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万見
- PDB-3pt2: Structure of a viral OTU domain protease bound to Ubiquitin -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3pt2
タイトルStructure of a viral OTU domain protease bound to Ubiquitin
要素
  • RNA polymerase
  • Ubiquitin B
キーワードHYDROLASE/PROTEIN BINDING / viral deubiquitinase / 3-aminopropane / intein-mediated ligation / ISG15 / Crimean-Congo Hemorrhagic Fever virus / HYDROLASE-PROTEIN BINDING complex
機能・相同性
機能・相同性情報


RNA-templated viral transcription / negative stranded viral RNA replication / hypothalamus gonadotrophin-releasing hormone neuron development / female meiosis I / fat pad development / female gonad development / seminiferous tubule development / male meiosis I / protein deubiquitination / endoplasmic reticulum unfolded protein response ...RNA-templated viral transcription / negative stranded viral RNA replication / hypothalamus gonadotrophin-releasing hormone neuron development / female meiosis I / fat pad development / female gonad development / seminiferous tubule development / male meiosis I / protein deubiquitination / endoplasmic reticulum unfolded protein response / energy homeostasis / ERAD pathway / Maturation of protein E / Maturation of protein E / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Myoclonic epilepsy of Lafora / FLT3 signaling by CBL mutants / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / Glycogen synthesis / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Membrane binding and targetting of GAG proteins / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / Regulation of TBK1, IKKε (IKBKE)-mediated activation of IRF3, IRF7 / Negative regulation of FLT3 / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD Domain Mutants / Regulation of TBK1, IKKε-mediated activation of IRF3, IRF7 upon TLR3 ligation / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / NOTCH2 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / TICAM1,TRAF6-dependent induction of TAK1 complex / TICAM1-dependent activation of IRF3/IRF7 / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / Regulation of FZD by ubiquitination / Downregulation of ERBB4 signaling / p75NTR recruits signalling complexes / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / InlA-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cells / TRAF6 mediated IRF7 activation in TLR7/8 or 9 signaling / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / Regulation of pyruvate metabolism / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / NF-kB is activated and signals survival / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / Pexophagy / NRIF signals cell death from the nucleus / Regulation of PTEN localization / VLDLR internalisation and degradation / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / Regulation of BACH1 activity / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / Translesion synthesis by REV1 / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / Translesion synthesis by POLK / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / Josephin domain DUBs / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / Regulation of activated PAK-2p34 by proteasome mediated degradation / Translesion synthesis by POLI / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / TCF dependent signaling in response to WNT / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / Regulation of NF-kappa B signaling / Asymmetric localization of PCP proteins / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / Regulation of signaling by CBL / NOTCH3 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / Vpu mediated degradation of CD4 / Assembly of the pre-replicative complex / Ubiquitin Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Degradation of DVL / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / Negative regulation of FGFR3 signaling / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A / Dectin-1 mediated noncanonical NF-kB signaling / Fanconi Anemia Pathway / Peroxisomal protein import / Degradation of AXIN / Regulation of TNFR1 signaling / Negative regulation of FGFR2 signaling / Stabilization of p53 / Hh mutants are degraded by ERAD / Negative regulation of FGFR4 signaling
類似検索 - 分子機能
RNA-directed RNA polymerase, nairovirus / : / Cathepsin B; Chain A - #80 / OTU-like cysteine protease / RNA-directed RNA polymerase L, N-terminal / L protein N-terminus / OTU domain / OTU domain profile. / RNA-dependent RNA polymerase, bunyaviral / Bunyavirus RNA dependent RNA polymerase ...RNA-directed RNA polymerase, nairovirus / : / Cathepsin B; Chain A - #80 / OTU-like cysteine protease / RNA-directed RNA polymerase L, N-terminal / L protein N-terminus / OTU domain / OTU domain profile. / RNA-dependent RNA polymerase, bunyaviral / Bunyavirus RNA dependent RNA polymerase / RNA-directed RNA polymerase, negative-strand RNA virus / RdRp of negative ssRNA viruses with segmented genomes catalytic domain profile. / Cathepsin B; Chain A / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Papain-like cysteine peptidase superfamily / : / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / Ubiquitin-like (UB roll) / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
1.7.6 3-bromanylpropan-1-amine / ACETATE ION / Polyubiquitin-C / Epididymis secretory protein Li 50 / RNA-directed RNA polymerase L
類似検索 - 構成要素
生物種Crimean-Congo hemorrhagic fever virus (ウイルス)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者James, T.W. / Bacik, J.P. / Frias-Staheli, N. / Garcia-Sastre, A. / Mark, B.L.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2011
タイトル: Structural basis for the removal of ubiquitin and interferon-stimulated gene 15 by a viral ovarian tumor domain-containing protease.
著者: James, T.W. / Frias-Staheli, N. / Bacik, J.P. / Levingston Macleod, J.M. / Khajehpour, M. / Garcia-Sastre, A. / Mark, B.L.
履歴
登録2010年12月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年1月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 2.02023年5月31日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / database_2 / entity / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.name / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.comp_id / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_nonpoly_scheme.mon_id / _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 650HELIX DETERMINATION METHOD: AUTHOR DETERMINED
Remark 700SHEET DETERMINATION METHOD: AUTHOR DETERMINED

