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- PDB-3pm9: Crystal structure of a Putative dehydrogenase (RPA1076) from Rhod... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3pm9
タイトルCrystal structure of a Putative dehydrogenase (RPA1076) from Rhodopseudomonas palustris CGA009 at 2.57 A resolution
要素Putative oxidoreductase
キーワードOXIDOREDUCTASE / PUTATIVE D-2-HYDROXYGLUTARATE DEHYDROGENASE / PUTATIVE D-LACTATE DEHYDROGENASE / FAD-BINDING/TRANSPORTER-ASSOCIATED DOMAIN-LIKE FOLD / FERREDOXIN-LIKE FOLD / STRUCTURAL GENOMICS / JOINT CENTER FOR STRUCTURAL GENOMICS / JCSG / PROTEIN STRUCTURE INITIATIVE / PSI-BIOLOGY
機能・相同性
機能・相同性情報


catalytic activity / FAD binding / respiratory electron transport chain
類似検索 - 分子機能
Alpha-Beta Plaits - #2190 / Alpha-Beta Plaits - #2740 / : / Vanillyl-alcohol Oxidase; Chain A, domain 4 / Vanillyl-alcohol Oxidase; Chain A, domain 4 / FAD-linked oxidase, C-terminal / FAD linked oxidases, C-terminal domain / Vanillyl-alcohol oxidase, C-terminal subdomain 2 / FAD-linked oxidase-like, C-terminal / Uridine Diphospho-n-acetylenolpyruvylglucosamine Reductase, domain 2 ...Alpha-Beta Plaits - #2190 / Alpha-Beta Plaits - #2740 / : / Vanillyl-alcohol Oxidase; Chain A, domain 4 / Vanillyl-alcohol Oxidase; Chain A, domain 4 / FAD-linked oxidase, C-terminal / FAD linked oxidases, C-terminal domain / Vanillyl-alcohol oxidase, C-terminal subdomain 2 / FAD-linked oxidase-like, C-terminal / Uridine Diphospho-n-acetylenolpyruvylglucosamine Reductase, domain 2 / Uridine Diphospho-n-acetylenolpyruvylglucosamine Reductase; domain 2 / Uridine Diphospho-n-acetylenolpyruvylglucosamine Reductase; domain 3 - #10 / Uridine Diphospho-n-acetylenolpyruvylglucosamine Reductase; domain 3 / FAD linked oxidase, N-terminal / FAD binding domain / FAD-binding, type PCMH, subdomain 1 / FAD-binding domain, PCMH-type / PCMH-type FAD-binding domain profile. / FAD-binding, type PCMH, subdomain 2 / FAD-binding, type PCMH-like superfamily / Alpha-Beta Plaits / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / PHOSPHATE ION / Unknown ligand / Oxidoreductase
類似検索 - 構成要素
生物種Rhodopseudomonas palustris (光合成細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.57 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of a Putative dehydrogenase (RPA1076) from Rhodopseudomonas palustris CGA009 at 2.57 A resolution
著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
履歴
登録2010年11月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年12月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月20日Group: Structure summary
改定 1.32017年10月25日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_struct_assembly_auth_evidence
改定 1.42023年2月1日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / struct_conn ...database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年11月27日Group: Data collection / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_ncs_dom_lim
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id ..._pdbx_entry_details.has_protein_modification / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Putative oxidoreductase
B: Putative oxidoreductase
C: Putative oxidoreductase
D: Putative oxidoreductase
E: Putative oxidoreductase
F: Putative oxidoreductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)313,79236
ポリマ－307,3696
非ポリマー6,42330
水16,556919
1
A: Putative oxidoreductase
B: Putative oxidoreductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)104,59712
ポリマ－102,4562
非ポリマー2,14110
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area11230 Å2
ΔGint-95 kcal/mol
Surface area32100 Å2
手法PISA
2
C: Putative oxidoreductase
D: Putative oxidoreductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)104,59712
ポリマ－102,4562
非ポリマー2,14110
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area11320 Å2
ΔGint-96 kcal/mol
Surface area32080 Å2
手法PISA
3
E: Putative oxidoreductase
F: Putative oxidoreductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)104,59712
ポリマ－102,4562
非ポリマー2,14110
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area11370 Å2
ΔGint-95 kcal/mol
Surface area31900 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)146.085, 250.728, 251.711
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number23
Space group name H-MI222
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
31C
41D
51E
61F

