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- PDB-3ppd: GGVLVN segment from Human Prostatic Acid Phosphatase Residues 260... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3ppd
タイトルGGVLVN segment from Human Prostatic Acid Phosphatase Residues 260-265, involved in Semen-Derived Enhancer of Viral Infection
要素GGVLVN peptide, amyloid forming segment
キーワードPROTEIN FIBRIL / amyloid-like protofibril / amyloid fibrils
機能・相同性
機能・相同性情報


thiamine phosphate phosphatase activity / positive regulation of adenosine receptor signaling pathway / thiamine metabolic process / Golgi cisterna / adenosine metabolic process / acid phosphatase / regulation of sensory perception of pain / lysophosphatidic acid phosphatase activity / XMP 5'-nucleosidase activity / acid phosphatase activity ...thiamine phosphate phosphatase activity / positive regulation of adenosine receptor signaling pathway / thiamine metabolic process / Golgi cisterna / adenosine metabolic process / acid phosphatase / regulation of sensory perception of pain / lysophosphatidic acid phosphatase activity / XMP 5'-nucleosidase activity / acid phosphatase activity / 5'-nucleotidase / 5'-nucleotidase activity / vesicle membrane / nucleotide metabolic process / choline binding / azurophil granule membrane / lysosome organization / phosphatase activity / purine nucleobase metabolic process / dephosphorylation / multivesicular body / protein-tyrosine-phosphatase / protein tyrosine phosphatase activity / filopodium / lipid metabolic process / apical part of cell / molecular adaptor activity / lysosome / lysosomal membrane / Neutrophil degranulation / protein homodimerization activity / extracellular space / extracellular exosome / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Histidine acid phosphatases active site signature. / Histidine acid phosphatases phosphohistidine signature. / Histidine acid phosphatase active site / Histidine phosphatase superfamily, clade-2 / Histidine phosphatase superfamily (branch 2) / Histidine phosphatase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETIC ACID / Prostatic acid phosphatase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.5 Å
データ登録者Zhao, A. / Sawaya, M.R. / Eisenberg, D.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2011
タイトル: Structure-based design of non-natural amino-acid inhibitors of amyloid fibril formation.
著者: Sievers, S.A. / Karanicolas, J. / Chang, H.W. / Zhao, A. / Jiang, L. / Zirafi, O. / Stevens, J.T. / Munch, J. / Baker, D. / Eisenberg, D.
履歴
登録2010年11月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年6月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22024年2月21日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GGVLVN peptide, amyloid forming segment
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)6833
ポリマ－5581
非ポリマー1252
水181
1
A: GGVLVN peptide, amyloid forming segment
ヘテロ分子
x 6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)4,09918
ポリマ－3,3466
非ポリマー75312
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation1_655x+1,y,z1
crystal symmetry operation1_455x-1,y,z1
crystal symmetry operation4_545x+1/2,-y-1/2,-z1
crystal symmetry operation4_445x-1/2,-y-1/2,-z1
crystal symmetry operation4_645x+3/2,-y-1/2,-z1
単位格子
Length a, b, c (Å)4.834, 17.682, 40.322
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質・ペプチド GGVLVN peptide, amyloid forming segment


分子量: 557.641 Da / 分子数: 1 / 断片: Residue 260-265 / 由来タイプ: 合成
詳細: GGVLVN from human Prostatic Acid Phosphatase Residue 260-265, Amyloid forming segment, synthesized
由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P15309
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-ACY / ACETIC ACID / 酢酸


分子量: 60.052 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H4O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.55 Å3/Da / 溶媒含有率: 20.39 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: 0.1M MES pH6.0, 0.2M Zn(OAc)2, 10%(w/v)PEG-8000, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E / 波長: 0.9791 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2009年8月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9791 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.5→80 Å / Num. all: 621 / Num. obs: 621 / % possible obs: 86.4 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 4.9 % / Rmerge(I) obs: 0.149 / Χ2: 0.999 / Net I/σ(I): 8.9
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
1.5-1.552.60.256541.01174
1.55-1.623.40.334481.002164.9
1.62-1.694.40.295480.999182.8
1.69-1.784.20.186530.982185.5
1.78-1.894.40.206541.002190
1.89-2.046.60.231671.01189.3
2.04-2.246.10.177770.994197.5
2.24-2.565.90.192671.012190.5
2.56-3.235.80.118620.995196.9
3.23-804.70.09910.985191

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
ADSCQuantumデータ収集
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.5→20.16 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.954 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.945 / WRfactor Rfree: 0.2026 / WRfactor Rwork: 0.1874 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.8347 / SU B: 1.946 / SU ML: 0.066 / SU R Cruickshank DPI: 0.1011 / SU Rfree: 0.102 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.102 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. U VALUES: REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2189 61 10 %RANDOM
Rwork0.1779 ---
all0.1818 609 --
obs0.1818 609 87.5 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 17.52 Å2 / Biso mean: 9.4571 Å2 / Biso min: 5.18 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.21 Å20 Å20 Å2
2---0.4 Å20 Å2
3---0.6 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.5→20.16 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数39 0 5 1 45
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0030.02241
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0220
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2912.10954
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.755351
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.61755
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg57.108301
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.476155
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.060.27
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0020.0247
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other00.025
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.7251.531
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.1681.513
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.266245
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.593310
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.7394.59
LS精密化 シェル解像度: 1.501→1.677 Å / Total num. of bins used: 5
Rfactor反射数%反射
Rfree0.158 12 -
Rwork0.23 129 -
all-141 -
obs--73.44 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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