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万見
- PDB-3pyc: Crystal structure of human SMURF1 C2 domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3pyc
タイトルCrystal structure of human SMURF1 C2 domain
要素E3 ubiquitin-protein ligase SMURF1
キーワードLIPID BINDING PROTEIN / phospholipid binding / membrane associate
機能・相同性
機能・相同性情報


substrate localization to autophagosome / engulfment of target by autophagosome / protein targeting to vacuole involved in autophagy / activin receptor binding / ectoderm development / receptor catabolic process / transforming growth factor beta receptor binding / Signaling by BMP / positive regulation of dendrite extension / negative regulation of activin receptor signaling pathway ...substrate localization to autophagosome / engulfment of target by autophagosome / protein targeting to vacuole involved in autophagy / activin receptor binding / ectoderm development / receptor catabolic process / transforming growth factor beta receptor binding / Signaling by BMP / positive regulation of dendrite extension / negative regulation of activin receptor signaling pathway / positive regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / HECT-type E3 ubiquitin transferase / I-SMAD binding / Wnt signaling pathway, planar cell polarity pathway / SMAD binding / R-SMAD binding / negative regulation of BMP signaling pathway / positive regulation of axon extension / BMP signaling pathway / protein export from nucleus / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / protein localization to plasma membrane / Asymmetric localization of PCP proteins / negative regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / Hedgehog 'on' state / Regulation of RUNX3 expression and activity / phospholipid binding / protein polyubiquitination / ubiquitin-protein transferase activity / Regulation of RUNX2 expression and activity / ubiquitin protein ligase activity / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / ubiquitin-dependent protein catabolic process / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / cell differentiation / protein ubiquitination / axon / neuronal cell body / extracellular exosome / nucleoplasm / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
E3 ubiquitin-protein ligase, SMURF1 type / : / HECT domain / HECT, E3 ligase catalytic domain / HECT-domain (ubiquitin-transferase) / HECT domain profile. / Domain Homologous to E6-AP Carboxyl Terminus with / C2 domain / Protein kinase C conserved region 2 (CalB) / C2 domain ...E3 ubiquitin-protein ligase, SMURF1 type / : / HECT domain / HECT, E3 ligase catalytic domain / HECT-domain (ubiquitin-transferase) / HECT domain profile. / Domain Homologous to E6-AP Carboxyl Terminus with / C2 domain / Protein kinase C conserved region 2 (CalB) / C2 domain / WW domain / WW/rsp5/WWP domain signature. / C2 domain / C2 domain profile. / WW domain superfamily / WW/rsp5/WWP domain profile. / Domain with 2 conserved Trp (W) residues / WW domain / C2 domain superfamily / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
E3 ubiquitin-protein ligase SMURF1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.96 Å
データ登録者Li, X. / Li, P.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal structure of human SMURF1 C2 domain
著者: Li, X. / Li, P.
履歴
登録2010年12月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02011年4月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22024年3月20日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: E3 ubiquitin-protein ligase SMURF1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,0694
ポリマ－14,8411
非ポリマー2283
水97354
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)30.959, 47.048, 91.266
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 E3 ubiquitin-protein ligase SMURF1 / hSMURF1 / SMAD ubiquitination regulatory factor 1 / SMAD-specific E3 ubiquitin-protein ligase 1


分子量: 14841.136 Da / 分子数: 1 / 断片: C2 domain, UNP residues 13-140 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SMURF1, KIAA1625 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9HCE7
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 54 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.24 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.07 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.1M HEPES (pH 6.5), 2M ammonium sulfate, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-5A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.96→50 Å / Num. all: 10154 / Num. obs: 10113 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHASES位相決定
REFMAC5.2.0019精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.96→32.76 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.943 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.933 / SU B: 3.869 / SU ML: 0.112 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.164 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24115 485 4.8 %RANDOM
Rwork0.20413 ---
obs0.20582 9586 99.61 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 23.774 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.51 Å20 Å20 Å2
2---1.12 Å20 Å2
3----1.39 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.96→32.76 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1038 0 11 54 1103
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0180.0221077
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.71.9591459
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.8075135
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.20724.04347
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.53115196
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg13.537157
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.140.2166
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.02790
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2350.2442
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3110.2716
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1540.262
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2130.250
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1760.211
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.251.5677
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.05421070
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.3523446
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.3324.5387
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.959→2.01 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.248 34 -
Rwork0.198 674 -
obs--96.59 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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