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: THR / Beg label comp-ID: THR / End auth comp-ID: UNL / End label comp-ID: UNL / Refine code: 4 / Auth seq-ID: 11 - 477 / Label seq-ID: 12

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA - H
2BB - M
3CC - R
4DD - W
5EE - BA
6FF - GA
詳細ANALYTICAL SIZE EXCLUSION CHROMATOGRAPHY WITH STATIC LIGHT SCATTERING SUPPORTS THE ASSIGNMENT OF A DIMER AS A SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE IN SOLUTION.

-
要素

#1: タンパク質
Putative oxidoreductase / Putative dehydrogenase


分子量: 51228.184 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Rhodopseudomonas palustris (光合成細菌)
遺伝子: RPA1076 / プラスミド: SpeedET / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): HK100 / 参照: UniProt: Q6NAV4
#2: 化合物
ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#3: 化合物
ChemComp-UNL / UNKNOWN LIGAND


分子数: 6 / 由来タイプ: 合成
#4: 化合物
ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 18 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 919 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH ...THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH TEV PROTEASE LEAVING ONLY A GLYCINE (0) FOLLOWED BY THE TARGET SEQUENCE.

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.75 Å3/Da / 溶媒含有率: 67.19 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.60M potassium dihydrogen phosphate, 25.00% Glycerol, 0.60M sodium dihydrogen phosphate, NANODROP, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL11-1 / 波長: 0.91837,0.97922,0.97894
検出器タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2010年6月10日
放射モノクロメーター: DOUBLE CRYSTAL SI (111) / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.918371
20.979221
30.978941
反射解像度: 2.57→49.357 Å / Num. obs: 144716 / % possible obs: 98.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 52.656 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.114 / Net I/σ(I): 10.26
反射 シェル
解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. unique obsDiffraction-ID% possible all
2.57-2.660.8241.75371214230199.9
2.66-2.770.67925633714940199.8
2.77-2.890.4782.95217713806199.9
2.89-3.050.34745756915236199.6
3.05-3.240.2435.65446614394199.6
3.24-3.480.158.75276413946199.2
3.48-3.830.10112.35517414562199.1
3.83-4.380.064185480514442198.5
4.38-5.50.04921.75500214442197.8
5.5-49.3570.03925.55596314800196

