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万見
- PDB-3phv: X-RAY ANALYSIS OF HIV-1 PROTEINASE AT 2.7 ANGSTROMS RESOLUTION CO... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3phv
タイトルX-RAY ANALYSIS OF HIV-1 PROTEINASE AT 2.7 ANGSTROMS RESOLUTION CONFIRMS STRUCTURAL HOMOLOGY AMONG RETROVIRAL ENZYMES
要素UNLIGANDED HIV-1 PROTEASE
キーワードHYDROLASE / ASPARTIC PROTEINASE
機能・相同性
機能・相同性情報


integrase activity / Integration of viral DNA into host genomic DNA / Autointegration results in viral DNA circles / Minus-strand DNA synthesis / Plus-strand DNA synthesis / 2-LTR circle formation / Uncoating of the HIV Virion / Vpr-mediated nuclear import of PICs / Early Phase of HIV Life Cycle / Integration of provirus ...integrase activity / Integration of viral DNA into host genomic DNA / Autointegration results in viral DNA circles / Minus-strand DNA synthesis / Plus-strand DNA synthesis / 2-LTR circle formation / Uncoating of the HIV Virion / Vpr-mediated nuclear import of PICs / Early Phase of HIV Life Cycle / Integration of provirus / APOBEC3G mediated resistance to HIV-1 infection / Binding and entry of HIV virion / viral life cycle / HIV-1 retropepsin / symbiont-mediated activation of host apoptosis / retroviral ribonuclease H / exoribonuclease H / exoribonuclease H activity / Assembly Of The HIV Virion / Budding and maturation of HIV virion / protein processing / host multivesicular body / viral genome integration into host DNA / RNA-directed DNA polymerase / establishment of integrated proviral latency / telomerase activity / viral penetration into host nucleus / RNA stem-loop binding / RNA-DNA hybrid ribonuclease activity / 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの / peptidase activity / host cell / viral nucleocapsid / DNA recombination / DNA-directed DNA polymerase / aspartic-type endopeptidase activity / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / DNA-directed DNA polymerase activity / symbiont-mediated suppression of host gene expression / symbiont entry into host cell / viral translational frameshifting / lipid binding / host cell nucleus / host cell plasma membrane / virion membrane / structural molecule activity / DNA binding / zinc ion binding / identical protein binding / membrane
類似検索 - 分子機能
Reverse transcriptase connection / Reverse transcriptase connection domain / Reverse transcriptase thumb / Reverse transcriptase thumb domain / Integrase Zinc binding domain / Zinc finger integrase-type profile. / Integrase-like, N-terminal / Integrase DNA binding domain / Integrase, C-terminal domain superfamily, retroviral / Integrase, N-terminal zinc-binding domain ...Reverse transcriptase connection / Reverse transcriptase connection domain / Reverse transcriptase thumb / Reverse transcriptase thumb domain / Integrase Zinc binding domain / Zinc finger integrase-type profile. / Integrase-like, N-terminal / Integrase DNA binding domain / Integrase, C-terminal domain superfamily, retroviral / Integrase, N-terminal zinc-binding domain / Integrase, C-terminal, retroviral / Integrase DNA binding domain profile. / Immunodeficiency lentiviral matrix, N-terminal / gag gene protein p17 (matrix protein) / RNase H / Integrase core domain / Integrase, catalytic core / Integrase catalytic domain profile. / Retropepsin-like catalytic domain / Matrix protein, lentiviral and alpha-retroviral, N-terminal / Retroviral nucleocapsid Gag protein p24, C-terminal domain / Gag protein p24 C-terminal domain / RNase H type-1 domain profile. / Ribonuclease H domain / Retropepsins / Retroviral aspartyl protease / Aspartyl protease, retroviral-type family profile. / Peptidase A2A, retrovirus, catalytic / Reverse transcriptase domain / Reverse transcriptase (RNA-dependent DNA polymerase) / Reverse transcriptase (RT) catalytic domain profile. / Retrovirus capsid, C-terminal / Retroviral matrix protein / Cathepsin D, subunit A; domain 1 / Acid Proteases / Retrovirus capsid, N-terminal / zinc finger / Zinc knuckle / Zinc finger, CCHC-type superfamily / Zinc finger, CCHC-type / Zinc finger CCHC-type profile. / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Aspartic peptidase domain superfamily / Ribonuclease H superfamily / Ribonuclease H-like superfamily / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / DNA/RNA polymerase superfamily / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Gag-Pol polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種HIV-1 M:B_HXB2R (ヒト免疫不全ウイルス)
手法X線回折 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Lapatto, R. / Blundell, T.L. / Hemmings, A. / Wilderspin, A. / Wood, S.P. / Danley, D.E. / Geoghegan, K.F. / Hawrylik, S.J. / Hobart, P.M.
引用
ジャーナル: Nature / 年: 1989
タイトル: X-ray analysis of HIV-1 proteinase at 2.7 A resolution confirms structural homology among retroviral enzymes.
著者: Lapatto, R. / Blundell, T. / Hemmings, A. / Overington, J. / Wilderspin, A. / Wood, S. / Merson, J.R. / Whittle, P.J. / Danley, D.E. / Geoghegan, K.F. / Hawrylik, S.J. / Lee, S.E. / Scheld, K.G. / Hobart, P.M.
#1: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1989
タイトル: Crystallization of the Aspartyl Protease from the Human Immunodeficiency Virus, HIV-1
著者: Mckeever, B.M. / Navia, M.A. / Fitzgerald, P.M.D. / Springer, J.P. / Leu, C.-T. / Heimbach, J.C. / Herber, W.K. / Sigal, I.S. / Darke, P.L.
履歴
登録1991年11月4日処理サイト: BNL
改定 1.01992年1月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月25日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32012年2月29日Group: Database references
改定 1.42017年11月29日Group: Derived calculations / Other
カテゴリ: pdbx_database_status / struct_conf / struct_conf_type
Item: _pdbx_database_status.process_site
改定 1.52024年2月21日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
Remark 700SHEET THE DIMER INTERFACE IS COMPOSED OF INTERDIGITATED N- AND C-TERMINAL STRANDS FROM BOTH ...SHEET THE DIMER INTERFACE IS COMPOSED OF INTERDIGITATED N- AND C-TERMINAL STRANDS FROM BOTH SUBUNITS FORMING A FOUR-STRANDED ANTI-PARALLEL BETA-SHEET, S2. APPLICATION OF THE TWO-FOLD ROTATION TO RESIDUES 1 TO 5 AND 95 TO 99 GENERATES RESIDUES 1' TO 5' AND 95' TO 99' RESPECTIVELY. BECAUSE OF LIMITATIONS IMPOSED BY THE PROTEIN DATA BANK FORMAT IT IS NOT POSSIBLE TO PRESENT THIS SHEET ON SHEET RECORDS. INSTEAD THIS SHEET IS SPECIFIED IN THIS REMARK. STRANDS 1 AND 3 ARE FROM THE MOLECULE IN THIS ENTRY AND STRANDS 2 AND 4 ARE FROM THE SYMMETRY RELATED MOLECULE. 1 S2 4 PRO 1 LEU 5 0 2 S2 4 CYS 95' PHE 99'-1 3 S2 4 CYS 95 PHE 99 -1 4 S2 4 PRO 1' LEU 5'-1

