[日本語] English
万見
- PDB-3pt8: Structure of HbII-III-CN from Lucina pectinata at pH 5.0 -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3pt8
タイトルStructure of HbII-III-CN from Lucina pectinata at pH 5.0
要素
  • Hemoglobin II
  • Hemoglobin III
キーワードOXYGEN TRANSPORT / oxygen carrier
機能・相同性
機能・相同性情報


oxygen carrier activity / oxygen binding / heme binding / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Myoglobin-like, M family globin domain / Globin/Protoglobin / Globins / Globin domain profile. / Globin-like / Globin / Globin / Globin-like superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
CYANIDE ION / FORMIC ACID / PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / Hemoglobin III / Hemoglobin-2 / Hemoglobin-3 / Hemoglobin II
類似検索 - 構成要素
生物種Lucina pectinata (無脊椎動物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.762 Å
データ登録者Gavira, J.A. / Ruiz-Martinez, C.R. / Nieves-Marrero, C.A. / Estremera-Andujar, R.A. / Lopez-Garriga, J. / Garcia-Ruiz, J.M.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: New Crystallographic Structure of HbII-III-Oxy and CN forms from Lucina pectinata.
著者: Ruiz-Martinez, C.R. / Nieves-Marrero, C.A. / Estremera-Andujar, R.A. / Lopez-Garriga, J. / Garcia-Ruiz, J.M. / Gavira, J.A.
履歴
登録2010年12月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02011年12月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.22024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Hemoglobin II
B: Hemoglobin III
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,11311
ポリマ－34,5062
非ポリマー1,6079
水3,999222
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1710 Å2
ΔGint-14 kcal/mol
Surface area14330 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)74.231, 74.231, 152.302
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number94
Space group name H-MP42212

-
要素

-
タンパク質 , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Hemoglobin II


分子量: 17041.557 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Lucina pectinata (無脊椎動物) / 株: HbII / 組織: ctenidia / 参照: UniProt: Q86G74, UniProt: P41261*PLUS
#2: タンパク質 Hemoglobin III


分子量: 17463.959 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Lucina pectinata (無脊椎動物) / 株: HbIII / 組織: ctenidia / 参照: UniProt: A7UAU9, UniProt: P41262*PLUS

-
非ポリマー , 5種, 231分子

#3: 化合物 ChemComp-HEM / PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / HEME


分子量: 616.487 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C34H32FeN4O4
#4: 化合物 ChemComp-CYN / CYANIDE ION / シアニド


分子量: 26.017 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: CN
#5: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 化合物 ChemComp-FMT / FORMIC ACID / ギ酸


分子量: 46.025 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: CH2O2
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 222 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
詳細

Has protein modificationY
配列の詳細THE AUTHORS STATE THAT THE OBSERVED SEQUENCE DOES NOT MATCH THE DEPOSITED ONE FOR THE HBIII MONOMER (CHAIN B)

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.04 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.54 % / Mosaicity: 0.479 °
結晶化温度: 293 K / pH: 5
詳細: Capillary Counterdiffusion, Sodium Formate, pH 5.0, temperature 293.0K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM16 / 波長: 0.9075 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2008年11月4日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9075 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.75→20 Å / Num. all: 42684 / Num. obs: 42684 / % possible obs: 97.5 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 13 % / Biso Wilson estimate: 25.51 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.092 / Rsym value: 0.092 / Χ2: 0.99 / Net I/σ(I): 15.5
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
1.75-1.8110.80.46334101.08179.2
1.81-1.8911.80.3742601.039199.8
1.89-1.97120.25943091.0471100
1.97-2.0712.40.18143141.071100
2.07-2.2130.13543311.0231100
2.2-2.3713.60.11143420.971100
2.37-2.6114.20.09643660.9311100
2.61-2.9914.40.08643960.9311100
2.99-3.7614.20.0844501199.7
3.76-2012.80.0845060.877195.8

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation3.5 Å19.98 Å
Translation3.5 Å19.98 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
PHENIX1.6.1_357精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
HKL-2000データ収集
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2OLP

2olp


解像度: 1.762→19.982 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.16 / FOM work R set: 0.8487 / SU ML: 0.21 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2264 2148 5.04 %RANDOM
Rwork0.197 ---
all0.1984 42611 --
obs0.1984 42611 99.34 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 60.505 Å2 / ksol: 0.435 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 84.79 Å2 / Biso mean: 30.3434 Å2 / Biso min: 14.52 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.0716 Å20 Å2-0 Å2
2--3.0716 Å20 Å2
3----6.1432 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.762→19.982 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2396 0 111 222 2729
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0072747
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7983753
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.055387
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003475
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.1921019
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 10

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.762-1.82490.25412150.25213920413599
1.8249-1.89790.26222170.226939974214100
1.8979-1.98420.24742120.224339974209100
1.9842-2.08870.23632330.212139894222100
2.0887-2.21950.2352160.204340144230100
2.2195-2.39060.24982090.201940814290100
2.3906-2.63060.24132190.202440414260100
2.6306-3.01020.25292160.196440814297100
3.0102-3.78830.19272050.176941464351100
3.7883-19.9830.20362060.18684197440396

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る