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: RNA polymerase
B: Ubiquitin B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,4427
ポリマ－29,9572
非ポリマー4855
水1,892105
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2720 Å2
ΔGint-44 kcal/mol
Surface area11000 Å2
手法PISA
2
A: RNA polymerase
B: Ubiquitin B
ヘテロ分子

A: RNA polymerase
B: Ubiquitin B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,88414
ポリマ－59,9144
非ポリマー97010
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation10_666-y+1,-x+1,-z+5/31
Buried area8140 Å2
ΔGint-103 kcal/mol
Surface area19300 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)146.010, 146.010, 58.140
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number180
Space group name H-MP6222

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要素

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タンパク質 , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 RNA polymerase


分子量: 21437.084 Da / 分子数: 1 / 断片: OTU domain (UNP residues 1-184) / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Crimean-Congo hemorrhagic fever virus (ウイルス)
解説: N-terminal Glutathione-S-transferase fusion / プラスミド: pET-49b(+) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q6TQF5
#2: タンパク質 Ubiquitin B


分子量: 8519.778 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 解説: C-terminal Chitin Binding domain fusion / 遺伝子: UBB / プラスミド: pTYB2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q5U5U6, UniProt: P0CG48*PLUS

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非ポリマー , 4種, 110分子

#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#5: 化合物 ChemComp-4LJ / 1.7.6 3-bromanylpropan-1-amine / 3-ブロモプロピルアミン


分子量: 138.006 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8BrN
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 105 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶
IDマシュー密度 (Å3/Da)溶媒含有率 (%)
12.9958.89
2
結晶化
温度 (K)Crystal-ID手法pH詳細
2941蒸気拡散法, ハンギングドロップ法5.527% PEG4000, 0.1 M sodium acetate, 0.21 M ammonium sulfate, pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 294K
2942蒸気拡散法, ハンギングドロップ法5.527% PEG6000, 0.1 M sodium acetate, 0.21 M ammonium sulfate, pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 294K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CLSI / ビームライン: 08ID-1 / 波長: 0.9796 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX300HE / 検出器: CCD / 日付: 2008年5月19日
詳細: Vertical collimating mirror, DCM with indirectly water-cooled first crystal, Toroidal focusing mirror
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9796 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→52.8 Å / Num. all: 13133 / Num. obs: 13116 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 7.1 % / Rmerge(I) obs: 0.093 / Net I/σ(I): 13.1
反射 シェル解像度: 2.5→2.64 Å / 冗長度: 7.3 % / Rmerge(I) obs: 0.401 / Mean I/σ(I) obs: 5.2 / Rsym value: 0.465 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MxDCデータ収集
SOLVE位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.6.1_357)精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.5→47.793 Å / SU ML: 0.34 / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2242 1289 10.01 %RANDOM
Rwork0.1637 ---
obs0.1699 12872 98.13 %-
all-13116 --
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 50.192 Å2 / ksol: 0.359 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.3689 Å2-0 Å20 Å2
2---0.3689 Å2-0 Å2
3---0.7378 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→47.793 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1913 0 23 105 2041
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0061971
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9062665
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.107732
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.057293
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004342
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.5001-2.60020.29671350.19981214X-RAY DIFFRACTION96
2.6002-2.71850.31271360.20421247X-RAY DIFFRACTION97
2.7185-2.86190.3131400.19641244X-RAY DIFFRACTION96
2.8619-3.04110.26431400.18641261X-RAY DIFFRACTION98
3.0411-3.27590.26591440.17131271X-RAY DIFFRACTION99
3.2759-3.60550.20821430.1541289X-RAY DIFFRACTION99
3.6055-4.12690.19721460.14281314X-RAY DIFFRACTION100
4.1269-5.19850.17661480.11861330X-RAY DIFFRACTION100
5.1985-47.80170.19151570.16931413X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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