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万見
- PDB-3pw3: Crystal structure of a cysteine protease (BDI_2249) from Parabact... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3pw3
タイトルCrystal structure of a cysteine protease (BDI_2249) from Parabacteroides distasonis ATCC 8503 at 2.23 A resolution
要素Aminopeptidase C
キーワードHYDROLASE / BLEOMYCIN / CYSTEINE PROTEINASE FOLD / STRUCTURAL GENOMICS / JOINT CENTER FOR STRUCTURAL GENOMICS / JCSG / PROTEIN STRUCTURE INITIATIVE / PSI-BIOLOGY
機能・相同性
機能・相同性情報


cysteine-type aminopeptidase activity / homocysteine catabolic process / response to toxic substance / proteolysis / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Peptidase C1B, bleomycin hydrolase / Peptidase C1-like family / Cysteine proteinases / Cysteine peptidase, cysteine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases cysteine active site. / Cathepsin B; Chain A / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / : / Aminopeptidase
類似検索 - 構成要素
生物種Parabacteroides distasonis (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.23 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of a cysteine protease (BDI_2249) from Parabacteroides distasonis ATCC 8503 at 2.23 A resolution
著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
履歴
登録2010年12月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年12月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月20日Group: Structure summary
改定 1.32023年2月1日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_ptnr1_label_alt_id / _struct_conn.pdbx_ptnr2_label_alt_id / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Aminopeptidase C
B: Aminopeptidase C
C: Aminopeptidase C
D: Aminopeptidase C
E: Aminopeptidase C
F: Aminopeptidase C
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)267,72648
ポリマ－265,6276
非ポリマー2,09842
水36,0842003
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area25970 Å2
ΔGint-430 kcal/mol
Surface area80500 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)104.592, 137.810, 223.165
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 1種, 6分子 ABCDEF

#1: タンパク質
Aminopeptidase C / Cysteine protease


分子量: 44271.238 Da / 分子数: 6 / 断片: sequence database residues 24-405 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Parabacteroides distasonis (バクテリア)
株: ATCC 8503 / DSM 20701 / NCTC 11152 / 遺伝子: BDI_2249 / プラスミド: SpeedET / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): HK100 / 参照: UniProt: A6LE66

-
非ポリマー , 6種, 2045分子

#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物
ChemComp-K / POTASSIUM ION / カリウムカチオン


分子量: 39.098 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / 式: K
#4: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 11 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 13 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#6: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 2003 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

配列の詳細THE CONSTRUCT (RESIDUES 24-405) WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG ...THE CONSTRUCT (RESIDUES 24-405) WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH TEV PROTEASE LEAVING ONLY A GLYCINE (0) FOLLOWED BY THE TARGET SEQUENCE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.03 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.37 %
解説: DATA WERE SCALED USING XSCALE WITH FRIEDEL PAIRS KEPT AS SEPARATE WHEN COMPUTING R-SYM, COMPLETENESS AND
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.2
詳細: 20.00% polyethylene glycol 3350, 0.2000M potassium sodium tartrate, No Buffer pH 7.2, Additive: 0.001 M zinc chloride, NANODROP, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL14-1 / 波長: 0.97898
検出器タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2010年7月24日
詳細: flat collimating Rh coated mirror, toroidal focussing mirror
放射モノクロメーター: DOUBLE CRYSTAL SI (111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97898 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.23→29.966 Å / Num. obs: 154800 / % possible obs: 98.7 % / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 38.695 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.073 / Net I/σ(I): 13.23
反射 シェル
解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. unique obsDiffraction-ID% possible all
2.23-2.310.5342.611568830326199.6
2.31-2.40.4293.211339929527199.6
2.4-2.510.3354.111778530569199.5
2.51-2.640.2545.311504529818199.5
2.64-2.810.1777.411972731005199.3
2.81-3.020.12110.411234529172198.9
3.02-3.330.07615.711807430717198.7
3.33-3.810.04822.811444029826198.3
3.81-4.780.03529.111275529403197.7
4.78-29.9660.03132.511402829501195.5

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位相決定

位相決定手法: 単波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SHELX位相決定
REFMAC5.6.0093精密化
XSCALEデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
XDSデータ削減
SHELXD位相決定
autoSHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.23→29.966 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.963 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.953 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.22 / SU B: 7.033 / SU ML: 0.094 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.192 / ESU R Free: 0.15
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE ...詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 3. ATOM RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. ANISOU RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS. 4. WATERS WERE EXCLUDED FROM AUTOMATIC TLS ASSIGNMENT. 5. ZINC, POTASSIUM, CHLORIDE, ACETATE (ACT), AND ETHYLENE GLYCOL(EDO) MODELED ARE PRESENT PROTEIN/CRYSTALLIZATION /CRYO BUFFER. 6. NCS RESTRAINTS WERE APPLIED USING REFMAC IMPLEMENTATION OF LOCAL NCS RESTRAINTS (NCS LOCAL).
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1812 7771 5 %RANDOM
Rwork0.1592 ---
obs0.1603 154749 98.36 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 202.3 Å2 / Biso mean: 40.4993 Å2 / Biso min: 6.84 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.61 Å20 Å20 Å2
2--0.23 Å20 Å2
3---0.39 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.23→29.966 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数17102 0 87 2003 19192
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.02217868
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0050.0211866
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2371.93724244
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.109328922
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.88552216
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.57324.664849
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.189152919
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.5581555
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0780.22537
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.0220123
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0050.023735
LS精密化 シェル解像度: 2.23→2.287 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.26 561 -
Rwork0.221 10341 -
all-10902 -
obs--99.09 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.2878-0.1097-0.08790.47870.06820.24370.00210.01510.00520.0505-0.0275-0.03140.03760.01070.02540.06990.0051-0.0020.0344-0.00090.03550.8847113.989931.1864
20.1654-0.0608-0.01310.53170.29040.477-0.014-0.02360.02110.0438-0.06330.03530.0313-0.07080.07730.0553-0.02450.01350.053-0.05260.0584-23.7021154.623559.9546
30.9743-0.28750.20690.56830.02190.7021-0.06-0.2807-0.10940.139-0.00980.16940.2375-0.20560.06980.1856-0.11350.10160.1778-0.03960.0768-41.5869123.104560.8234
40.5279-0.0092-0.05780.45110.00970.85040.00410.08050.2071-0.05-0.11970.1124-0.0436-0.20020.11570.01590.0315-0.03970.1077-0.05550.1893-52.9328152.417315.6761
51.05180.25420.22290.43870.19440.50190.09760.0498-0.05690.0323-0.10050.04860.0901-0.09070.00290.0512-0.0118-0.02580.073-0.05080.0675-45.5587117.21838.5885
60.81430.21270.12440.61490.19260.80740.00280.11430.1513-0.08320.0712-0.0041-0.13560.1975-0.0740.0382-0.03530.02690.07360.01010.06160.4684146.931413.3707
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A32 - 406
2X-RAY DIFFRACTION2B32 - 406
3X-RAY DIFFRACTION3C33 - 406
4X-RAY DIFFRACTION4D32 - 406
5X-RAY DIFFRACTION5E32 - 406
6X-RAY DIFFRACTION6F32 - 406

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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