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- PDB-3pet: Crystal structure of a putative adhesin (BF0245) from Bacteroides... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3pet
タイトルCrystal structure of a putative adhesin (BF0245) from Bacteroides fragilis NCTC 9343 at 2.07 A resolution
要素Putative adhesin
キーワードCELL ADHESION / RIGHT-HANDED BETA-HELIX / STRUCTURAL GENOMICS / JOINT CENTER FOR STRUCTURAL GENOMICS / JCSG / PROTEIN STRUCTURE INITIATIVE / PSI-BIOLOGY
機能・相同性Pectate Lyase C-like - #120 / Putative auto-transporter adhesin, head GIN domain / Putative auto-transporter adhesin, head GIN domain / Pectate Lyase C-like / 3 Solenoid / Mainly Beta / ACETATE ION / Putative lipoprotein
機能・相同性情報
生物種Bacteroides fragilis NCTC 9343 (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.07 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of a putative adhesin (BF0245) from Bacteroides fragilis NCTC 9343 at 2.07 A resolution
著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
履歴
登録2010年10月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年2月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月20日Group: Structure summary
改定 1.32023年2月1日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / struct_conn ...database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Putative adhesin
B: Putative adhesin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,81120
ポリマ－46,9032
非ポリマー2,90818
水5,477304
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: Putative adhesin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,10011
ポリマ－23,4511
非ポリマー1,64810
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
B: Putative adhesin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,7119
ポリマ－23,4511
非ポリマー1,2608
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)38.590, 60.700, 205.110
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Putative adhesin / Putative lipoprotein


分子量: 23451.369 Da / 分子数: 2 / 断片: sequence database residues 25-244 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Bacteroides fragilis NCTC 9343 (バクテリア)
株: ATCC 25285 / NCTC 9343 / 遺伝子: BF0202 / プラスミド: SpeedET / 発現宿主: Escherichia Coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): HK100 / 参照: UniProt: Q5LIP7
#2: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#4: 化合物
ChemComp-PG4 / TETRAETHYLENE GLYCOL / テトラエチレングリコ-ル


分子量: 194.226 Da / 分子数: 14 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18O5 / コメント: 沈殿剤*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 304 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THE CONSTRUCT (RESIDUES 25-244) WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG ...THE CONSTRUCT (RESIDUES 25-244) WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH TEV PROTEASE LEAVING ONLY A GLYCINE (0) FOLLOWED BY THE TARGET SEQUENCE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶
IDマシュー密度 (Å3/Da)溶媒含有率 (%)解説
12.5651.97DATA WERE SCALED USING XSCALE WITH FRIEDEL PAIRS KEPT AS SEPARATE WHEN COMPUTING R-SYM, COMPLETENESS AND
2
結晶化
温度 (K)Crystal-ID手法pH詳細
2931蒸気拡散法, シッティングドロップ法3.850.20M sodium chloride, 31.8% polyethylene glycol 300, 0.1M sodium acetate pH 3.85, NANODROP, temperature 293K, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP
2772蒸気拡散法, シッティングドロップ法4.5GNF2 E12: 0.20M sodium chloride, 40.0% polyethylene glycol 300, 0.1M sodium acetate pH 4.5, NANODROP, temperature 277K, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21002
放射光源
由来サイトビームラインID波長波長 (Å)
シンクロトロンSSRL BL9-210.97893
シンクロトロンSSRL BL11-120.97954, 0.91837, 0.97917
検出器
タイプID検出器日付
MARMOSAIC 325 mm CCD1CCD2010年7月22日
MARMOSAIC 325 mm CCD2CCD2010年4月8日
放射
IDモノクロメータープロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1Double crystal monochromatorMADMx-ray1
2Single crystal Si(111) bent monochromator (horizontal focusing)MADMx-ray2
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.978931
20.979541
30.918371
40.979171
反射解像度: 2.07→45.392 Å / Num. obs: 30470 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 21.558 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.153 / Net I/σ(I): 8.85
反射 シェル
解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. unique obsDiffraction-ID% possible all
2.07-2.140.8142.22527853971,2100
2.14-2.230.62.92774259421,2100
2.23-2.330.5033.32628456271,2100
2.33-2.450.4353.72602055411,2100
2.45-2.610.39642773059011,2100
2.61-2.810.2975.32665756521,2100
2.81-3.090.1888.12628855961,2100
3.09-3.530.09814.22689056701,2100
3.53-4.440.06221.12681056791,2100
4.44-45.3920.04823.42732057761,299.8

-
位相決定

位相決定手法: 多波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XSCALEdata processing
SHELX位相決定
SHARP位相決定
BUSTER-TNTBUSTER 2.8.0精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
SHELXD位相決定
autoSHARP位相決定
BUSTER2.8.0精密化
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.07→45.392 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9491 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.921 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.3 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: 1. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED ...詳細: 1. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 2. CHLORIDE (CL), ACETATE (ACT), POLYETHYLENE GLYCOL FRAGMENTS (PG4) MODELED ARE PRESENT PROTEIN/CRYSTALLIZATION/CRYO BUFFER. 3. NON-CRYSTALLOGRAPHIC RESTRAINTS WERE APPLIED DURING REFINEMENT (AUTONCS). 4. ATOM RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. ANISOU RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS. 5. REFINEMENT WAS RESTRAINED TO THE MAD PHASES
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2102 1530 5.06 %RANDOM
Rwork0.1758 ---
obs0.1775 30217 --
原子変位パラメータBiso max: 106.68 Å2 / Biso mean: 28.836 Å2 / Biso min: 11.08 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--5.6207 Å20 Å20 Å2
2---0.9225 Å20 Å2
3---6.5433 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.07→45.392 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3204 0 151 304 3659
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1731SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes100HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes496HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it3465HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd2SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion484SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact3788SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d3465HARMONIC20.01
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg4641HARMONIC21.22
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.83
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion2.71
LS精密化 シェル解像度: 2.07→2.14 Å / Total num. of bins used: 15
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2175 143 5.18 %
Rwork0.1868 2617 -
all0.1884 2760 -
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.2983-0.0592-0.02830.60880.16281.4290.01070.03130.04050.0072-0.0184-0.0073-0.114-0.04220.0078-0.00430.0131-0.009-0.05860.0162-0.05323.506419.17867.4819
20.4301-0.05660.13280.54020.23382.1809-0.02770.01340.0163-0.017-0.0412-0.0185-0.03140.02850.0689-0.02270.0026-0.0123-0.08640.0084-0.051534.5072-2.88885.745
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain A
2X-RAY DIFFRACTION2chain B

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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