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- PDB-3pgq: Crystal Structure of the Carboxyltransferase Domain of S. cerevis... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3pgq
タイトルCrystal Structure of the Carboxyltransferase Domain of S. cerevisiae Acetyl CoA Carboxylase in Complex with Pinoxaden
要素Acetyl-CoA carboxylase
キーワードLIGASE / Transferase / carboxyltransferase
機能・相同性
機能・相同性情報


: / Biotin transport and metabolism / Fatty acyl-CoA biosynthesis / Carnitine metabolism / acetyl-CoA carboxylase / carboxyl- or carbamoyltransferase activity / acetyl-CoA binding / biotin carboxylase / acetyl-CoA carboxylase complex / biotin carboxylase activity ...: / Biotin transport and metabolism / Fatty acyl-CoA biosynthesis / Carnitine metabolism / acetyl-CoA carboxylase / carboxyl- or carbamoyltransferase activity / acetyl-CoA binding / biotin carboxylase / acetyl-CoA carboxylase complex / biotin carboxylase activity / malonyl-CoA biosynthetic process / acetyl-CoA carboxylase activity / acetyl-CoA biosynthetic process / long-chain fatty acid biosynthetic process / fatty acid biosynthetic process / protein import into nucleus / endoplasmic reticulum membrane / protein homodimerization activity / mitochondrion / ATP binding / identical protein binding / metal ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
ClpP/crotonase fold / Biotin dependent carboxylase carboxyltransferase / Acetyl-CoA carboxylase, central domain / : / : / Acetyl-CoA carboxylase, central region / Acetyl-CoA carboxylase, BT domain / Acetyl-coenzyme A carboxyltransferase, C-terminal / Acetyl-coenzyme A (CoA) carboxyltransferase C-terminal domain profile. / Acetyl-coenzyme A carboxyltransferase, N-terminal ...ClpP/crotonase fold / Biotin dependent carboxylase carboxyltransferase / Acetyl-CoA carboxylase, central domain / : / : / Acetyl-CoA carboxylase, central region / Acetyl-CoA carboxylase, BT domain / Acetyl-coenzyme A carboxyltransferase, C-terminal / Acetyl-coenzyme A (CoA) carboxyltransferase C-terminal domain profile. / Acetyl-coenzyme A carboxyltransferase, N-terminal / Acetyl-coenzyme A (CoA) carboxyltransferase N-terminal domain profile. / Acetyl-CoA carboxylase / Carboxyl transferase domain / Biotin-binding site / Biotin-requiring enzymes attachment site. / Biotin carboxylase-like, N-terminal domain / Biotin carboxylase, C-terminal / Biotin carboxylation domain / Biotin carboxylase, N-terminal domain / Biotin carboxylase C-terminal domain / Biotin carboxylation domain profile. / Biotin carboxylase C-terminal domain / Carbamoyl-phosphate synthase subdomain signature 1. / Carbamoyl-phosphate synthetase large subunit-like, ATP-binding domain / Carbamoyl-phosphate synthase L chain, ATP binding domain / Biotin-requiring enzyme / Rudiment single hybrid motif / Biotinyl/lipoyl domain profile. / Biotin/lipoyl attachment / Single hybrid motif / 2-enoyl-CoA Hydratase; Chain A, domain 1 / 2-enoyl-CoA Hydratase; Chain A, domain 1 / ATP-grasp fold, subdomain 1 / Pre-ATP-grasp domain superfamily / ATP-grasp fold / ATP-grasp fold profile. / ClpP/crotonase-like domain superfamily / Carbamoyl-phosphate synthase subdomain signature 2. / Alpha-Beta Complex / Beta Barrel / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-GY3 / Acetyl-CoA carboxylase / Acetyl-CoA carboxylase
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Tong, L. / Yu, L.P.C. / Kim, Y.S.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2010
タイトル: Mechanism for the inhibition of the carboxyltransferase domain of acetyl-coenzyme A carboxylase by pinoxaden.
著者: Yu, L.P. / Kim, Y.S. / Tong, L.
履歴
登録2010年11月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年12月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32024年2月21日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Acetyl-CoA carboxylase
B: Acetyl-CoA carboxylase
C: Acetyl-CoA carboxylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)261,0626
ポリマ－260,1193
非ポリマー9433
水00
1
A: Acetyl-CoA carboxylase
ヘテロ分子

