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- PDB-3q41: Crystal structure of the GluN1 N-terminal domain (NTD) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3q41
タイトルCrystal structure of the GluN1 N-terminal domain (NTD)
要素Glutamate [NMDA] receptor subunit zeta-1
キーワードTRANSPORT PROTEIN / NTD / NMDA / GluN1 / ion channel / glycosylation
機能・相同性
機能・相同性情報


pons maturation / positive regulation of Schwann cell migration / regulation of cell communication / EPHB-mediated forward signaling / Assembly and cell surface presentation of NMDA receptors / olfactory learning / conditioned taste aversion / dendritic branch / regulation of respiratory gaseous exchange / protein localization to postsynaptic membrane ...pons maturation / positive regulation of Schwann cell migration / regulation of cell communication / EPHB-mediated forward signaling / Assembly and cell surface presentation of NMDA receptors / olfactory learning / conditioned taste aversion / dendritic branch / regulation of respiratory gaseous exchange / protein localization to postsynaptic membrane / transmitter-gated monoatomic ion channel activity / suckling behavior / response to glycine / propylene metabolic process / regulation of monoatomic cation transmembrane transport / NMDA glutamate receptor activity / Synaptic adhesion-like molecules / RAF/MAP kinase cascade / voltage-gated monoatomic cation channel activity / response to glycoside / NMDA selective glutamate receptor complex / neurotransmitter receptor complex / ligand-gated sodium channel activity / glutamate binding / response to morphine / calcium ion transmembrane import into cytosol / regulation of axonogenesis / neuromuscular process / regulation of dendrite morphogenesis / protein heterotetramerization / male mating behavior / glycine binding / regulation of synapse assembly / response to amine / parallel fiber to Purkinje cell synapse / startle response / positive regulation of reactive oxygen species biosynthetic process / monoatomic cation transmembrane transport / positive regulation of calcium ion transport into cytosol / regulation of neuron apoptotic process / associative learning / cellular response to glycine / monoatomic cation transport / excitatory synapse / social behavior / positive regulation of dendritic spine maintenance / regulation of neuronal synaptic plasticity / monoatomic ion channel complex / positive regulation of excitatory postsynaptic potential / glutamate receptor binding / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / long-term memory / positive regulation of synaptic transmission, glutamatergic / synaptic cleft / prepulse inhibition / phosphatase binding / monoatomic cation channel activity / calcium ion homeostasis / response to fungicide / glutamate-gated receptor activity / glutamate-gated calcium ion channel activity / cellular response to manganese ion / presynaptic active zone membrane / sensory perception of pain / dendrite membrane / ligand-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential / sodium ion transmembrane transport / ionotropic glutamate receptor signaling pathway / synaptic membrane / hippocampal mossy fiber to CA3 synapse / response to amphetamine / adult locomotory behavior / excitatory postsynaptic potential / regulation of membrane potential / learning / transmitter-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of postsynaptic membrane potential / synaptic transmission, glutamatergic / regulation of long-term neuronal synaptic plasticity / response to calcium ion / postsynaptic density membrane / neuron cellular homeostasis / calcium ion transmembrane transport / visual learning / regulation of synaptic plasticity / cerebral cortex development / calcium channel activity / memory / intracellular calcium ion homeostasis / terminal bouton / synaptic vesicle / calcium ion transport / synaptic vesicle membrane / rhythmic process / signaling receptor activity / amyloid-beta binding / presynaptic membrane / protein-containing complex assembly / response to ethanol / chemical synaptic transmission / dendritic spine
類似検索 - 分子機能
: / : / Response regulator / Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / : / Ionotropic glutamate receptor ...: / : / Response regulator / Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / : / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region / Periplasmic binding protein-like I / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Glutamate receptor ionotropic, NMDA 1
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / SAD,SIRAS / 解像度: 3.4 Å
データ登録者Farina, A.N. / Blain, K.Y. / Maruo, T. / Kwiatkowski, W. / Choe, S. / Nakagawa, T.
引用ジャーナル: J.Neurosci. / 年: 2011
タイトル: Separation of Domain Contacts Is Required for Heterotetrameric Assembly of Functional NMDA Receptors.
著者: Farina, A.N. / Blain, K.Y. / Maruo, T. / Kwiatkowski, W. / Choe, S. / Nakagawa, T.
履歴
登録2010年12月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年3月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22020年7月29日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.32024年11月27日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutamate [NMDA] receptor subunit zeta-1
B: Glutamate [NMDA] receptor subunit zeta-1
C: Glutamate [NMDA] receptor subunit zeta-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)131,62826
ポリマ－128,0263
非ポリマー3,60223
水45025
1
A: Glutamate [NMDA] receptor subunit zeta-1
B: Glutamate [NMDA] receptor subunit zeta-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)87,77618
ポリマ－85,3512
非ポリマー2,42516
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5740 Å2
ΔGint-40 kcal/mol
Surface area31760 Å2
手法PISA
2
C: Glutamate [NMDA] receptor subunit zeta-1
ヘテロ分子

C: Glutamate [NMDA] receptor subunit zeta-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)87,70516
ポリマ－85,3512
非ポリマー2,35414
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_555y,x,-z1
Buried area5690 Å2
ΔGint-30 kcal/mol
Surface area31820 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)164.679, 164.679, 147.258
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
31C

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDRefine codeAuth asym-IDAuth seq-ID
1116A24 - 394
2116B24 - 394
3116C24 - 394

-
要素

#1: タンパク質 Glutamate [NMDA] receptor subunit zeta-1 / N-methyl-D-aspartate receptor subunit NR1 / NMD-R1


分子量: 42675.469 Da / 分子数: 3 / 断片: N-TERMINAL DOMAIN, UNP residues 21-393 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: stably expressed in HEK cells / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 株: E / 遺伝子: Grin1, Nmdar1 / プラスミド: IRES-mCherry / 細胞株 (発現宿主): GnTI(-) HEK cells / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P35439
#2: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 15 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#3: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 25 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 72.68 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: protein in (20mM Tris-HCl pH 7.5, 150mM NaCl) was mixed 1:1 with 4M Formate and 20mM TCEP, temperature 277K, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2010年4月15日 / 詳細: Rigaku VariMax HR
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.4→142.6 Å / Num. all: 32023 / Num. obs: 32023 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6 % / Rmerge(I) obs: 0.15 / Net I/σ(I): 12.9
反射 シェル解像度: 3.4→3.46 Å / 冗長度: 5.8 % / Rmerge(I) obs: 0.63 / Mean I/σ(I) obs: 2.8 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
SHARP位相決定
REFMAC5.5.0109精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: SAD,SIRAS / 解像度: 3.4→45.24 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.905 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.857 / SU B: 25.524 / SU ML: 0.403 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.526 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.27929 1617 5.1 %RANDOM
Rwork0.22936 ---
obs0.23185 30371 99.8 %-
all-32023 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 75.057 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.18 Å2-0.09 Å20 Å2
2---0.18 Å20 Å2
3---0.27 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.4→45.24 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8725 0 218 25 8968
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0229141
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2691.97412414
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.14451106
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.40923.818406
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg20.175151535
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.2821566
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0860.21415
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.0216881
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.3351.55522
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.6328946
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.61533619
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.1274.53468
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Ens-ID: 1 / 数: 2887 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Auth asym-IDタイプRms dev position (Å)Weight position
Aloose positional0.685
Bloose positional0.835
Cloose positional0.765
Aloose thermal3.2110
Bloose thermal1.6810
Cloose thermal3.1410
LS精密化 シェル解像度: 3.403→3.491 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.313 113 -
Rwork0.292 2200 -
obs--98.72 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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