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: UNLIGANDED HIV-1 PROTEASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,8041
ポリマ－10,8041
非ポリマー00
水00
1
A: UNLIGANDED HIV-1 PROTEASE

A: UNLIGANDED HIV-1 PROTEASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,6082
ポリマ－21,6082
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_665-y+1,-x+1,-z+1/21
Buried area2980 Å2
ΔGint-18 kcal/mol
Surface area10330 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)50.240, 50.240, 107.120
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

#1: タンパク質 UNLIGANDED HIV-1 PROTEASE


分子量: 10803.756 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) HIV-1 M:B_HXB2R (ヒト免疫不全ウイルス)
属: Lentivirus / 生物種: Human immunodeficiency virus 1 / 細胞株: S2 / 遺伝子: POL / 器官: LEAVES / 遺伝子 (発現宿主): POL / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P04585

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.13 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.66 %
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / pH: 7 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
16 mg/mlprotein1drop
2100 mMimidazole/HCl1dropor NaMOPS/MOPS
3250 mM1dropNaCl
410 mMDTT1drop
53 mM1dropNaN3

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データ収集

放射散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射
*PLUS
最高解像度: 2.7 Å / Num. obs: 2200 / Observed criterion σ(I): 2 / Num. measured all: 10000 / Rmerge(I) obs: 0.11

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解析

ソフトウェア名称: X-PLOR / 分類: 精密化
精密化解像度: 2.7→10 Å / σ(I): 3 /
Rfactor反射数
Rwork0.191 -
obs-2370
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数758 0 0 0 758
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.017
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.7 Å / 最低解像度: 10 Å / Num. reflection obs: 2370 / σ(I): 3 / Rfactor obs: 0.191
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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