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- PDB-3pg7: Crystal structure of the H. sapiens NF1 SEC-PH domain (del1750 mutant) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3pg7
タイトルCrystal structure of the H. sapiens NF1 SEC-PH domain (del1750 mutant)
要素Neurofibromin
キーワードLIPID BINDING PROTEIN / SEC lipid binding domain / PH domain
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of mast cell apoptotic process / negative regulation of Rac protein signal transduction / regulation of glial cell differentiation / observational learning / Schwann cell migration / negative regulation of Schwann cell migration / vascular associated smooth muscle cell migration / amygdala development / negative regulation of mast cell proliferation / gamma-aminobutyric acid secretion, neurotransmission ...positive regulation of mast cell apoptotic process / negative regulation of Rac protein signal transduction / regulation of glial cell differentiation / observational learning / Schwann cell migration / negative regulation of Schwann cell migration / vascular associated smooth muscle cell migration / amygdala development / negative regulation of mast cell proliferation / gamma-aminobutyric acid secretion, neurotransmission / mast cell apoptotic process / Schwann cell proliferation / vascular associated smooth muscle cell proliferation / mast cell proliferation / glutamate secretion, neurotransmission / negative regulation of Schwann cell proliferation / negative regulation of leukocyte migration / negative regulation of neurotransmitter secretion / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell migration / positive regulation of adenylate cyclase activity / forebrain morphogenesis / hair follicle maturation / regulation of cell-matrix adhesion / regulation of blood vessel endothelial cell migration / smooth muscle tissue development / camera-type eye morphogenesis / cell communication / negative regulation of oligodendrocyte differentiation / peripheral nervous system development / sympathetic nervous system development / myeloid leukocyte migration / myelination in peripheral nervous system / phosphatidylcholine binding / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / metanephros development / negative regulation of Ras protein signal transduction / phosphatidylethanolamine binding / regulation of bone resorption / collagen fibril organization / regulation of long-term synaptic potentiation / neural tube development / endothelial cell proliferation / forebrain astrocyte development / artery morphogenesis / pigmentation / regulation of postsynapse organization / negative regulation of neuroblast proliferation / negative regulation of protein import into nucleus / regulation of synaptic transmission, GABAergic / adrenal gland development / negative regulation of cell-matrix adhesion / regulation of GTPase activity / spinal cord development / Rac protein signal transduction / negative regulation of osteoclast differentiation / negative regulation of endothelial cell proliferation / oligodendrocyte differentiation / RAS signaling downstream of NF1 loss-of-function variants / negative regulation of astrocyte differentiation / extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / neuroblast proliferation / negative regulation of MAPK cascade / regulation of angiogenesis / Schwann cell development / negative regulation of stem cell proliferation / extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / negative regulation of fibroblast proliferation / negative regulation of MAP kinase activity / positive regulation of vascular associated smooth muscle cell proliferation / skeletal muscle tissue development / positive regulation of endothelial cell proliferation / phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / regulation of ERK1 and ERK2 cascade / GTPase activator activity / extracellular matrix organization / negative regulation of angiogenesis / osteoclast differentiation / liver development / positive regulation of GTPase activity / negative regulation of cell migration / stem cell proliferation / long-term synaptic potentiation / negative regulation of protein kinase activity / wound healing / regulation of long-term neuronal synaptic plasticity / brain development / visual learning / cerebral cortex development / cognition / osteoblast differentiation / Regulation of RAS by GAPs / protein import into nucleus / positive regulation of neuron apoptotic process / MAPK cascade / heart development / presynapse / cellular response to heat / actin cytoskeleton organization / fibroblast proliferation / regulation of gene expression
類似検索 - 分子機能
Phosphatidylinositol Transfer Protein Sec14p / CRAL-TRIO lipid binding domain / : / PH domain-like / Ras GTPase-activating protein / Ras GTPase-activating protein, conserved site / Ras GTPase-activating proteins domain signature. / GTPase-activator protein for Ras-like GTPase / Ras GTPase-activating proteins profile. / GTPase-activator protein for Ras-like GTPases ...Phosphatidylinositol Transfer Protein Sec14p / CRAL-TRIO lipid binding domain / : / PH domain-like / Ras GTPase-activating protein / Ras GTPase-activating protein, conserved site / Ras GTPase-activating proteins domain signature. / GTPase-activator protein for Ras-like GTPase / Ras GTPase-activating proteins profile. / GTPase-activator protein for Ras-like GTPases / Ras GTPase-activating domain / Divergent CRAL/TRIO domain / CRAL-TRIO lipid binding domain profile. / Domain in homologues of a S. cerevisiae phosphatidylinositol transfer protein (Sec14p) / CRAL-TRIO lipid binding domain / CRAL-TRIO lipid binding domain superfamily / Rho GTPase activation protein / Pleckstrin-homology domain (PH domain)/Phosphotyrosine-binding domain (PTB) / PH-domain like / PH-like domain superfamily / Armadillo-type fold / Roll / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PYROPHOSPHATE 2- / PHOSPHATIDYLETHANOLAMINE / Neurofibromin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.189 Å
データ登録者Welti, S. / D'Angelo, I. / Scheffzek, K.
引用ジャーナル: Hum.Mutat. / 年: 2011
タイトル: Structural and biochemical consequences of NF1 associated nontruncating mutations in the Sec14-PH module of neurofibromin.
著者: Welti, S. / Kuhn, S. / D'Angelo, I. / Brugger, B. / Kaufmann, D. / Scheffzek, K.
履歴
登録2010年10月31日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年12月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Neurofibromin
B: Neurofibromin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,4816
ポリマ－58,6612
非ポリマー1,8204
水4,342241
1
A: Neurofibromin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,0652
ポリマ－29,3311
非ポリマー7341
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Neurofibromin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,4174
ポリマ－29,3311
非ポリマー1,0863
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)113.440, 113.440, 124.490
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

