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万見
- PDB-3q0l: Crystal structure of the PUMILIO-homology domain from Human PUMIL... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3q0l
タイトルCrystal structure of the PUMILIO-homology domain from Human PUMILIO1 in complex with p38alpha NREa
要素
  • 5'-R(UP*GP*UP*AP*AP*AP*UP*A)-3'
  • Pumilio homolog 1
キーワードRNA binding protein/RNA / PUF / PUMILIO-homolgy domain / Gene regulation / RNA binding / RNA binding protein-RNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of miRNA-mediated gene silencing / positive regulation of miRNA-mediated gene silencing / regulation of chromosome segregation / positive regulation of RIG-I signaling pathway / post-transcriptional gene silencing / 3'-UTR-mediated mRNA destabilization / miRNA processing / miRNA binding / post-transcriptional regulation of gene expression / Golgi Associated Vesicle Biogenesis ...regulation of miRNA-mediated gene silencing / positive regulation of miRNA-mediated gene silencing / regulation of chromosome segregation / positive regulation of RIG-I signaling pathway / post-transcriptional gene silencing / 3'-UTR-mediated mRNA destabilization / miRNA processing / miRNA binding / post-transcriptional regulation of gene expression / Golgi Associated Vesicle Biogenesis / mRNA destabilization / regulation of mRNA stability / adult locomotory behavior / mRNA 3'-UTR binding / stem cell differentiation / P-body / cytoplasmic stress granule / regulation of translation / spermatogenesis / regulation of cell cycle / axon / RNA binding / nucleoplasm / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Pumilio, RNA binding domain / Pumilio homology domain / Pumilio homology domain (PUM-HD) profile. / Pumilio-family RNA binding repeat / Pumilio RNA-binding repeat profile. / Pumilio RNA-binding repeat / Pumilio-like repeats / Leucine-rich Repeat Variant / Leucine-rich Repeat Variant / Armadillo-like helical ...Pumilio, RNA binding domain / Pumilio homology domain / Pumilio homology domain (PUM-HD) profile. / Pumilio-family RNA binding repeat / Pumilio RNA-binding repeat profile. / Pumilio RNA-binding repeat / Pumilio-like repeats / Leucine-rich Repeat Variant / Leucine-rich Repeat Variant / Armadillo-like helical / Alpha Horseshoe / Armadillo-type fold / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
RNA / Pumilio homolog 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.503 Å
データ登録者Lu, G. / Hall, T.M.T.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2011
タイトル: Alternate modes of cognate RNA recognition by human PUMILIO proteins.
著者: Lu, G. / Hall, T.M.
履歴
登録2010年12月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年3月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22013年6月19日Group: Database references
改定 1.32024年2月21日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Pumilio homolog 1
B: Pumilio homolog 1
C: 5'-R(UP*GP*UP*AP*AP*AP*UP*A)-3'
D: 5'-R(UP*GP*UP*AP*AP*AP*UP*A)-3'


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)85,8004
ポリマ－85,8004
非ポリマー00
水3,387188
1
A: Pumilio homolog 1
C: 5'-R(UP*GP*UP*AP*AP*AP*UP*A)-3'


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,9002
ポリマ－42,9002
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Pumilio homolog 1
D: 5'-R(UP*GP*UP*AP*AP*AP*UP*A)-3'


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,9002
ポリマ－42,9002
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)262.298, 37.374, 82.544
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 102.63, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Pumilio homolog 1 / HsPUM / Pumilio-1


分子量: 40364.523 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 828-1176 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PUM1, KIAA0099, PUMH1 / プラスミド: pTYB3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q14671
#2: RNA鎖 5'-R(UP*GP*UP*AP*AP*AP*UP*A)-3'


分子量: 2535.569 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: This RNA sequence occurs naturally in humans.
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 188 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.54 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 5.5
詳細: 15-20% (w/v) PEG 3350, 100 mM Li2SO4, and 100 mM Na3Citrate pH 5.5-6.0, VAPOR DIFFUSION, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU SATURN 92 / 検出器: CCD / 日付: 2008年8月12日
放射モノクロメーター: varimax hf / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→28.2 Å / Num. all: 27606 / Num. obs: 26557 / % possible obs: 96.2 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2
反射 シェル解像度: 2.5→2.59 Å / % possible all: 99.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHASES位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.4_6)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.503→28.2 Å / SU ML: 1.98 / σ(F): 0.07 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2585 1368 5.15 %Random
Rwork0.1919 ---
all0.1955 27495 --
obs0.1955 26557 96.12 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 42.928 Å2 / ksol: 0.345 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--4.0758 Å20 Å2-0.7655 Å2
2--4.816 Å2-0 Å2
3----0.7402 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.503→28.2 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5490 336 0 188 6014
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0085977
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0828140
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d20.7792281
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.069917
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0041004
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.5032-2.59260.32721270.21112304X-RAY DIFFRACTION90
2.5926-2.69630.29931480.19752398X-RAY DIFFRACTION93
2.6963-2.81890.30741240.20512410X-RAY DIFFRACTION93
2.8189-2.96740.30931270.20842390X-RAY DIFFRACTION93
2.9674-3.15310.33021120.21022527X-RAY DIFFRACTION95
3.1531-3.39620.25481430.18642617X-RAY DIFFRACTION100
3.3962-3.73730.23471340.15882620X-RAY DIFFRACTION100
3.7373-4.27650.21341410.15892572X-RAY DIFFRACTION99
4.2765-5.38180.22141360.16812648X-RAY DIFFRACTION99
5.3818-28.23990.24761760.20292703X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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