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万見
- PDB-3pge: Structure of sumoylated PCNA -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3pge
タイトルStructure of sumoylated PCNA
要素
  • Proliferating cell nuclear antigen
  • SUMO-modified proliferating cell nuclear antigen
キーワードDNA BINDING PROTEIN / DNA replication
機能・相同性
機能・相同性情報


SUMO is conjugated to E1 (UBA2:SAE1) / SUMOylation of nuclear envelope proteins / SUMO is transferred from E1 to E2 (UBE2I, UBC9) / positive regulation of DNA metabolic process / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH6 (MutSalpha) / SUMO is proteolytically processed / SUMOylation of transcription factors / meiotic mismatch repair / SUMOylation of transcription cofactors / Postmitotic nuclear pore complex (NPC) reformation ...SUMO is conjugated to E1 (UBA2:SAE1) / SUMOylation of nuclear envelope proteins / SUMO is transferred from E1 to E2 (UBE2I, UBC9) / positive regulation of DNA metabolic process / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH6 (MutSalpha) / SUMO is proteolytically processed / SUMOylation of transcription factors / meiotic mismatch repair / SUMOylation of transcription cofactors / Postmitotic nuclear pore complex (NPC) reformation / Processive synthesis on the lagging strand / Removal of the Flap Intermediate / septin ring / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / Polymerase switching / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / Transcriptional and post-translational regulation of MITF-M expression and activity / maintenance of DNA trinucleotide repeats / SUMOylation of DNA replication proteins / Translesion synthesis by REV1 / Translesion synthesis by POLK / Translesion synthesis by POLI / Translesion Synthesis by POLH / establishment of mitotic sister chromatid cohesion / SUMOylation of SUMOylation proteins / Termination of translesion DNA synthesis / PCNA complex / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / lagging strand elongation / SUMOylation of RNA binding proteins / postreplication repair / SUMOylation of chromatin organization proteins / silent mating-type cassette heterochromatin formation / mitotic sister chromatid cohesion / error-free translesion synthesis / DNA polymerase processivity factor activity / leading strand elongation / ubiquitin-like protein ligase binding / protein sumoylation / Dual incision in TC-NER / translesion synthesis / subtelomeric heterochromatin formation / mismatch repair / positive regulation of DNA repair / condensed nuclear chromosome / positive regulation of DNA replication / replication fork / nucleotide-excision repair / protein tag activity / mitotic cell cycle / chromosome, telomeric region / DNA binding / identical protein binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
DNA Polymerase III; Chain A, domain 2 / DNA Polymerase III, subunit A, domain 2 / Rad60/SUMO-like domain / Ubiquitin-2 like Rad60 SUMO-like / Proliferating cell nuclear antigen signature 2. / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA, conserved site / Proliferating cell nuclear antigen signature 1. / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA, N-terminal / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA, C-terminal ...DNA Polymerase III; Chain A, domain 2 / DNA Polymerase III, subunit A, domain 2 / Rad60/SUMO-like domain / Ubiquitin-2 like Rad60 SUMO-like / Proliferating cell nuclear antigen signature 2. / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA, conserved site / Proliferating cell nuclear antigen signature 1. / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA, N-terminal / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA, C-terminal / Proliferating cell nuclear antigen, N-terminal domain / Proliferating cell nuclear antigen, C-terminal domain / : / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Ubiquitin-like (UB roll) / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Proliferating cell nuclear antigen / Ubiquitin-like protein SMT3
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Freudenthal, B.D. / Brogie, J.E. / Gakhar, L. / Washington, T.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2011
タイトル: Crystal Structure of SUMO-Modified Proliferating Cell Nuclear Antigen.
著者: Freudenthal, B.D. / Brogie, J.E. / Gakhar, L. / Kondratick, C.M. / Washington, M.T.
履歴
登録2010年11月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年12月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年8月2日Group: Refinement description / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen / software
改定 1.32023年9月6日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SUMO-modified proliferating cell nuclear antigen
B: Proliferating cell nuclear antigen


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,0342
ポリマ－42,0342
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5750 Å2
ΔGint-39 kcal/mol
Surface area17560 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)268.816, 268.816, 268.816
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number209
Space group name H-MF432

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要素

#1: タンパク質 SUMO-modified proliferating cell nuclear antigen


分子量: 22626.527 Da / 分子数: 1 / 断片: sumo-C fragment of PCNA / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
プラスミド: petduet-1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rossetta / 参照: UniProt: Q12306, UniProt: P15873
#2: タンパク質 Proliferating cell nuclear antigen / PCNA


分子量: 19406.984 Da / 分子数: 1 / 断片: N fragment of PCNA / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
プラスミド: petduet-1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rossetta / 参照: UniProt: P15873

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.81 Å3/Da / 溶媒含有率: 74.45 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: 2.0M Ammonium Sulfate, 0.1M sodium Citrate, pH 5.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 4.2.2 / 波長: 0.97 Å
検出器タイプ: NOIR-1 / 検出器: CCD / 日付: 2010年10月6日
放射モノクロメーター: saggitally focused mirrors / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→45.438 Å / Num. all: 20836 / Num. obs: 20836 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 12.6 % / Biso Wilson estimate: 78.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.089 / Net I/σ(I): 14.8
反射 シェル解像度: 2.8→2.9 Å / 冗長度: 8.83 % / Rmerge(I) obs: 0.433 / Mean I/σ(I) obs: 4.4 / Num. unique all: 2029 / % possible all: 99.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
StructureStudioデータ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.6.4_486)精密化
d*TREKデータ削減
d*TREKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1PLQ

1plq


解像度: 2.8→45.4 Å / SU ML: 0.32 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2.34 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2534 1071 5.14 %Random
Rwork0.2313 ---
obs0.2324 20836 98.93 %-
all-20836 --
溶媒の処理減衰半径: 1.06 Å / VDWプローブ半径: 1.3 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 56.51 Å2 / ksol: 0.311 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→45.4 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2647 0 0 0 2647
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0122666
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.453589
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.5821006
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.092417
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006464
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.8-2.92760.40991270.39422411X-RAY DIFFRACTION99
2.9276-3.08190.35811250.32772426X-RAY DIFFRACTION100
3.0819-3.27490.30891380.27622436X-RAY DIFFRACTION99
3.2749-3.52770.31611530.24562426X-RAY DIFFRACTION100
3.5277-3.88250.29571450.23682444X-RAY DIFFRACTION99
3.8825-4.44390.23751340.21292454X-RAY DIFFRACTION99
4.4439-5.59730.21191270.1932522X-RAY DIFFRACTION99
5.5973-45.44420.21221220.21922642X-RAY DIFFRACTION97

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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