#1: タンパク質 Neurofibromin / Neurofibromatosis-related protein NF-1 / Neurofibromin truncated


分子量: 29330.574 Da / 分子数: 2 / 変異: K1771 deletion mutant / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NF1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P21359
#2: 化合物 ChemComp-PTY / PHOSPHATIDYLETHANOLAMINE


分子量: 734.039 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C40H80NO8P / コメント: リン脂質*YM
#3: 化合物 ChemComp-POP / PYROPHOSPHATE 2-


分子量: 175.959 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: H2O7P2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 241 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.41 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.97 %

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4 / 波長: 1 Å
検出器検出器: CCD
放射モノクロメーター: Si / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→36.857 Å / Num. all: 77235 / Num. obs: 74716 / % possible obs: 93.44 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine)精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.189→36 Å / SU ML: 1.7 / σ(F): 0.01 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2488 3792 5.08 %0.05
Rwork0.2083 ---
obs0.2104 74716 93.44 %-
all-77235 --
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 49.838 Å2 / ksol: 0.349 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.8285 Å2-0 Å2-0 Å2
2---0.8285 Å2-0 Å2
3----7.0229 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.189→36 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4011 0 110 241 4362
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0044218
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8975735
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.991502
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.061645
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003713
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.189-2.21670.31041500.28732287X-RAY DIFFRACTION83
2.2167-2.24590.34841370.27472409X-RAY DIFFRACTION86
2.2459-2.27660.30551050.25182439X-RAY DIFFRACTION86
2.2766-2.30920.28911520.25722409X-RAY DIFFRACTION86
2.3092-2.34360.28811500.24062373X-RAY DIFFRACTION86
2.3436-2.38020.2421020.22572473X-RAY DIFFRACTION87
2.3802-2.41930.30721340.23392569X-RAY DIFFRACTION90
2.4193-2.4610.24571400.24062533X-RAY DIFFRACTION91
2.461-2.50570.31181310.23032554X-RAY DIFFRACTION91
2.5057-2.55390.26881290.2332545X-RAY DIFFRACTION91
2.5539-2.6060.26241530.22482593X-RAY DIFFRACTION93
2.606-2.66270.26191630.22712615X-RAY DIFFRACTION94
2.6627-2.72460.31321360.2342669X-RAY DIFFRACTION95
2.7246-2.79270.31611400.23512669X-RAY DIFFRACTION95
2.7927-2.86820.27681370.21122725X-RAY DIFFRACTION96
2.8682-2.95250.23021280.19782735X-RAY DIFFRACTION97
2.9525-3.04780.25521550.20122689X-RAY DIFFRACTION96
3.0478-3.15670.25521800.20912720X-RAY DIFFRACTION98
3.1567-3.2830.25021360.20432781X-RAY DIFFRACTION98
3.283-3.43230.2441450.19932758X-RAY DIFFRACTION98
3.4323-3.61310.21661330.18322793X-RAY DIFFRACTION99
3.6131-3.83920.21121440.17442813X-RAY DIFFRACTION99
3.8392-4.13530.22361470.16962782X-RAY DIFFRACTION99
4.1353-4.55080.17661850.15182773X-RAY DIFFRACTION99
4.5508-5.20770.19761310.16312806X-RAY DIFFRACTION99
5.2077-6.55520.2371370.20452814X-RAY DIFFRACTION100
6.5552-36.86210.26331120.24092598X-RAY DIFFRACTION91
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.7429-0.556-1.47572.90820.78390.7269-0.2714-0.6649-0.56430.41060.2740.13650.27710.2715-0.00030.35310.1521-0.01110.42570.07780.3336-27.1649.570817.3208
20.39730.30520.42621.6460.24241.6397-0.0099-0.55150.11980.05270.3664-0.2568-0.040.3271-0.00130.33630.148-0.03360.5821-0.15070.3573-21.364120.613313.3037
31.99370.0137-0.88281.79290.09233.94170.1075-0.02980.2342-0.19730.0897-0.1438-0.0779-0.1133-0.00040.33230.03360.0590.3339-0.10620.3492-18.987224.6681-6.8242
41.05840.04860.142.4756-1.36682.3871-0.1110.1198-0.0058-0.11510.21920.26770.1777-0.2535-0.00060.2093-0.0353-0.06420.18660.00160.2699-28.7954-3.8765-34.1803
50.8747-0.845-0.0051-0.1982-0.02471.47220.00650.11150.57830.09580.3179-0.01-0.77150.35490.0320.3203-0.1548-0.06550.31990.00390.3999-12.77512.4286-32.5589
62.083-0.57151.22041.4827-0.2183.0463-0.2753-0.28480.01840.3570.2222-0.03290.17720.2143-0.00030.3640.1172-0.04280.2982-0.03940.3117-12.3204-10.1085-13.0989
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(CHAIN A AND RESID 1560:1658)
2X-RAY DIFFRACTION2(CHAIN A AND RESID 1659:1711)
3X-RAY DIFFRACTION3(CHAIN A AND RESID 1712:1815)
4X-RAY DIFFRACTION4(CHAIN B AND RESID 1560:1687)
5X-RAY DIFFRACTION5(CHAIN B AND RESID 1688:1712)
6X-RAY DIFFRACTION6(CHAIN B AND RESID 1713:1815)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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