[日本語] English
万見
- PDB-3pom: Crystal Structure of the Unliganded Retinoblastoma Protein Pocket... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3pom
タイトルCrystal Structure of the Unliganded Retinoblastoma Protein Pocket Domain
要素Retinoblastoma-associated protein
キーワードCELL CYCLE / Cyclin Fold / Tumor Suppressor Protein
機能・相同性
機能・相同性情報


Defective translocation of RB1 mutants to the nucleus / enucleate erythrocyte differentiation / Rb-E2F complex / regulation of lipid kinase activity / positive regulation of collagen fibril organization / maintenance of mitotic sister chromatid cohesion / negative regulation of myofibroblast differentiation / chromatin lock complex / Positive Regulation of CDH1 Gene Transcription / cell morphogenesis involved in neuron differentiation ...Defective translocation of RB1 mutants to the nucleus / enucleate erythrocyte differentiation / Rb-E2F complex / regulation of lipid kinase activity / positive regulation of collagen fibril organization / maintenance of mitotic sister chromatid cohesion / negative regulation of myofibroblast differentiation / chromatin lock complex / Positive Regulation of CDH1 Gene Transcription / cell morphogenesis involved in neuron differentiation / sister chromatid biorientation / positive regulation of transcription regulatory region DNA binding / positive regulation of extracellular matrix organization / Aberrant regulation of mitotic exit in cancer due to RB1 defects / Inhibition of replication initiation of damaged DNA by RB1/E2F1 / glial cell apoptotic process / positive regulation of macrophage differentiation / negative regulation of hepatocyte apoptotic process / protein localization to chromosome, centromeric region / tissue homeostasis / importin-alpha family protein binding / neuron maturation / myoblast differentiation / positive regulation of mitotic metaphase/anaphase transition / Replication of the SARS-CoV-1 genome / aortic valve morphogenesis / digestive tract development / negative regulation of cold-induced thermogenesis / SWI/SNF complex / negative regulation of glial cell proliferation / Formation of Senescence-Associated Heterochromatin Foci (SAHF) / smoothened signaling pathway / negative regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / Phosphorylation of proteins involved in G1/S transition by active Cyclin E:Cdk2 complexes / hepatocyte apoptotic process / RUNX2 regulates osteoblast differentiation / Defective binding of RB1 mutants to E2F1,(E2F2, E2F3) / negative regulation of cell cycle / negative regulation of apoptotic signaling pathway / skeletal muscle cell differentiation / chondrocyte differentiation / chromosome organization / negative regulation of protein kinase activity / Cyclin E associated events during G1/S transition / glial cell proliferation / Cyclin A:Cdk2-associated events at S phase entry / Nuclear events stimulated by ALK signaling in cancer / striated muscle cell differentiation / epithelial cell proliferation / regulation of mitotic cell cycle / Condensation of Prophase Chromosomes / RNA polymerase II transcription regulatory region sequence-specific DNA binding / negative regulation of smoothened signaling pathway / phosphoprotein binding / G1/S transition of mitotic cell cycle / APC/C:Cdh1 mediated degradation of Cdc20 and other APC/C:Cdh1 targeted proteins in late mitosis/early G1 / negative regulation of cell growth / Oncogene Induced Senescence / PML body / negative regulation of inflammatory response / cellular response to xenobiotic stimulus / spindle / kinase binding / negative regulation of epithelial cell proliferation / cellular response to insulin stimulus / disordered domain specific binding / neuron projection development / Cyclin D associated events in G1 / transcription corepressor activity / heterochromatin formation / MLL4 and MLL3 complexes regulate expression of PPARG target genes in adipogenesis and hepatic steatosis / neuron apoptotic process / Replication of the SARS-CoV-2 genome / spermatogenesis / transcription by RNA polymerase II / DNA-binding transcription factor binding / molecular adaptor activity / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / Ras protein signal transduction / cell differentiation / regulation of cell cycle / chromatin remodeling / negative regulation of gene expression / cell division / negative regulation of DNA-templated transcription / ubiquitin protein ligase binding / regulation of DNA-templated transcription / chromatin / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Rb C-terminal domain / Retinoblastoma-associated protein, B-box / Retinoblastoma-associated protein, A-box / Retinoblastoma-associated protein, C-terminal / Retinoblastoma-associated protein, N-terminal / Retinoblastoma protein family / Retinoblastoma-associated protein B domain / Retinoblastoma-associated protein A domain / Domain of unknown function (DUF3452) / Domain of unknown function (DUF3452) ...Rb C-terminal domain / Retinoblastoma-associated protein, B-box / Retinoblastoma-associated protein, A-box / Retinoblastoma-associated protein, C-terminal / Retinoblastoma-associated protein, N-terminal / Retinoblastoma protein family / Retinoblastoma-associated protein B domain / Retinoblastoma-associated protein A domain / Domain of unknown function (DUF3452) / Domain of unknown function (DUF3452) / Retinoblastoma-associated protein A domain / Rb C-terminal domain / Cyclin-like / Cyclin A; domain 1 / Cyclin-like / domain present in cyclins, TFIIB and Retinoblastoma / Cyclin-like superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Retinoblastoma-associated protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Balog, E.R.M. / Burke, J.R. / Rubin, S.M.
引用ジャーナル: Proteins / 年: 2011
タイトル: Crystal structure of the unliganded retinoblastoma protein pocket domain.
著者: Balog, E.R. / Burke, J.R. / Hura, G.L. / Rubin, S.M.
履歴
登録2010年11月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年4月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年8月9日Group: Refinement description / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen / software
改定 1.32017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.42024年11月6日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
Remark 999Domain A (residues 380-577) and Domain B (residues 643-787) linked by six residues linker (LEU VAL ...Domain A (residues 380-577) and Domain B (residues 643-787) linked by six residues linker (LEU VAL PRO ARG GLY SER).

