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- PDB-3pn3: Crystal structure of Arabidopsis thaliana petide deformylase 1B (... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3pn3 | ||||||
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Title | Crystal structure of Arabidopsis thaliana petide deformylase 1B (AtPDF1B) in complex with inhibitor 21 | ||||||
![]() | Peptide deformylase 1B, chloroplastic | ||||||
![]() | Hydrolase/Hydrolase Inhibitor / peptide deformylase / 1B / PDF / N-terminal excision pathway / NME / induced-fit / Hydrolase-Hydrolase Inhibitor complex | ||||||
Function / homology | ![]() peptide deformylase / peptide deformylase activity / plastid / chloroplast stroma / chloroplast / translation / mitochondrion / metal ion binding Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() | ||||||
![]() | Fieulaine, S. / Meinnel, T. / Giglione, C. | ||||||
![]() | ![]() Title: Trapping conformational States along ligand-binding dynamics of Peptide deformylase: the impact of induced fit on enzyme catalysis. Authors: Fieulaine, S. / Boularot, A. / Artaud, I. / Desmadril, M. / Dardel, F. / Meinnel, T. / Giglione, C. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 165.2 KB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 127.9 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | ![]() 3m6oSC ![]() 3m6pC ![]() 3m6qC ![]() 3m6rC ![]() 3o3jC ![]() 3pn2C ![]() 3pn4C ![]() 3pn5C ![]() 3pn6C C: citing same article ( S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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3 |
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Unit cell |
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Components
#1: Protein | Mass: 21976.232 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: UNP residues 83-273 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() #2: Chemical | #3: Chemical | ChemComp-ZN / #4: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.63 Å3/Da / Density % sol: 53.23 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging drop Details: 17% PEG-3350, Zinc acetate 200mM, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315 / Detector: CCD / Date: May 18, 2007 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.97 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.3→50 Å / Num. all: 114769 / Num. obs: 113073 / % possible obs: 98.5 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / Redundancy: 8 % / Rsym value: 0.066 / Net I/σ(I): 19.33 |
Reflection shell | Resolution: 1.3→1.38 Å / Redundancy: 8.1 % / Mean I/σ(I) obs: 5.13 / Num. unique all: 18312 / Rsym value: 0.398 / % possible all: 96.9 |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: rigid body Starting model: PDB entry 3M6O Resolution: 1.3→44.62 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.964 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.959 / SU B: 0.753 / SU ML: 0.022 / Cross valid method: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.041 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD / Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 13.993 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.3→44.62 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 1.3→1.334 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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