A: Acetyl-CoA carboxylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)174,0414
ポリマ－173,4132
非ポリマー6292
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,y,-z1
Buried area11460 Å2
ΔGint-93 kcal/mol
Surface area58370 Å2
手法PISA
2
B: Acetyl-CoA carboxylase
C: Acetyl-CoA carboxylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)174,0414
ポリマ－173,4132
非ポリマー6292
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area11570 Å2
ΔGint-94 kcal/mol
Surface area56290 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)247.180, 123.415, 145.711
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 94.29, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Acetyl-CoA carboxylase / ACC / Biotin carboxylase


分子量: 86706.359 Da / 分子数: 3 / 断片: UNP residues 1480-2195 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: FAS3, ACC1, YNR016C, N3175 / プラスミド: pET24D / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta
参照: UniProt: D6W1J1, UniProt: Q00955*PLUS, acetyl-CoA carboxylase
#2: 化合物 ChemComp-GY3 / 8-(2-ethenyl-6-ethyl-4-methylphenyl)tetrahydro-7H-pyrazolo[1,2-d][1,4,5]oxadiazepine-7,9(8H)-dione


分子量: 314.379 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C18H22N2O3
非ポリマーの詳細THE STRUCTURE OF THE PINOXADEN IN THIS STRUCTURE IS THE HYDROLYZED, ACTIVE FORM

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.55 Å3/Da / 溶媒含有率: 72.97 %
結晶化温度: 277.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 9% PEG8000, 0.1M sodium citrate pH 5.5, 10% glycerol, 0.2M NaCl, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277.15K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X29A / 波長: 1.08 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2010年4月28日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.08 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→30 Å / Num. obs: 106428 / % possible obs: 99.3 % / 冗長度: 4.7 % / Rmerge(I) obs: 0.099 / Net I/σ(I): 16.2
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obs% possible all
2.8-2.94.40.43898.9
2.9-3.024.40.3398.4
3.02-3.154.50.25598.9
3.15-3.324.50.19499.2
3.32-3.534.60.14499.6
3.53-3.84.70.11699.9
3.8-4.184.80.09899.9
4.18-4.784.90.08299.7
4.78-6.024.90.07499.9
6.02-3050.0798.6

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
COMO位相決定
REFMAC5.5.0102精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.8→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.944 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.92 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU B: 22.804 / SU ML: 0.203 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING. THE AVERAGE TEMPERATURE FACTOR VALUES OF THE THREE INHIBITOR MOLECULES ARE 70, 74, AND 94 A2, WHILE THAT FOR ALL THREE PROTEIN MOLECULES IS 33 A2. ...詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING. THE AVERAGE TEMPERATURE FACTOR VALUES OF THE THREE INHIBITOR MOLECULES ARE 70, 74, AND 94 A2, WHILE THAT FOR ALL THREE PROTEIN MOLECULES IS 33 A2. THIS SUGGESTS THAT THE OCCUPANCY OF THE INHIBITOR MAY NOT BE 100% IN THE CRYSTAL, ESPECIALLY FOR CHAIN C. THE LOWER OCCUPANCY IS ALSO CONSISTENT WITH OUR KINETIC STUDIES, WHICH SHOWED ONLY MINOR INHIBITION OF THE CT DOMAIN OF YEAST ACC BY PINOXADEN AT 1-MM CONCENTRATION
Rfactor反射数%反射
Rfree0.239 5269 5 %
Rwork0.197 --
obs0.199 105743 98.4 %
溶媒の処理溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 107.48 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.02 Å20 Å20.07 Å2
2--6.37 Å20 Å2
3----3.34 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数16299 0 69 0 16368
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.02216737
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3031.96122678
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg9.42252037
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg39.31523.81811
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg23.11152865
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.76315136
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1070.22444
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0160.02112844
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.5121.510138
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.687216376
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.38936599
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it6.774.56302
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.87 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.373 376 -
Rwork0.313 6975 -
obs--93.46 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.4189-0.0930.08410.7396-0.32662.3624-0.02590.00510.1749-0.05460.0731-0.0449-0.1506-0.0499-0.04720.063-0.0494-0.02690.0847-0.01240.297613.017217.9932-4.3916
21.4323-0.20010.01811.4120.17973.04050.0264-0.01090.05240.1137-0.01220.14150.0945-0.0572-0.01420.0850.04640.0060.0953-0.00320.228844.9339-20.293936.4282
31.6723-0.1753-0.44981.18220.05852.7590.0119-0.1306-0.21430.1773-0.03520.04860.1451-0.12670.02330.22640.0225-0.00880.03610.050.237160.4932-40.877445.5508
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1482 - 2195
2X-RAY DIFFRACTION2B1482 - 2195
3X-RAY DIFFRACTION3C1482 - 2195

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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