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- PDB-3phb: Crystal Structure of human purine nucleoside phosphorylase in com... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3phb
タイトルCrystal Structure of human purine nucleoside phosphorylase in complex with DADMe-ImmG
要素Purine nucleoside phosphorylase
キーワードTRANSFERASE/TRANSFERASE INHIBITOR / PNP / Immucillin / TRANSFERASE-TRANSFERASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


nicotinamide riboside catabolic process / Defective PNP disrupts phosphorolysis of (deoxy)guanosine and (deoxy)inosine / purine-containing compound salvage / deoxyinosine catabolic process / purine nucleobase binding / nucleotide biosynthetic process / deoxyadenosine catabolic process / dAMP catabolic process / inosine catabolic process / urate biosynthetic process ...nicotinamide riboside catabolic process / Defective PNP disrupts phosphorolysis of (deoxy)guanosine and (deoxy)inosine / purine-containing compound salvage / deoxyinosine catabolic process / purine nucleobase binding / nucleotide biosynthetic process / deoxyadenosine catabolic process / dAMP catabolic process / inosine catabolic process / urate biosynthetic process / Ribavirin ADME / IMP catabolic process / nucleoside binding / Purine catabolism / guanosine phosphorylase activity / allantoin metabolic process / Purine salvage / purine-nucleoside phosphorylase activity / purine-nucleoside phosphorylase / purine ribonucleoside salvage / nucleobase-containing compound metabolic process / positive regulation of alpha-beta T cell differentiation / phosphate ion binding / positive regulation of T cell proliferation / positive regulation of interleukin-2 production / secretory granule lumen / ficolin-1-rich granule lumen / immune response / response to xenobiotic stimulus / Neutrophil degranulation / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Purine nucleoside phosphorylase I, inosine/guanosine-specific / Purine phosphorylase, family 2, conserved site / Purine and other phosphorylases family 2 signature. / Purine nucleoside phosphorylase / Nucleoside phosphorylase domain / Nucleoside phosphorylase domain / Phosphorylase superfamily / Nucleoside phosphorylase superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-IM5 / PHOSPHATE ION / Purine nucleoside phosphorylase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Ho, M. / Cassera, M.B. / Murkin, A.S. / Almo, S.C. / Schramm, V.L.
引用ジャーナル: to be published
タイトル: Crystal Structure of human purine nucleoside phosphorylase in complex with DADMe-ImmG
著者: Ho, M. / Cassera, M.B. / Murkin, A.S. / Almo, S.C. / Schramm, V.L.
履歴
登録2010年11月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年11月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年12月14日Group: Non-polymer description
改定 1.22017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.32024年2月21日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
E: Purine nucleoside phosphorylase
Q: Purine nucleoside phosphorylase
S: Purine nucleoside phosphorylase
T: Purine nucleoside phosphorylase
U: Purine nucleoside phosphorylase
Y: Purine nucleoside phosphorylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)219,70424
ポリマ－216,8896
非ポリマー2,81518
水1,62190
1
E: Purine nucleoside phosphorylase
Q: Purine nucleoside phosphorylase
Y: Purine nucleoside phosphorylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)109,94713
ポリマ－108,4453
非ポリマー1,50310
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9870 Å2
ΔGint-95 kcal/mol
Surface area29740 Å2
手法PISA
2
S: Purine nucleoside phosphorylase
T: Purine nucleoside phosphorylase
U: Purine nucleoside phosphorylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)109,75711
ポリマ－108,4453
非ポリマー1,3138
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9180 Å2
ΔGint-77 kcal/mol
Surface area30100 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)269.270, 52.632, 128.119
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.330, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質
Purine nucleoside phosphorylase / PNP / Inosine phosphorylase


分子量: 36148.168 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PNP, NP / プラスミド: pCR-T7/NT-TOPO / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P00491, purine-nucleoside phosphorylase
#2: 化合物
ChemComp-IM5 / 2-amino-7-{[(3R,4R)-3-hydroxy-4-(hydroxymethyl)pyrrolidin-1-yl]methyl}-3,5-dihydro-4H-pyrrolo[3,2-d]pyrimidin-4-one / DADMe-ImmG / 2-アミノ-7-[3α-ヒドロキシ-4β-(ヒドロキシメチル)ピロリジン-1-イルメチル]-5H-ピロロ[3,2-d](以下略)


分子量: 279.295 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C12H17N5O3
#3: 化合物
ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 90 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.09 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.23 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 0.2M ammonium phosphate, 0.1M Tris, 25% PEG 3350, pH 8.5, vapor diffusion, sitting drop, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X29A / 波長: 1.0809 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2010年4月23日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0809 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→20 Å / Num. obs: 80450 / % possible obs: 99.3 % / 冗長度: 3.9 % / Rmerge(I) obs: 0.093 / Net I/σ(I): 9.1
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsDiffraction-ID% possible all
2.3-2.383.60.638194.9
2.38-2.483.70.53198.6
2.48-2.593.90.449199.9
2.59-2.733.90.327199.8
2.73-2.93.90.221199.8
2.9-3.123.90.162199.9
3.12-3.4340.098199.9
3.43-3.9340.0721100
3.93-4.9340.0521100
4.93-203.90.047199.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC5.5.0109精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.3→19.91 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.946 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.912 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.439 / ESU R Free: 0.295 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.29485 3982 5 %RANDOM
Rwork0.22997 ---
obs0.23327 75684 98.93 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 47.242 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.21 Å20 Å2-0.13 Å2
2--0.56 Å20 Å2
3----0.36 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→19.91 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数13440 0 180 90 13710
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.02213957
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5661.9718910
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.72551716
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.90823.448638
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg20.388152309
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.75815104
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1050.22039
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.02110638
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.6191.58525
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.17213710
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.74335432
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.8014.55200
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.359 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.501 276 -
Rwork0.448 5168 -
obs--93.88 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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