-
位相決定

位相決定手法: 多波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SHELX位相決定
REFMAC5.5.0110精密化
XSCALEデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
XDSデータ削減
SHELXD位相決定
autoSHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.57→49.357 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.95 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.933 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / SU B: 15.762 / SU ML: 0.175 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.346 / ESU R Free: 0.24
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE ...詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 3. ATOM RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. ANISOU RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS. 4. WATERS WERE EXCLUDED FROM AUTOMATIC TLS ASSIGNMENT. 5.A FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE (FAD) COFACTOR WAS MODELED INTO EACH OF THE SIX MONOMERS IN THE ASYMMETRIC UNIT. 6.AN UNKNOWN LIGAND (UNL) WAS MODELED INTO THE PUTATIVE ACTIVE NEAR THE FAD BINDING SITE ON EACH MONOMER 6. PHOSPHATE (PO4) AND POTASSIUM (K) FROM THE CRYSTALLIZATION WERE MODELED INTO THE STRUCTURE. THE OCCUPANCY ON SOME OF THE PHOSPHATES WERE DECREASED TO 0.5 TO ACCOUNT FOR THE DECREASED SCATTERING. 7. UNIDENTIFIED ELECTRON DENSITY NEAR ARG 56, ARG 103,AND HIS 128 ON EACH MONOMER WAS NOT MODELED. 8. THE ELECTRON DENSITIES CORRESPONDING TO ASN 45 ON THE B AND E CHAINS ARE POOR, AND THESE RESIDUES ARE RAMACHANDRAN OUTLIERS IN MOLPROBITY. GLN 146 ON THE F CHAIN CHAIN AND PRO 384 ON THE D AND E CHAINS ARE RAMACHANDRAN OUTLIERS IN MOLPROBITY EVEN THOUGH THEIR MODELING IS SUPPORTED BY ELECTRON DENSITY.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2266 7270 5 %RANDOM
Rwork0.1931 ---
obs0.1948 144702 98.91 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 78.2 Å2 / Biso mean: 39.0054 Å2 / Biso min: 12.93 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.19 Å20 Å20 Å2
2---0.79 Å20 Å2
3----0.4 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.57→49.357 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数20838 0 444 919 22201
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.02221795
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.0214309
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.299229753
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.88335193
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg2.76152840
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg31.6624.673886
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg10.123153546
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg13.34415137
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0710.23469
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.02124337
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.024014
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.4451.513926
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.0581.55710
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.865222367
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.11837869
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.0094.57357
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Ens-ID: 1 / 数: 5793 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Auth asym-IDタイプRms dev position (Å)Weight position
AMEDIUM POSITIONAL0.220.5
BMEDIUM POSITIONAL0.190.5
CMEDIUM POSITIONAL0.190.5
DMEDIUM POSITIONAL0.230.5
EMEDIUM POSITIONAL0.230.5
FMEDIUM POSITIONAL0.240.5
AMEDIUM THERMAL0.222
BMEDIUM THERMAL0.192
CMEDIUM THERMAL0.192
DMEDIUM THERMAL0.192
EMEDIUM THERMAL0.22
FMEDIUM THERMAL0.22
LS精密化 シェル解像度: 2.57→2.637 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.369 535 -
Rwork0.317 10210 -
all-10745 -
obs--99.83 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.04340.0536-0.01830.3873-0.17760.203-0.00810.0454-0.01410.03440.0637-0.1134-0.0252-0.0131-0.05560.03720.01-0.02650.0729-0.04210.083432.0832135.668131.0685
20.18670.17570.08230.41960.01690.1062-0.02420.0431-0.01490.1490.07490.0279-0.0437-0.0173-0.05070.12950.03960.01230.06510.00710.01679.8483156.466244.1229
30.2245-0.32530.04940.4395-0.06180.0450.042-0.02370.0119-0.15070.0011-0.0683-0.03570.0436-0.04310.1635-0.02560.01360.0895-0.01850.055563.7432156.397385.4639
4-0.0167-0.02360.03180.49690.25360.33070.0025-0.0402-0.0348-0.02850.03170.1469-0.0325-0.0022-0.03430.05520.0052-0.04130.09640.01040.118640.9819136.105898.4577
50.2006-0.17490.07130.4972-0.16380.0485-0.05820.02630.0268-0.09260.0396-0.07880.009-0.03660.01860.0706-0.0230.03380.085-0.01110.058641.364177.41-11.7751
60.25730.2711-0.08650.4419-0.22940.1102-0.0497-0.01270.03510.12770.0351-0.0773-0.0657-0.04790.01460.10340.0373-0.06010.0847-0.03010.098442.1218197.791614.1828
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A11 - 476
2X-RAY DIFFRACTION2B11 - 476
3X-RAY DIFFRACTION3C11 - 476
4X-RAY DIFFRACTION4D11 - 476
5X-RAY DIFFRACTION5E11 - 476
6X-RAY DIFFRACTION6F11 - 476

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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