION16D407 - 552
17X-RAY DIFFRACTION17E408 - 552
18X-RAY DIFFRACTION18F408 - 552
19X-RAY DIFFRACTION19A553 - 611
20X-RAY DIFFRACTION20B553 - 611
21X-RAY DIFFRACTION21C557 - 611
22X-RAY DIFFRACTION22D556 - 613
23X-RAY DIFFRACTION23E553 - 611
24X-RAY DIFFRACTION24F557 - 614
25X-RAY DIFFRACTION25A631 - 698
26X-RAY DIFFRACTION26B631 - 698
27X-RAY DIFFRACTION27C631 - 696
28X-RAY DIFFRACTION28D631 - 698
29X-RAY DIFFRACTION29E631 - 697
30X-RAY DIFFRACTION30F630 - 698

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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