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Retinoblastoma-associated protein
B: Retinoblastoma-associated protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)82,4282
ポリマ－82,4282
非ポリマー00
水3,243180
1
A: Retinoblastoma-associated protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,2141
ポリマ－41,2141
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Retinoblastoma-associated protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,2141
ポリマ－41,2141
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)60.282, 111.164, 138.930
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

#1: タンパク質 Retinoblastoma-associated protein / p105-Rb / pRb / Rb / pp110


分子量: 41213.926 Da / 分子数: 2
断片: Pocket Domain, Domain A, UNP residues 380-577, Domain B, UNP residues 643-787
由来タイプ: 組換発現
詳細: Fusion protein of domain A linked to domain B via the linker residues (LVPRGS).
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RB1 / プラスミド: PGEX / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P06400
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 180 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.82 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.44 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 10.6
詳細: 100 mM CAPS, 10% PEG 3350, pH 10.6, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL7-1 / 波長: 0.979464 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2009年12月1日
放射モノクロメーター: side scattering I-beam bent Si(111) single crystal
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979464 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→60.3 Å / Num. all: 33106 / Num. obs: 33106 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2
反射 シェル解像度: 2.5→2.64 Å / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称分類
Blu-Iceデータ収集
PHASER位相決定
PHENIX精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.5→45.5 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.7827 / σ(F): 2 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.262 3152 RANDOM
Rwork0.213 28321 -
all0.213 31473 -
obs0.213 31473 -
溶媒の処理Bsol: 15.002 Å2 / ksol: 0.334 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 98.53 Å2 / Biso mean: 16.2997 Å2 / Biso min: 0 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-38.785 Å20 Å20 Å2
2--43.557 Å2-0 Å2
3---20.415 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→45.5 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5551 0 0 180 5731
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealWeight
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.4663
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0023
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0413
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.5823
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0023
X-RAY DIFFRACTIONf_nbd_refined4.063

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る