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- PDB-3q1x: Crystal structure of Entamoeba histolytica serine acetyltransfera... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3q1x
タイトルCrystal structure of Entamoeba histolytica serine acetyltransferase 1 in complex with L-serine
要素Serine acetyltransferase
キーワードTRANSFERASE / Cysteine biosynthesis / serine acetyltransferas / Left handed beta helix / Acetyl transferase / OASS
機能・相同性
機能・相同性情報


serine O-acetyltransferase / serine O-acetyltransferase activity / cytosol
類似検索 - 分子機能
serine acetyltransferase, domain 1 / serine acetyltransferase, domain 1 / Serine acetyltransferase, LbH domain / Serine acetyltransferase, N-terminal domain superfamily / Hexapeptide repeat proteins / UDP N-Acetylglucosamine Acyltransferase; domain 1 / Hexapeptide repeat / Bacterial transferase hexapeptide (six repeats) / Trimeric LpxA-like superfamily / 3 Solenoid ...serine acetyltransferase, domain 1 / serine acetyltransferase, domain 1 / Serine acetyltransferase, LbH domain / Serine acetyltransferase, N-terminal domain superfamily / Hexapeptide repeat proteins / UDP N-Acetylglucosamine Acyltransferase; domain 1 / Hexapeptide repeat / Bacterial transferase hexapeptide (six repeats) / Trimeric LpxA-like superfamily / 3 Solenoid / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
SERINE / serine O-acetyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Entamoeba histolytica (赤痢アメーバ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.59 Å
データ登録者Kumar, S. / Gourinath, S.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2011
タイトル: Structural and biochemical studies of serine acetyltransferase reveal why the parasite Entamoeba histolytica cannot form cysteine synthase complex
著者: Kumar, S. / Raj, I. / Nagpal, I. / Subbarao, N. / Gourinath, S.
履歴
登録2010年12月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02011年2月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Serine acetyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,7253
ポリマ－35,5241
非ポリマー2012
水1,910106
1
A: Serine acetyltransferase
ヘテロ分子

A: Serine acetyltransferase
ヘテロ分子

A: Serine acetyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)107,1759
ポリマ－106,5713
非ポリマー6036
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
Buried area10880 Å2
ΔGint-18 kcal/mol
Surface area26810 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)110.190, 110.190, 63.327
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number146
Space group name H-MH3
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-315-

SO4

21A-315-

SO4

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要素

#1: タンパク質 Serine acetyltransferase


分子量: 35523.691 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Entamoeba histolytica (赤痢アメーバ)
株: HM-1:IMSS / 遺伝子: cysE / プラスミド: pET21c / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: Q9U8X2, serine O-acetyltransferase
#2: 化合物 ChemComp-SER / SERINE / セリン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 105.093 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H7NO3
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 106 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.08 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.94 %
結晶化温度: 299 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: Ammonium Sulfate, NaCl, Tris, Glycerol, L-serine, pH 8.0, vapor diffusion, hanging drop, temperature 299K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM14 / 波長: 0.9537 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2010年10月28日
放射モノクロメーター: Si(111) monochromator / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9537 Å / 相対比: 1
Reflection twin
Crystal-IDIDOperatorDomain-IDFraction
11H, K, L10.561
11K, H, -L20.439
反射解像度: 1.59→30 Å / Num. all: 38526 / Num. obs: 38478 / 冗長度: 6.67 % / Biso Wilson estimate: 27.91 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.078

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation1.84 Å27.55 Å
Translation1.84 Å27.55 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MOLREP位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
HKL-2000データ収集
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AUTOMARデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3P47

3p47


解像度: 1.59→27.55 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.97 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.959 / WRfactor Rfree: 0.1894 / WRfactor Rwork: 0.1669 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.3 / FOM work R set: 0.8693 / SU B: 2.085 / SU ML: 0.061 / SU R Cruickshank DPI: 0.0157 / SU Rfree: 0.0155 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.015 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES: REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1826 1910 5 %RANDOM
Rwork0.1606 ---
obs0.1618 38478 99.84 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 52.22 Å2 / Biso mean: 23.9204 Å2 / Biso min: 12.6 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--16.27 Å20 Å20 Å2
2---16.27 Å20 Å2
3---32.55 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.59→27.55 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2119 0 12 106 2237
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0222181
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1351.9422954
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.8915266
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg31.11523.23299
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.23315364
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.751512
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0750.2325
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0211647
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.4471.51326
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.85622142
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.4513855
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.1894.5812
LS精密化 シェル解像度: 1.59→1.631 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.324 119 -
Rwork0.301 2659 -
all-2778 -
obs--98.16 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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